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- PDB-9iis: GDP-fucose pyrophosphorylase part of FKP with a SUMO tag -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9iis
タイトルGDP-fucose pyrophosphorylase part of FKP with a SUMO tag
要素Ubiquitin-like protein SMT3,L-fucokinase/L-fucose-1-P guanylyltransferase
キーワードTRANSFERASE / GDP-fucose / pyrophosphorylase / HEPES / beta-helix / SUMO
機能・相同性
機能・相同性情報


fucokinase / fucose-1-phosphate guanylyltransferase / fucokinase activity / GDP-L-fucose salvage / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors ...fucokinase / fucose-1-phosphate guanylyltransferase / fucokinase activity / GDP-L-fucose salvage / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / SUMOylation of transcription factors / SUMOylation of transcription cofactors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / septin ring / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of DNA replication proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / SUMOylation of RNA binding proteins / SUMOylation of chromatin organization proteins / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / nucleotidyltransferase activity / condensed nuclear chromosome / protein tag activity / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
L-fucokinase / Fucose pyrophosphorylase domain / : / Galactokinase/homoserine kinase / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Rad60/SUMO-like domain ...L-fucokinase / Fucose pyrophosphorylase domain / : / Galactokinase/homoserine kinase / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Ubiquitin-like protein SMT3 / L-fucokinase/L-fucose-1-P guanylyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
Bacteroides fragilis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Ko, T.P. / Lin, S.W. / Hsu, M.F. / Lin, C.H.
資金援助 台湾, 1件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)AS-KPQ-105-TPP 台湾
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: Structural insight into the catalytic mechanism of the bifunctional enzyme l-fucokinase/GDP-fucose pyrophosphorylase.
著者: Lin, S.W. / Ko, T.P. / Chiang, H.Y. / Wu, C.G. / Hsu, M.F. / Wang, A.H. / Lin, C.H.
履歴
登録2024年6月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年4月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like protein SMT3,L-fucokinase/L-fucose-1-P guanylyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,0793
ポリマ－69,7811
非ポリマー2972
水3,963220
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area430 Å2
ΔGint2 kcal/mol
Surface area26060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.585, 109.854, 144.107
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1117-

HOH

21A-1227-

HOH

31A-1247-

HOH

41A-1304-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3,L-fucokinase/L-fucose-1-P guanylyltransferase


分子量: 69781.258 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: GDP-fucose pyrophosphorylase part of FKP with a SUMO tag
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母), (組換発現) Bacteroides fragilis (バクテリア)
遺伝子: SMT3, fkp / プラスミド: pET-SUMO
発現宿主: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
参照: UniProt: Q12306, UniProt: Q58T34
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 220 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.91 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: PEG 3350, ammonium acetate, HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL15A1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX300HE / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→30 Å / Num. obs: 28528 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 56.51 Å2 / CC1/2: 0.97 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 23.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.43 Å / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.771 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 2831 / CC1/2: 0.893 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Blu-Iceデータ収集
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.36→29.12 Å / SU ML: 0.2921 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.8686
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2539 1422 5 %
Rwork0.2026 --
obs0.2052 28436 98.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 93.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→29.12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4390 0 0 227 4617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00264491
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.64956074
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0444662
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005778
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.32762698
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.440.33361370.29542584X-RAY DIFFRACTION95.54
2.44-2.540.27841420.27032669X-RAY DIFFRACTION99.22
2.54-2.650.32841410.25642683X-RAY DIFFRACTION99.51
2.65-2.790.32061410.24022701X-RAY DIFFRACTION99.41
2.79-2.970.32981410.25742694X-RAY DIFFRACTION99.51
2.97-3.20.34281420.24472710X-RAY DIFFRACTION99.89
3.2-3.520.29181430.22012722X-RAY DIFFRACTION99.72
3.52-4.030.2541450.18982744X-RAY DIFFRACTION99.79
4.03-5.070.19031430.16592733X-RAY DIFFRACTION99.04
5.07-29.120.22571470.18292774X-RAY DIFFRACTION96.15
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2186072137010.1182061954140.3161081535310.3001306903060.08028720091840.7440879321470.14759990515-0.6299641488831.30616836953-0.2767466086390.0267573872768-0.08374027953-0.31013946248-0.6433337192860.07481229950921.044933030140.005045582589210.04450090006480.66698138708-0.2239586993861.6536483700225.47247531922.4617539976818.5817429511
21.93582775337-0.0494805481069-0.368673186982.13123800409-0.1779736845211.39361018270.142823956191-0.761917137879-0.1346401946470.1630066552960.03872241368980.0942235100958-0.170103210835-0.1450127808890.0001443834332770.454060438526-0.131773277535-0.005199136797040.7175938322030.1157698726680.48492122821951.280235324123.854742183829.9497810226
32.320915826480.224344839732-1.111799351951.5152087243-0.2954785601612.017459591340.1656280747740.2278837992260.341012311616-0.0330721957591-0.118327223798-0.0114301772047-0.0115154706920.214066086261.12462723624E-50.49066731640.005163796523730.01134926662080.464407673970.06114209951170.48390557337967.761613662837.37019669035.14989759511
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid -78 through -3 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid -2 through 290 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 305 through 492 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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