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- PDB-9klk: Strigolactone-induced ASK1-MAX2-HTL7-SMAX1 complex (Class 4) with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9klk
タイトルStrigolactone-induced ASK1-MAX2-HTL7-SMAX1 complex (Class 4) with covalently bound D-ring
要素
  • F-box protein
  • Hyposensitive to light 7
  • SKP1-like protein 1A
キーワードSIGNALING PROTEIN / Strigolactone / SCF / Ubiquitination
機能・相同性
機能・相同性情報


phragmoplast / jasmonic acid mediated signaling pathway / ethylene-activated signaling pathway / response to jasmonic acid / response to auxin / auxin-activated signaling pathway / negative regulation of DNA recombination / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome segregation ...phragmoplast / jasmonic acid mediated signaling pathway / ethylene-activated signaling pathway / response to jasmonic acid / response to auxin / auxin-activated signaling pathway / negative regulation of DNA recombination / SCF ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / chromosome segregation / microtubule cytoskeleton organization / spindle / ubiquitin-dependent protein catabolic process / hydrolase activity / protein ubiquitination / mitochondrion / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
COI1, F-box / F-box / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / Alpha/beta hydrolase family / S-phase kinase-associated protein 1-like ...COI1, F-box / F-box / Leucine-rich repeat, cysteine-containing subtype / Leucine-rich repeat - CC (cysteine-containing) subfamily / SKP1 component, dimerisation / S-phase kinase-associated protein 1 / SKP1-like, dimerisation domain superfamily / Skp1 family, dimerisation domain / Alpha/beta hydrolase family / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Alpha/beta hydrolase fold-1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GR2 / Hyposensitive to light 7 / SKP1-like protein 1A / F-box protein
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
Striga hermonthica (植物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Vancea, A.I. / Huntington, B. / Savva, C.G. / Arold, S.T.
資金援助 サウジアラビア, 1件
組織認可番号
Other privateURF/1/4039-01-01 & URF/1/4080-01-01 サウジアラビア
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2025
タイトル: Mechanism of cooperative strigolactone perception by the MAX2 ubiquitin ligase-receptor-substrate complex.
著者: Alexandra I Vancea / Brandon Huntington / Wieland Steinchen / Christos G Savva / Umar F Shahul Hameed / Stefan T Arold /
要旨: Strigolactones are plant hormones that regulate development and mediate interactions with soil organisms, including the germination of parasitic plants such as Striga hermonthica. Strigolactone ...Strigolactones are plant hormones that regulate development and mediate interactions with soil organisms, including the germination of parasitic plants such as Striga hermonthica. Strigolactone perception by receptors initiates the degradation of transcriptional repressors via E3 ubiquitin ligases, but the mechanistic link between hormone binding and substrate ubiquitination has remained unclear. We determine cryogenic electron microscopy structures of the receptor-ligase-substrate complex, composed of Arabidopsis ASK1 and substrate, and Striga F-box and receptor proteins. Strigolactone hydrolysis by the receptor, which covalently retains the D-ring, is a prerequisite for complex formation. The substrate engages the complex through two domains, forming a dynamic interface that stabilises the receptor-ligase assembly and repositions the ASK1, suggesting a mechanism for efficient ubiquitination. Here, we show how dynamic, multivalent interactions within the receptor-ligase-substrate complex translate hormone perception into targeted protein degradation, providing insight into how plants integrate hormonal signals into developmental decisions.
履歴
登録2024年11月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年9月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年9月17日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月17日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月1日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update
改定 1.12025年10月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Group: Experimental summary / Data content type: EM metadata / カテゴリ: em_admin / Data content type: EM metadata / Item: _em_admin.last_update
改定 1.22025年12月3日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: SKP1-like protein 1A
A: Hyposensitive to light 7
C: F-box protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,2734
ポリマ-136,9753
非ポリマー2981
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 SKP1-like protein 1A / SKP1-like 1 / UFO-binding protein 1


分子量: 17876.043 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SKP1A, ASK1, SKP1, UIP1, At1g75950, T4O12.17 / プラスミド: pIDS
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q39255
#2: タンパク質 Hyposensitive to light 7


分子量: 33472.352 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal 7xHis tag / 由来: (組換発現) Striga hermonthica (植物) / プラスミド: pQlinkH / 詳細 (発現宿主): Ampicillin / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0M3PNA2
#3: タンパク質 F-box protein


分子量: 85626.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-terminal 9xHis and Strep tag / 由来: (組換発現) Striga hermonthica (植物) / 遺伝子: MAX2 / プラスミド: pACEBac1
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: T1RVG4
#4: 化合物 ChemComp-GR2 / (3E,3aR,8bS)-3-({[(2R)-4-methyl-5-oxo-2,5-dihydrofuran-2-yl]oxy}methylidene)-3,3a,4,8b-tetrahydro-2H-indeno[1,2-b]furan-2-one


分子量: 298.290 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C17H14O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Strigolactone signalling complex of ASK1-MAX2-HTL-SMAX1 induced by GR24COMPLEX#1-#30RECOMBINANT
2ASK1COMPLEX#11RECOMBINANT
3HTL7-MAX2COMPLEX#2-#31RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
23Striga hermonthica (植物)68872
32Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)3702
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2200 mMsodium chlorideNaCl1
30.5 mMTCEPC9H15O6P1
試料濃度: 0.35 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 30 mA / グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 165000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2700 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 90 K / 最低温度: 80 K
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 20175
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 44453 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築
ID 3D fitting-IDSource nameタイプAccession codeInitial refinement model-ID
11AlphaFoldin silico model
21SwissModelin silico model5HZG2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0058319
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.54111286
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d15.2933090
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0441295
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041452

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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