[日本語] English
万見
- PDB-9lum: Cryo-EM structure of Arabidopsis thaliana RGA in complex with GID1A -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9lum
タイトルCryo-EM structure of Arabidopsis thaliana RGA in complex with GID1A
要素
  • DELLA protein RGA
  • Gibberellin receptor GID1A
キーワードHORMONE / Gibberellin / DELLA motif / GRAS domain / Plant growth
機能・相同性
機能・相同性情報


fruit morphogenesis / gibberellin mediated signaling pathway / positive regulation of gibberellic acid mediated signaling pathway / floral organ morphogenesis / negative regulation of trichome patterning / negative regulation of developmental vegetative growth / negative regulation of leaf development / regulation of seed dormancy process / gibberellin binding / negative regulation of gibberellic acid mediated signaling pathway ...fruit morphogenesis / gibberellin mediated signaling pathway / positive regulation of gibberellic acid mediated signaling pathway / floral organ morphogenesis / negative regulation of trichome patterning / negative regulation of developmental vegetative growth / negative regulation of leaf development / regulation of seed dormancy process / gibberellin binding / negative regulation of gibberellic acid mediated signaling pathway / positive regulation of fertilization / meiotic cytokinesis / response to gibberellin / gibberellic acid mediated signaling pathway / regulation of seed germination / response to far red light / 加水分解酵素 / regulation of protein catabolic process / response to cold / promoter-specific chromatin binding / cellular response to hypoxia / hydrolase activity / transcription cis-regulatory region binding / DNA-binding transcription factor activity / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional factor DELLA, N-terminal / DELLA, N-terminal domain superfamily / Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / Transcription factor GRAS / GRAS domain family / GRAS family profile. / : / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. ...Transcriptional factor DELLA, N-terminal / DELLA, N-terminal domain superfamily / Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / Transcriptional regulator DELLA protein N terminal / Transcription factor GRAS / GRAS domain family / GRAS family profile. / : / Lipase, GDXG, putative histidine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative histidine active site. / Lipase, GDXG, putative serine active site / Lipolytic enzymes "G-D-X-G" family, putative serine active site. / Alpha/beta hydrolase fold-3 / alpha/beta hydrolase fold / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
GIBBERELLIN A3 / Gibberellin receptor GID1A / DELLA protein RGA
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Islam, S. / Park, K. / Kwon, E. / Kim, D.Y.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Mol Plant / 年: 2025
タイトル: Structural insights into gibberellin-mediated DELLA protein degradation.
著者: Soyaab Islam / Kunwoong Park / Jing Xia / Eunju Kwon / Dong Young Kim /
要旨: Gibberellin promotes plant growth by downregulating DELLA proteins, which act as growth repressors. In the presence of gibberellin, the gibberellin receptor GID1 binds DELLA proteins, triggering ...Gibberellin promotes plant growth by downregulating DELLA proteins, which act as growth repressors. In the presence of gibberellin, the gibberellin receptor GID1 binds DELLA proteins, triggering their degradation through polyubiquitination by the SCF ubiquitin E3 ligase. Despite extensive studies, the molecular mechanisms by which DELLA proteins assemble with SCF to regulate plant growth remain poorly understood. Here, we present two cryo-electron microscopy structures of the Arabidopsis thaliana DELLA protein RGA in complex with GID1A and GID1A-SLY1-ASK2, respectively. Structural analyses revealed that RGA interacts with GID1A and SLY1 through nonoverlapping binding surfaces, stabilizing the proteins. This suggests that the SCF-RGA-GID1A complex assembles through a stepwise stabilization process induced by gibberellin. Furthermore, structural comparison with GRAS proteins indicates that RGA does not interact with IDD-family transcription factors when bound to SLY1, suggesting that DELLA protein binding to GID1/SLY1 and to transcription factors is mutually exclusive. These findings provide new insights into the gibberellin-mediated regulation of transcription factor activity by DELLA proteins.
履歴
登録2025年2月9日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年7月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DELLA protein RGA
B: Gibberellin receptor GID1A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,2683
ポリマ－102,9222
非ポリマー3461
水4,432246
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

#1: タンパク質 DELLA protein RGA / GAI-related sequence / GRAS family protein 10 / AtGRAS-10 / Repressor on the ga1-3 mutant / ...GAI-related sequence / GRAS family protein 10 / AtGRAS-10 / Repressor on the ga1-3 mutant / Restoration of growth on ammonia protein 1


分子量: 64113.125 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RGA, GRS, RGA1, At2g01570, F2I9.19 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SLH3
#2: タンパク質 Gibberellin receptor GID1A / AtCXE10 / Carboxylesterase 10 / GID1-like protein 1 / Protein GA INSENSITIVE DWARF 1A / AtGID1A


分子量: 38808.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: GID1A, CXE10, GID1L1, At3g05120, T12H1.8 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9MAA7, 加水分解酵素
#3: 化合物 ChemComp-GA3 / GIBBERELLIN A3 / (1S,2S,4aR,4bR,7S,9aS,10S,10aR)-2,7-dihydroxy-1-methyl-8-methylidene-13-oxo-1,2,4b,5,6,7,8,9,10,10a-decahydro-4a,1-(epo xymethano)-7,9a-methanobenzo[a]azulene-10-carboxylic acid / ジベレリン酸


分子量: 346.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H22O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: ホルモン*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 246 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Heterodimer of RGA and GID1A/GA3 / タイプ: COMPLEX
詳細: Heterodimer of the DELLA protein RGA and gibberellin receptor GID1A in complex with gibberellin A3
Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.103 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2700 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4.0粒子像選択
2PHENIX1.20.1_4487:モデル精密化
5cryoSPARC4.4.0CTF補正
13cryoSPARC4.4.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
粒子像の選択選択した粒子像数: 2804928
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.66 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 251864 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.016214
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.1388443
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.207836
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04939
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0081094

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る