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- EMDB-64191: Electronic microscopy structure of human schlafen14-E211A dimer i... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-64191
タイトルElectronic microscopy structure of human schlafen14-E211A dimer in complex with dsRNA
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA
    • RNA: RNA (32-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDimer / RNase / complex / RNA BINDING PROTEIN/RNA / RNA BINDING PROTEIN-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


platelet maturation / rRNA catabolic process / cellular response to magnesium ion / mRNA catabolic process / cellular response to manganese ion / RNA endonuclease activity / ribosome binding / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Schlafen, GTPase-like domain / Schlafen family / Orthopoxvirus B3 protein / Poxviridae B3 protein / Schlafen, AlbA_2 domain / Schlafen, AlbA_2 domain superfamily / Schlafen, AlbA_2 / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.88 Å
データ登録者Mengyun L / Dapeng S / Wei H / Yumei W / Sheng C
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Adv Sci (Weinh) / 年: 2025
タイトル: Human Schlafen 14 Cleavage of Short Double-Stranded RNAs Underpins its Antiviral Activity.
著者: Mengyun Li / Dapeng Sun / Wei Hao / Hua Fu / Yueli Zhang / Zhijian Li / Bo Qin / Yumei Wang / Sheng Cui /
要旨: The Schlafen (SLFN) genes are induced by interferons, underscoring their roles in the immune response and viral replication inhibition. SLFN14, a member of SLFN family, is associated with multiple ...The Schlafen (SLFN) genes are induced by interferons, underscoring their roles in the immune response and viral replication inhibition. SLFN14, a member of SLFN family, is associated with multiple human diseases; however, neither its functions nor its disease mechanisms are fully understood. Herein, human SLFN14 biochemically is characterized, demonstrating that it specifically cleaves RNAs containing short duplex regions, such as hairpin RNAs and tRNAs, but does not have ATPase or helicase activity. Cryogenic electron microscopy structures of SLFN14 apoenzyme (2.84 Å) and SLFN14-hairpin RNA complex (2.88 Å) are determined, revealing that SLFN14 assembles into a ring-like dimer and dimerization is mainly mediated by hydrophobic contacts. Two N-terminal RNase domains of SLFN14 are organized head-to-tail, forming an RNA-binding groove that can accommodate a 12-bp hairpin RNA. The hairpin RNA is recognized mainly through phosphate backbone interactions. Further, SLFN14 is shown to inhibits HIV-1 pseudovirus replication. The anti-HIV-1 activity of SLFN14 is via codon-usage-dependent translational inhibition and impairment of the programmed -1 ribosomal frameshifting, with an efficiency comparable to that of Shiftless. Using tRNA PCR arrays, SLFN14 and SLFN11 are found to decrease both nuclear-encoded and mitochondrial tRNAs in cells. Together, these results provide novel insights into the function of SLFN14 and its role in HIV-1 restriction.
履歴
登録2025年4月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年8月6日-
マップ公開2025年8月6日-
更新2025年8月6日-
現状2025年8月6日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_64191.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_64191.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.79 Å/pix.
x 256 pix.
= 201.76 Å		0.79 Å/pix.
x 256 pix.
= 201.76 Å		0.79 Å/pix.
x 256 pix.
= 201.76 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.78813 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.016
最小 - 最大-0.08278656 - 0.14677148
平均 (標準偏差)0.00013403887 (±0.0061520273)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 201.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_64191_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_64191_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA

全体名称: Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA
    • RNA: RNA (32-MER)
    • タンパク質・ペプチド: Protein SLFN14
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA

超分子名称: Complex of human schlafen 14 E211A dimer with dsRNA / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: RNA (32-MER)

分子名称: RNA (32-MER) / タイプ: rna / ID: 1 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.265141 KDa
配列文字列:
GCAUCAGCUA CCUAAAGUUC AGGUAGCUGA UG

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分子 #2: Protein SLFN14

分子名称: Protein SLFN14 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 103.945234 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MESLKTDTEM PYPEVIVDVG RVIFGEENRK KMTNSCLKRS ENSRIIRAIC ALLNSGGGVI KAEIDDKTYS YQCHGLGQDL ETSFQKLLP SGSQKYLDYM QQGHNLLIFV KSWSPDVFSL PLRICSLRSN LYRRDVTSAI NLSASSALEL LREKGFRAQR G RPRVKKLH ...文字列:
MESLKTDTEM PYPEVIVDVG RVIFGEENRK KMTNSCLKRS ENSRIIRAIC ALLNSGGGVI KAEIDDKTYS YQCHGLGQDL ETSFQKLLP SGSQKYLDYM QQGHNLLIFV KSWSPDVFSL PLRICSLRSN LYRRDVTSAI NLSASSALEL LREKGFRAQR G RPRVKKLH PQQVLNRCIQ EEEDMRILAS EFFKKDKLMY KEKLNFTEST HVAFKRFTTK KVIPRIKEML PHYVSAFANT QG GYVLIGV DDKSKEVVGC KWEKVNPDLL KKEIENCIEK LPTFHFCCEK PKVNFTTKIL NVYQKDVLDG YVCVIQVEPF CCV VFAEAP DSWIMKDNSV TRLTAEQWVV MMLDTQSAPP SLVTDYNSSL ISSASSARKS PGYPIKVHKF KEALQRHLFP VTQE EVQFK PESLCKKLFS DHKELEGLMK TLIHPCSQGI VIFSRSWAGD VGFRKEQNVL CDALLIAVNS PVVLYTILID PNWPG GLEY ARNTAHQLKQ KLQTVGGYTG KVCIIPRLIH LSSTQSRPGE IPLRYPRSYR LADEEEMEDL LQALVVVSLS SRSLLS DQM GCEFFNLLIM EQSQLLSESL QKTRELFIYC FPGVRKTALA IKIMEKIKDL FHCKPKEILY VCESDSLKDF VTQQTTC QA VTRKTFMQGE FLKIKHIVMD ETENFCSKYG NWYMKAKNIT HPKAKGTGSE NLHHGILWLF LDPFQIHHAD VNGLPPPS A QFPRKTITSG IHCALEIAKV MKEEMKRIKE NPPSNMSPDT LALFSETAYE EATSAQALPG VCETKTNLTT EQIANYVAR KCHSLFQSGY LPKDIAILCR RGEDRGRYRL ALLKAMELIE THRPSEVVFS PATGVWGSHI VLDSIQQFSG LERTVVFGLS PECDQSEEF HKLCFASRAI KHLYLLYEKR AAY

UniProtKB: Protein SLFN14

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分子 #3: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 構成要素 - 濃度: 150.0 mm/L / 構成要素 - 式: NaCl / 構成要素 - 名称: sodium chloride / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 150 mM NaCl, 2 mM MgCl2
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.88 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 338615
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
得られたモデル

PDB-9uie:
Electronic microscopy structure of human schlafen14-E211A dimer in complex with dsRNA

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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