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- EMDB-52122: Cryo-EM structure of human CDADC1 inactive mutant (E400A): hexame... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52122
タイトルCryo-EM structure of human CDADC1 inactive mutant (E400A): hexamer without a ligand
マップデータ
試料
  • 複合体: Human CDADC1 hexamer without a ligand
    • タンパク質・ペプチド: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water
キーワードHuman dCTP deaminase / trimer / Zinc-dependent / Nucleotide metabolism / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


dCMP deaminase activity / cytidine deaminase / : / DNA cytosine deamination / importin-alpha family protein binding / cytidine deaminase activity / protein homodimerization activity / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Deoxycytidylate deaminase domain / Deoxycytidylate deaminase-related / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Slyvka A / Rathore I / Yang R / Kanai T / Lountos G / Wang Z / Skowronek K / Czarnocki-Cieciura M / Wlodawer A / Bochtler M
資金援助 ポーランド, 米国, 4件
OrganizationGrant number国
Foundation for Polish SciencePOIR.04.04.00-00-5D81/17-00 ポーランド
Ministry of Science and Higher Education (Poland)PPI/APM/2018/1/00034 ポーランド
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)NIH Intramural Research Program 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)75N91019D00024 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2025
タイトル: Activity and structure of human (d)CTP deaminase CDADC1.
著者: Anton Slyvka / Ishan Rathore / Renbin Yang / Olga Gewartowska / Tapan Kanai / George T Lountos / Krzysztof Skowronek / Mariusz Czarnocki-Cieciura / Alexander Wlodawer / Matthias Bochtler /
要旨: Vertebrates have evolved an understudied protein termed CDADC1 (NYD-SP15) that contains an inactive N-terminal and active C-terminal DCTD-like domain. Here, we show that human CDADC1 is a (d)CTP- ...Vertebrates have evolved an understudied protein termed CDADC1 (NYD-SP15) that contains an inactive N-terminal and active C-terminal DCTD-like domain. Here, we show that human CDADC1 is a (d)CTP-specific deaminase, with a roughly 2-fold in vitro preference for dCTP over CTP. We determined high-resolution cryo-EM structures of CDADC1 in the absence of substrate and in complex with dCTP and 5-methyl-dCTP. The structures show that CDADC1 forms trimers and dimers of trimers in solution. The (d)CTP substrate is selected by a narrow pocket for the cytosine base and multiple lysine and arginine contacts to the triphosphate. Substrate binding promotes the association of trimers into hexamers and the transition of the hexamers from a loose to a tighter arrangement. Genetic experiments in mice show that loss of Cdadc1 is surprisingly well tolerated, even in the absence of the dCMP deaminase Dctd that is considered as the main source of dUMP, the precursor of dTTP.
履歴
登録2024年11月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月30日-
マップ公開2025年4月30日-
更新2025年5月21日-
現状2025年5月21日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52122.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52122.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å		0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å		0.81 Å/pix.
x 300 pix.
= 243. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.81 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.11
最小 - 最大-0.8886609 - 1.2928413
平均 (標準偏差)-0.0010745417 (±0.049992826)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 243.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_52122_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_52122_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Human CDADC1 hexamer without a ligand

全体名称: Human CDADC1 hexamer without a ligand
要素
  • 複合体: Human CDADC1 hexamer without a ligand
    • タンパク質・ペプチド: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: water

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超分子 #1: Human CDADC1 hexamer without a ligand

超分子名称: Human CDADC1 hexamer without a ligand / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 363 KDa

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分子 #1: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1

分子名称: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cytidine deaminase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 60.65232 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKEAGQMQNL ESARAGRSVS TQTGSMTGQI PRLSKVNLFT LLSLWMELFP AEAQRQKSQK NEEGKHGPL GDNEERTRVS TDKRQVKRTG LVVVKNMKIV GLHCSSEDLH AGQIALIKHG SRLKNCDLYF SRKPCSACLK M IVNAGVNR ...文字列:
MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MKEAGQMQNL ESARAGRSVS TQTGSMTGQI PRLSKVNLFT LLSLWMELFP AEAQRQKSQK NEEGKHGPL GDNEERTRVS TDKRQVKRTG LVVVKNMKIV GLHCSSEDLH AGQIALIKHG SRLKNCDLYF SRKPCSACLK M IVNAGVNR ISYWPADPEI SLLTEASSSE DAKLDAKAVE RLKSNSRAHV CVLLQPLVCY MVQFVEETSY KCDFIQKITK TL PDANTDF YYECKQERIK EYEMLFLVSN EEMHKQILMT IGLENLCENP YFSNLRQNMK DLILLLATVA SSVPNFKHFG FYR SNPEQI NEIHNQSLPQ EIARHCMVQA RLLAYRTEDH KTGVGAVIWA EGKSRSCDGT GAMYFVGCGY NAFPVGSEYA DFPH MDDKQ KDREIRKFRY IIHAAQNALT FRCQEIKPEE RSMIFVTKCP CDECVPLIKG AGIKQIYAGD VDVGKKKADI SYMRF GELE GVSKFTWQLN PSGAYGLEQN EPERRENGVL RPVPQKEEQH QDKKLRLGIH

UniProtKB: Cytidine and dCMP deaminase domain-containing protein 1

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分子 #2: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 12 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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分子 #3: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 6 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 44.0 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 20517
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9hfr:
Cryo-EM structure of human CDADC1 inactive mutant (E400A): hexamer without a ligand

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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