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万見
- PDB-9hfr: Cryo-EM structure of human CDADC1 inactive mutant (E400A): hexame... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hfr
タイトルCryo-EM structure of human CDADC1 inactive mutant (E400A): hexamer without a ligand
要素Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
キーワードHYDROLASE / Human dCTP deaminase / trimer / Zinc-dependent / Nucleotide metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


dCMP deaminase activity / cytidine deaminase / : / DNA cytosine deamination / importin-alpha family protein binding / cytidine deaminase activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxycytidylate deaminase domain / Deoxycytidylate deaminase-related / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Slyvka, A. / Rathore, I. / Yang, R. / Kanai, T. / Lountos, G. / Wang, Z. / Skowronek, K. / Czarnocki-Cieciura, M. / Wlodawer, A. / Bochtler, M.
資金援助 ポーランド, 米国, 4件
組織認可番号国
Foundation for Polish SciencePOIR.04.04.00-00-5D81/17-00 ポーランド
Ministry of Science and Higher Education (Poland)PPI/APM/2018/1/00034 ポーランド
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)NIH Intramural Research Program 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)75N91019D00024 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Activity and structure of human (d)CTP deaminase CDADC1.
著者: Anton Slyvka / Ishan Rathore / Renbin Yang / Olga Gewartowska / Tapan Kanai / George T Lountos / Krzysztof Skowronek / Mariusz Czarnocki-Cieciura / Alexander Wlodawer / Matthias Bochtler /
要旨: Vertebrates have evolved an understudied protein termed CDADC1 (NYD-SP15) that contains an inactive N-terminal and active C-terminal DCTD-like domain. Here, we show that human CDADC1 is a (d)CTP- ...Vertebrates have evolved an understudied protein termed CDADC1 (NYD-SP15) that contains an inactive N-terminal and active C-terminal DCTD-like domain. Here, we show that human CDADC1 is a (d)CTP-specific deaminase, with a roughly 2-fold in vitro preference for dCTP over CTP. We determined high-resolution cryo-EM structures of CDADC1 in the absence of substrate and in complex with dCTP and 5-methyl-dCTP. The structures show that CDADC1 forms trimers and dimers of trimers in solution. The (d)CTP substrate is selected by a narrow pocket for the cytosine base and multiple lysine and arginine contacts to the triphosphate. Substrate binding promotes the association of trimers into hexamers and the transition of the hexamers from a loose to a tighter arrangement. Genetic experiments in mice show that loss of Cdadc1 is surprisingly well tolerated, even in the absence of the dCMP deaminase Dctd that is considered as the main source of dUMP, the precursor of dTTP.
履歴
登録2024年11月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月30日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
B: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
C: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
D: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
E: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
F: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)364,69918
ポリマ－363,9146
非ポリマー78512
水1086
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1 / Cytidine deaminase / Testis development protein NYD-SP15


分子量: 60652.320 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDADC1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9BWV3, cytidine deaminase
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Human CDADC1 hexamer without a ligand / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.363 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 44 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
9cryoSPARC初期オイラー角割当
10cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
14Cootモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: D3 (2回x3回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 20517 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 30.84 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001918540
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.380224954
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03752778
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00293138
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.67852472

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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