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万見
- PDB-9hn5: Cryo-EM structure of human separase bound to phosphorylated SCC1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hn5
タイトルCryo-EM structure of human separase bound to phosphorylated SCC1 (100-320 aa)
要素
  • Double-strand-break repair protein rad21 homolog
  • Separin
キーワードCELL CYCLE / Separase / SCC1 / RAD21 / protease / chromosome segregation / Auto-cleavage / cohesin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of sister chromatid cohesion / separase / meiotic chromosome separation / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex ...negative regulation of sister chromatid cohesion / separase / meiotic chromosome separation / negative regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / Cohesin Loading onto Chromatin / meiotic cohesin complex / Establishment of Sister Chromatid Cohesion / establishment of meiotic sister chromatid cohesion / cohesin complex / mitotic cohesin complex / positive regulation of sister chromatid cohesion / mitotic sister chromatid separation / homologous chromosome segregation / negative regulation of glial cell apoptotic process / establishment of mitotic spindle localization / negative regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / meiotic spindle organization / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / positive regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / chromatin looping / reciprocal meiotic recombination / sister chromatid cohesion / negative regulation of interleukin-1 beta production / lncRNA binding / mitotic sister chromatid segregation / mitotic cytokinesis / positive regulation of interleukin-10 production / catalytic activity / negative regulation of tumor necrosis factor production / chromosome, centromeric region / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein localization to chromatin / cysteine-type peptidase activity / Meiotic synapsis / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / condensed nuclear chromosome / chromosome segregation / nuclear matrix / spindle pole / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / double-strand break repair / chromosome / midbody / DNA recombination / Estrogen-dependent gene expression / DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / cell division / cysteine-type endopeptidase activity / apoptotic process / centrosome / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Peptidase C50, separase / SEPARIN core domain / Separin, protease domain / SEPARIN core domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein ...Peptidase C50, separase / SEPARIN core domain / Separin, protease domain / SEPARIN core domain profile. / : / Rad21/Rec8-like protein, C-terminal, eukaryotic / Rad21/Rec8-like protein, N-terminal / Rad21/Rec8-like protein / Conserved region of Rad21 / Rec8 like protein / N terminus of Rad21 / Rec8 like protein / ScpA-like, C-terminal / Winged helix DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Double-strand-break repair protein rad21 homolog / Separin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.96 Å
データ登録者Yu, J. / Schmidt, S. / Botto, M. / Boland, A.
資金援助 スイス, 2件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_185235 スイス
Swiss National Science FoundationTMSGI3_211581 スイス
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural insights into cohesin cleavage by human separase
著者: Yu, J. / Schmidt, S. / Botto, M. / Ghent, C.M. / Morgan, D.O. / Boland, A.
履歴
登録2024年12月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Additional map / Part number: 2 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Additional map / Part number: 3 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年9月3日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Double-strand-break repair protein rad21 homolog
A: Separin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)263,6663
ポリマ－263,6012
非ポリマー651
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Double-strand-break repair protein rad21 homolog / hHR21 / Nuclear matrix protein 1 / NXP-1 / SCC1 homolog


分子量: 25514.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RAD21, HR21, KIAA0078, NXP1, SCC1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: O60216
#2: タンパク質 Separin / Caspase-like protein ESPL1 / Extra spindle poles-like 1 protein / Separase


分子量: 238086.344 Da / 分子数: 1 / Mutation: C2029S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ESPL1, ESP1, KIAA0165 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q14674, separase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human separase bound to phosphorylated SCC1 (100-320 aa)
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.262 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM2-[4-(2-hydroxyethyl)piperazin-1-yl]ethanesulfonic acidHepes1
280 mMPotassium chlorideKCl1
30.5 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
試料濃度: 0.06 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 12867
電子光学装置エネルギーフィルター名称: TFS Selectris X / エネルギーフィルタースリット幅: 10 eV
画像スキャン横: 4096 / 縦: 4096

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC4.4.0粒子像選択
2EPU2.13画像取得
4cryoSPARC4.4.0CTF補正
7UCSF ChimeraX1.8モデルフィッティング
9PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
10Coot0.9.8.92モデル精密化
11cryoSPARC4.4.0初期オイラー角割当
12cryoSPARC4.4.0最終オイラー角割当
13cryoSPARC4.4.0分類
14cryoSPARC4.4.0３次元再構成Non-uniform refinement was used
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 12609660 / 詳細: The particles were automatically selected
3次元再構成解像度: 2.96 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 195231 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7NJ1

7nj1


PDB chain-ID: A / Accession code: 7NJ1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.96 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00511487
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.70515642
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.1261605
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0381852
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0072008

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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