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- PDB-9jr9: Electronic microscopy structure of human schlafen14-E211A dimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9jr9
タイトルElectronic microscopy structure of human schlafen14-E211A dimer
要素Protein SLFN14
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Dimer / RNase
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / rRNA catabolic process / cellular response to magnesium ion / mRNA catabolic process / cellular response to manganese ion / RNA endonuclease activity / ribosome binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Mengyun, L. / Dapeng, S. / Wei, H. / Yumei, W. / Sheng, C.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2025
タイトル: Human Schlafen 14 Cleavage of Short Double-Stranded RNAs Underpins its Antiviral Activity.
著者: Mengyun Li / Dapeng Sun / Wei Hao / Hua Fu / Yueli Zhang / Zhijian Li / Bo Qin / Yumei Wang / Sheng Cui /
要旨: The Schlafen (SLFN) genes are induced by interferons, underscoring their roles in the immune response and viral replication inhibition. SLFN14, a member of SLFN family, is associated with multiple ...The Schlafen (SLFN) genes are induced by interferons, underscoring their roles in the immune response and viral replication inhibition. SLFN14, a member of SLFN family, is associated with multiple human diseases; however, neither its functions nor its disease mechanisms are fully understood. Herein, human SLFN14 biochemically is characterized, demonstrating that it specifically cleaves RNAs containing short duplex regions, such as hairpin RNAs and tRNAs, but does not have ATPase or helicase activity. Cryogenic electron microscopy structures of SLFN14 apoenzyme (2.84 Å) and SLFN14-hairpin RNA complex (2.88 Å) are determined, revealing that SLFN14 assembles into a ring-like dimer and dimerization is mainly mediated by hydrophobic contacts. Two N-terminal RNase domains of SLFN14 are organized head-to-tail, forming an RNA-binding groove that can accommodate a 12-bp hairpin RNA. The hairpin RNA is recognized mainly through phosphate backbone interactions. Further, SLFN14 is shown to inhibits HIV-1 pseudovirus replication. The anti-HIV-1 activity of SLFN14 is via codon-usage-dependent translational inhibition and impairment of the programmed -1 ribosomal frameshifting, with an efficiency comparable to that of Shiftless. Using tRNA PCR arrays, SLFN14 and SLFN11 are found to decrease both nuclear-encoded and mitochondrial tRNAs in cells. Together, these results provide novel insights into the function of SLFN14 and its role in HIV-1 restriction.
履歴
登録2024年9月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein SLFN14
B: Protein SLFN14
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,0214
ポリマ－207,8902
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Protein SLFN14


分子量: 103945.234 Da / 分子数: 2 / 変異: E211A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SLFN14
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P0C7P3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dimer of human schlafen 14 E211A / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2
緩衝液成分濃度: 150 mm/L / 名称: sodium chloride / 式: NaCl
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 338615 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00514156
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58419101
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.2181863
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422135
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0052426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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