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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9iiu | ||||||||||||||||||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of an TEF30-associated intermediate PSII core complex from Chlamydomonas reinhardtii | ||||||||||||||||||||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / photosystem II / PSII repair / PSII assembly / PSII intermediate / TEF30 | ||||||||||||||||||||||||
機能・相同性 | ![]() oxygen evolving activity / photosystem II stabilization / photosystem II reaction center / photosystem II / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / photosynthetic electron transport chain / photosystem II / response to herbicide / chlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II ...oxygen evolving activity / photosystem II stabilization / photosystem II reaction center / photosystem II / oxidoreductase activity, acting on diphenols and related substances as donors, oxygen as acceptor / photosynthetic electron transport chain / photosystem II / response to herbicide / chlorophyll binding / photosynthetic electron transport in photosystem II / photosynthesis, light reaction / chloroplast thylakoid membrane / phosphate ion binding / : / photosynthesis / electron transfer activity / protein stabilization / iron ion binding / heme binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.98 Å | ||||||||||||||||||||||||
![]() | Wang, Y. / Wang, C. / Li, A. / Liu, Z. | ||||||||||||||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Roles of multiple TEF30-associated intermediate complexes in the repair and reassembly of photosystem II in Chlamydomonas reinhardtii. 著者: Yidi Wang / Chenxi Wang / Anjie Li / Zhenfeng Liu / ![]() 要旨: During oxygenic photosynthesis, photosystem II (PSII) uses light energy for oxidizing water and reducing plastoquinone. It is susceptible to photodamage, and the damaged PSII is repaired through a ...During oxygenic photosynthesis, photosystem II (PSII) uses light energy for oxidizing water and reducing plastoquinone. It is susceptible to photodamage, and the damaged PSII is repaired through a sophisticated biological process assisted by numerous auxiliary proteins. Here we report the cryogenic electron microscopy structures of four PSII-repair complexes from Chlamydomonas reinhardtii associated with the Thylakoid Enriched Fraction 30 (TEF30, an orthologue of plant MET1) protein-namely, a TEF30-PSII core monomer (TEF30-C), two types of TEF30-PSII core dimers (types I and II, TEF30-C-I and TEF30-C-II) and a TEF30-CS-type PSII-LHCII supercomplex (TEF30-CS; S, strongly associated light-harvesting complex II trimer). TEF30 mediates the assembly of CP43 with the RC47 module by clamping on the stromal surfaces and prevents the premature association of peripheral antennae with PSII-C. In the transition from TEF30-C-I to TEF30-C-II, TEF30-CS and mature CS, one PSII core slides along the dimerization interface against the adjacent one by 22-35 Å, generating a zigzagged surface for accommodating the peripheral antennae. These results suggest that the PSII repair process undergoes multiple TEF30-mediated intermediate states to form intact PSII-LHCII supercomplexes. | ||||||||||||||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 551.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 454 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 4.2 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 99.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 136.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
-Photosystem II ... , 13種, 13分子 ABCDHIJKLMTVZ
#1: タンパク質 | 分子量: 36192.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P07753, photosystem II |
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#2: タンパク質 | 分子量: 52938.281 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P37255 |
#3: タンパク質 | 分子量: 49473.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P10898 |
#4: タンパク質 | 分子量: 39128.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P06007, photosystem II |
#8: タンパク質 | 分子量: 7652.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P22666 |
#9: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3902.687 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P59763 |
#10: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3270.858 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: O19930 |
#11: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4147.979 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P18263 |
#12: タンパク質・ペプチド | 分子量: 4071.762 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P32974 |
#13: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2971.595 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P92277 |
#14: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2799.394 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P37256 |
#15: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3201.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P50370 |
#17: タンパク質 | 分子量: 6466.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P92276 |
-Cytochrome b559 subunit ... , 2種, 2分子 EF
#5: タンパク質 | 分子量: 8598.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: P48268 |
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#6: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3535.273 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: Q08363 |
-タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 GX
#16: タンパク質・ペプチド | 分子量: 3056.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A8I846 |
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#7: タンパク質 | 分子量: 29196.828 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 由来: (天然) ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A2K3E6S5 |
-糖 , 2種, 4分子 


#25: 糖 | #26: 糖 | ChemComp-LMU / | |
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-非ポリマー , 11種, 65分子 




















#18: 化合物 | ChemComp-FE2 / | ||||||||||||||||||
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#19: 化合物 | ChemComp-CLA / #20: 化合物 | #21: 化合物 | ChemComp-BCR / #22: 化合物 | ChemComp-SQD / | #23: 化合物 | ChemComp-LMG / #24: 化合物 | ChemComp-LHG / #27: 化合物 | ChemComp-BCT / | #28: 化合物 | ChemComp-PL9 / | #29: 化合物 | ChemComp-HEM / | #30: 水 | ChemComp-HOH / | |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: TEF30-associated PSII core complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#17 / 由来: NATURAL |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TALOS ARCTICA |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 1800 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1300 nm |
撮影 | 電子線照射量: 50 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) |
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解析
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY |
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3次元再構成 | 解像度: 2.98 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 45968 / 対称性のタイプ: POINT |