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万見
- PDB-9m5e: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9m5e
タイトルStructure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (singlet complex)
要素
  • (Actin-related protein ...) x 7
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • NCK-interacting protein with SH3 domain
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / SPIN90 / actin / cytoskeleton / Arp2-3 complex / Nucleation Promoting Factor
機能・相同性
機能・相同性情報


muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / Striated Muscle Contraction / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis ...muscle cell projection membrane / EPHB-mediated forward signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / Arp2/3 protein complex / Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / Arp2/3 complex binding / Striated Muscle Contraction / regulation of actin filament polymerization / Clathrin-mediated endocytosis / intermediate filament / Neutrophil degranulation / positive regulation of actin filament polymerization / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / regulation of postsynapse assembly / cilium assembly / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / cytoskeletal protein binding / positive regulation of lamellipodium assembly / skeletal muscle fiber development / stress fiber / actin filament polymerization / cytoskeleton organization / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / cell projection / FCGR3A-mediated phagocytosis / actin filament / positive regulation of neuron projection development / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / endocytosis / actin filament binding / synaptic vesicle membrane / cell migration / lamellipodium / actin cytoskeleton / site of double-strand break / actin binding / cell cortex / hydrolase activity / postsynapse / neuron projection / endosome / focal adhesion / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 ...SPIN90, SH3 domain / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / SPIN90/Ldb17 / SPIN90/Ldb17, leucine-rich domain / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / ARP2/3 complex 16 kDa subunit (p16-Arc) / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1 / Arp2/3 complex subunit 2/4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 superfamily / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 superfamily / Arp2/3 complex, 34 kD subunit p34-Arc / ARP2/3 complex ARPC3 (21 kDa) subunit / ARP2/3 complex 20 kDa subunit (ARPC4) / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / SH3 domain / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / ATPase, nucleotide binding domain / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Actin-related protein 2 / Actin-related protein 3 / Actin, alpha skeletal muscle / Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / NCK-interacting protein with SH3 domain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Bos taurus (ウシ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.55 Å
データ登録者Francis, J. / Pathri, A.K. / Chowdhury, S.
資金援助 インド, 2件
組織認可番号国
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)FBR070301 インド
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)OLP0028 インド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Activation of Arp2/3 complex by a SPIN90 dimer in linear actin-filament nucleation.
著者: Justus Francis / Achyutha Krishna Pathri / Kankipati Teja Shyam / Sridhar Sripada / Rishav Mitra / Heidy Y Narvaez-Ortiz / Kiran Vyshnav Eliyan / Brad J Nolen / Saikat Chowdhury /
要旨: Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the ...Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the Arp2/3 complex independently of preexisting filaments, promoting linear actin-filament nucleation. In fission yeast, Dip1 binds to the clamp subunits in Arp2/3 complex to induce the short-pitch conformation, where Arp2 moves closer to Arp3 to mimic a filamentous actin dimer. However, how WDS proteins stimulate subunit flattening in Arp subunits, a 'scissor-like' conformational change akin to what is observed in an actin monomer during filament formation, remained unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of human SPIN90 bound to activated bovine Arp2/3 complex on an actin filament pointed end. The structures show that SPIN90 dimerizes through a metazoan-specific domain in the middle segment, engaging both the clamp and the Arp3/ARPC3 interface, to drive the activating conformational changes in Arp2/3 complex. Remarkably, a single SPIN90 dimer can also bridge two Arp2/3 complexes, enabling bidirectional actin nucleation and suggesting a mechanism for rapidly assembling complex actin network architectures.
履歴
登録2025年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin-related protein 3
B: Actin-related protein 2
C: Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B
D: Actin-related protein 2/3 complex subunit 2
E: Actin-related protein 2/3 complex subunit 3
F: Actin-related protein 2/3 complex subunit 4
G: Actin-related protein 2/3 complex subunit 5
H: NCK-interacting protein with SH3 domain
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Actin, alpha skeletal muscle
h: NCK-interacting protein with SH3 domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)453,88621
ポリマ－451,65312
非ポリマー2,2339
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Actin-related protein ... , 7種, 7分子 ABCDEFG

#1: タンパク質 Actin-related protein 3 / Actin-2 / Actin-like protein 3


分子量: 47428.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P61157
#2: タンパク質 Actin-related protein 2 / Actin-like protein 2


分子量: 44818.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: A7MB62
#3: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 1B / Arp2/3 complex 41 kDa subunit / p41-ARC


分子量: 41030.766 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q58CQ2
#4: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 2 / Arp2/3 complex 34 kDa subunit / p34-ARC


分子量: 34402.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3MHR7
#5: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 3 / Arp2/3 complex 21 kDa subunit / p21-ARC


分子量: 20572.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3T035
#6: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 4 / Arp2/3 complex 20 kDa subunit / p20-ARC


分子量: 19697.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q148J6
#7: タンパク質 Actin-related protein 2/3 complex subunit 5 / Arp2/3 complex 16 kDa subunit / p16-ARC


分子量: 16251.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q3SYX9

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タンパク質 , 2種, 5分子 HhIJK

#8: タンパク質 NCK-interacting protein with SH3 domain / 54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein ...54 kDa VacA-interacting protein / 54 kDa vimentin-interacting protein / VIP54 / 90 kDa SH3 protein interacting with Nck / AF3p21 / Dia-interacting protein 1 / DIP-1 / Diaphanous protein-interacting protein / SH3 adapter protein SPIN90 / WASP-interacting SH3-domain protein / WISH / Wiskott-Aldrich syndrome protein-interacting protein


分子量: 50561.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a truncated construct of human SPIN90 protein that range from residues 269-722. Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NCKIPSD, AF3P21, SPIN90 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NZQ3
#9: タンパク質 Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42109.973 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然
詳細: Residue 75 is 4-methyl-histidine (HIC). It is a post-translation modification. Any gaps are due to unmodelled regions because of poor map quality or no density for those regions.
由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P68139

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非ポリマー , 2種, 9分子

#10: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#11: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (Singlet Complex)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#9 / 由来: NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
110.447 MDaNO
210.22 MDaNO
310.1 MDaNO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 98 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 120000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 7.19 sec. / 電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 24000
画像スキャンサンプリングサイズ: 14 µm / 横: 4000 / 縦: 4000

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.6.2粒子像選択Template picker
2EPU画像取得
4cryoSPARC4.6.2CTF補正Patch CTF estimation
7ISOLDEモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
9UCSF ChimeraXモデルフィッティング
11cryoSPARC4.6.2初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.6.2最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.6.2分類
14cryoSPARC4.6.2３次元再構成
15PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.55 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 28368 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7TPT

7tpt


Accession code: 7TPT / Source name: PDB / タイプ: experimental model

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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