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- EMDB-63883: Focused SPIN90-dimer map of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-filament ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-63883
タイトルFocused SPIN90-dimer map of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-filament singlet complex structure
マップデータMasked, sharpened SPIN90 dimer map
試料
  • 複合体: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (Singlet Complex)
キーワードSPIN90 / actin / cytoskeleton / Arp2-3 complex / Nucleation Promoting Factor / CYTOSOLIC PROTEIN
生物種Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Francis J / Pathri AK / Chowdhury S
資金援助 インド, 2件
OrganizationGrant number国
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)FBR070301 インド
Council of Scientific & Industrial Research (CSIR)OLP0028 インド
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Activation of Arp2/3 complex by a SPIN90 dimer in linear actin-filament nucleation.
著者: Justus Francis / Achyutha Krishna Pathri / Kankipati Teja Shyam / Sridhar Sripada / Rishav Mitra / Heidy Y Narvaez-Ortiz / Kiran Vyshnav Eliyan / Brad J Nolen / Saikat Chowdhury /
要旨: Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the ...Arp2/3 complex is a key nucleator of actin filaments. It requires activation by nucleation-promoting factors (NPFs). WISH/DIP1/SPIN90 (WDS) proteins represent a unique class of NPFs that activate the Arp2/3 complex independently of preexisting filaments, promoting linear actin-filament nucleation. In fission yeast, Dip1 binds to the clamp subunits in Arp2/3 complex to induce the short-pitch conformation, where Arp2 moves closer to Arp3 to mimic a filamentous actin dimer. However, how WDS proteins stimulate subunit flattening in Arp subunits, a 'scissor-like' conformational change akin to what is observed in an actin monomer during filament formation, remained unclear. Here we present cryo-electron microscopy structures of human SPIN90 bound to activated bovine Arp2/3 complex on an actin filament pointed end. The structures show that SPIN90 dimerizes through a metazoan-specific domain in the middle segment, engaging both the clamp and the Arp3/ARPC3 interface, to drive the activating conformational changes in Arp2/3 complex. Remarkably, a single SPIN90 dimer can also bridge two Arp2/3 complexes, enabling bidirectional actin nucleation and suggesting a mechanism for rapidly assembling complex actin network architectures.
履歴
登録2025年3月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月10日-
マップ公開2025年9月10日-
更新2025年10月1日-
現状2025年10月1日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_63883.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_63883.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Masked, sharpened SPIN90 dimer map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å		1.2 Å/pix.
x 256 pix.
= 307.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.162
最小 - 最大-0.41824526 - 1.0010756
平均 (標準偏差)0.0007540021 (±0.016021188)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 307.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_63883_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unsharpened focused map of SPIN90 dimer from Singlet complex

ファイルemd_63883_additional_1.map
注釈Unsharpened focused map of SPIN90 dimer from Singlet complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Sharpened focused map of SPIN90 dimer from Singlet complex

ファイルemd_63883_additional_2.map
注釈Sharpened focused map of SPIN90 dimer from Singlet complex
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Masked Even half map

ファイルemd_63883_half_map_1.map
注釈Masked Even half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Masked Odd half map

ファイルemd_63883_half_map_2.map
注釈Masked Odd half map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament...

全体名称: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (Singlet Complex)
要素
  • 複合体: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (Singlet Complex)

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超分子 #1: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament...

超分子名称: Structure of SPIN90 dimer-Arp2/3 complex-nucleated actin filament (Singlet Complex)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#9
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 100 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: UltrAuFoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 98 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 4000 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4000 pixel / 撮影したグリッド数: 3 / 実像数: 24000 / 平均露光時間: 7.19 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 120000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / ソフトウェア - 詳細: Patch CTF estimation / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio reconstruction from Cryosparc
最終 再構成アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2) / 使用した粒子像数: 28368
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.6.2)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7tpt


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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