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- PDB-9hdk: Structure of s.c.Osh6 in complex with Ist2 732-756 and POPS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hdk
タイトルStructure of s.c.Osh6 in complex with Ist2 732-756 and POPS
要素
  • Increased sodium tolerance protein 2
  • Oxysterol-binding protein homolog 6
キーワードLIPID TRANSPORT / Lipid transport protein / complex / Oxysterol-binding protein / membrane contact sites
機能・相同性
機能・相同性情報


Stimuli-sensing channels / cellular bud membrane / Acyl chain remodelling of PS / endoplasmic reticulum membrane organization / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / sterol transfer activity / sterol homeostasis / sterol binding / phospholipid transporter activity / sterol transport ...Stimuli-sensing channels / cellular bud membrane / Acyl chain remodelling of PS / endoplasmic reticulum membrane organization / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / sterol transfer activity / sterol homeostasis / sterol binding / phospholipid transporter activity / sterol transport / phosphatidylinositol-5-phosphate binding / cortical endoplasmic reticulum / sterol metabolic process / maintenance of cell polarity / phospholipid transport / phosphatidic acid binding / piecemeal microautophagy of the nucleus / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-4-phosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / phosphatidylserine binding / chloride channel activity / exocytosis / Neutrophil degranulation / chloride transmembrane transport / cell periphery / protein localization to plasma membrane / endocytosis / lipid binding / endoplasmic reticulum membrane / membrane / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein, conserved site / Oxysterol-binding protein superfamily / Oxysterol-binding protein / Oxysterol-binding protein family signature. / Anoctamin / : / Calcium-activated chloride channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P5S / Increased sodium tolerance protein 2 / Oxysterol-binding protein homolog 6
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Arndt, M. / Dutzler, R.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Swiss National Science Foundation310030_215236 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for lipid transport at membrane contact sites by the IST2-OSH6 complex.
著者: Melanie Arndt / Angela Schweri / Raimund Dutzler /
要旨: Membrane contact sites are hubs for interorganellar lipid transport within eukaryotic cells. As a principal tether bridging the endoplasmic reticulum (ER) and the plasma membrane in Saccharomyces ...Membrane contact sites are hubs for interorganellar lipid transport within eukaryotic cells. As a principal tether bridging the endoplasmic reticulum (ER) and the plasma membrane in Saccharomyces cerevisiae, the protein IST2 has a major role during lipid transport between both compartments. Here, we show a comprehensive investigation elucidating the structural and mechanistic properties of IST2 and its interaction with the soluble lipid transfer protein OSH6. The ER-embedded transmembrane domain of IST2 is homologous to the TMEM16 family and acts as a constitutively active lipid scramblase. The extended C terminus binds to the plasma membrane and the phosphatidylserine-phosphatidylinositol 4-phosphate exchanger OSH6. Through cellular growth assays and biochemical and structural studies, we characterized the interaction between both proteins and show that OSH6 remains associated with IST2 during lipid shuttling between membranes. These results highlight the role of the IST2-OSH6 complex in lipid trafficking and offer initial insights into the relevance of scramblases for carrier-like lipid transport mechanisms.
履歴
登録2024年11月12日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Oxysterol-binding protein homolog 6
C: Increased sodium tolerance protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,3433
ポリマ－51,5512
非ポリマー7921
水5,513306
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.728, 175.697, 96.163
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-685-

HOH

21A-882-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Oxysterol-binding protein homolog 6 / Lipid-transfer protein Osh6 / LTP / Oxysterol-binding phosphatidylserine transferase / Oxysterol- ...Lipid-transfer protein Osh6 / LTP / Oxysterol-binding phosphatidylserine transferase / Oxysterol-binding protein-related protein 6 / ORP 6 / OSBP-related protein 6


分子量: 48761.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: OSH6, YKR003W, YK102 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: Q02201
#2: タンパク質・ペプチド Increased sodium tolerance protein 2


分子量: 2789.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P38250
#3: 化合物 ChemComp-P5S / O-[(R)-{[(2R)-2,3-bis(octadecanoyloxy)propyl]oxy}(hydroxy)phosphoryl]-L-serine / phosphatidyl serine


分子量: 792.075 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H82NO10P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 306 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: 100mM BisTris pH 5.5, 200mM KCl, 75mM MgCl2, 28.5-29% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→50 Å / Num. obs: 41459 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.18 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 1.93→2 Å / Rmerge(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 4022

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
autoPROCdata processing
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.93→32.43 Å / SU ML: 0.1942 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.8635
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2132 1525 3.86 %
Rwork0.1851 37998 -
obs0.1862 39523 99.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.45 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.93→32.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3422 0 53 306 3781
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00663563
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.82214806
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.056506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0085615
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.68961398
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.93-1.990.30151360.25843400X-RAY DIFFRACTION99.61
1.99-2.060.25181370.22473421X-RAY DIFFRACTION99.41
2.06-2.150.2531350.20783372X-RAY DIFFRACTION99.26
2.15-2.240.22841380.19853416X-RAY DIFFRACTION99
2.24-2.360.22441370.20023428X-RAY DIFFRACTION99.72
2.36-2.510.25111380.2073433X-RAY DIFFRACTION99.8
2.51-2.70.25261390.21543462X-RAY DIFFRACTION99.83
2.7-2.980.25271400.20873478X-RAY DIFFRACTION99.92
2.98-3.410.23491370.19383446X-RAY DIFFRACTION98.84
3.41-4.290.20511420.16333512X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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