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- EMDB-52170: Structure of the Ist2 TMEM16 homology domain in the detergent GDN -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-52170
タイトルStructure of the Ist2 TMEM16 homology domain in the detergent GDN
マップデータStructure of the N-terminal domain encompassing residues 1-716 of Ist2 purified from S.cerevisiae
試料
  • 複合体: Homodimer of N-terminal domain of Ist2
    • タンパク質・ペプチド: Increased sodium tolerance protein 2
キーワードTMEM16 proteins / lipid scramblase / lipid transport / membrane contact sites / tethering protein / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Stimuli-sensing channels / cellular bud membrane / endoplasmic reticulum membrane organization / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / cortical endoplasmic reticulum / chloride channel activity / Neutrophil degranulation / chloride transmembrane transport / cell periphery / protein localization to plasma membrane ...Stimuli-sensing channels / cellular bud membrane / endoplasmic reticulum membrane organization / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / cortical endoplasmic reticulum / chloride channel activity / Neutrophil degranulation / chloride transmembrane transport / cell periphery / protein localization to plasma membrane / lipid binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Anoctamin / : / Calcium-activated chloride channel
類似検索 - ドメイン・相同性
Increased sodium tolerance protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.84 Å
データ登録者Arndt M / Dutzler R
資金援助 スイス, 1件
OrganizationGrant number国
Swiss National Science Foundation215236 スイス
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025
タイトル: Structural basis for lipid transport at membrane contact sites by the IST2-OSH6 complex.
著者: Melanie Arndt / Angela Schweri / Raimund Dutzler /
要旨: Membrane contact sites are hubs for interorganellar lipid transport within eukaryotic cells. As a principal tether bridging the endoplasmic reticulum (ER) and the plasma membrane in Saccharomyces ...Membrane contact sites are hubs for interorganellar lipid transport within eukaryotic cells. As a principal tether bridging the endoplasmic reticulum (ER) and the plasma membrane in Saccharomyces cerevisiae, the protein IST2 has a major role during lipid transport between both compartments. Here, we show a comprehensive investigation elucidating the structural and mechanistic properties of IST2 and its interaction with the soluble lipid transfer protein OSH6. The ER-embedded transmembrane domain of IST2 is homologous to the TMEM16 family and acts as a constitutively active lipid scramblase. The extended C terminus binds to the plasma membrane and the phosphatidylserine-phosphatidylinositol 4-phosphate exchanger OSH6. Through cellular growth assays and biochemical and structural studies, we characterized the interaction between both proteins and show that OSH6 remains associated with IST2 during lipid shuttling between membranes. These results highlight the role of the IST2-OSH6 complex in lipid trafficking and offer initial insights into the relevance of scramblases for carrier-like lipid transport mechanisms.
履歴
登録2024年11月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年9月3日-
マップ公開2025年9月3日-
更新2025年9月3日-
現状2025年9月3日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_52170.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_52170.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 421.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Structure of the N-terminal domain encompassing residues 1-716 of Ist2 purified from S.cerevisiae
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.48 Å		0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.48 Å		0.65 Å/pix.
x 480 pix.
= 312.48 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.651 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.075
最小 - 最大-0.39402366 - 0.59848034
平均 (標準偏差)-0.0003021424 (±0.01072285)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ480480480
Spacing480480480
セルA=B=C: 312.48 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half-map B of Structure of the N-terminal domain...

ファイルemd_52170_half_map_1.map
注釈Half-map B of Structure of the N-terminal domain encompassing residues 1-716 of Ist2 purified from S.cerevisiae
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half-map A of Structure of the N-terminal domain...

ファイルemd_52170_half_map_2.map
注釈Half-map A of Structure of the N-terminal domain encompassing residues 1-716 of Ist2 purified from S.cerevisiae
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Homodimer of N-terminal domain of Ist2

全体名称: Homodimer of N-terminal domain of Ist2
要素
  • 複合体: Homodimer of N-terminal domain of Ist2
    • タンパク質・ペプチド: Increased sodium tolerance protein 2

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超分子 #1: Homodimer of N-terminal domain of Ist2

超分子名称: Homodimer of N-terminal domain of Ist2 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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分子 #1: Increased sodium tolerance protein 2

分子名称: Increased sodium tolerance protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
分子量理論値: 87.777375 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPEQ KLISEEDLGT LEVLFQGPSS QTITSLDPNC VIVFNKTSSA NEKSLNVEF KRLNIHSIIE PGHDLQTSYA FIRIHQDNAK PLFSFLQNLD FIESIIPYHD TELSDDLHKL ISISKSKILE A PKQYELYN ...文字列:
MDEKTTGWRG GHVVEGLAGE LEQLRARLEH HPQGQREPEQ KLISEEDLGT LEVLFQGPSS QTITSLDPNC VIVFNKTSSA NEKSLNVEF KRLNIHSIIE PGHDLQTSYA FIRIHQDNAK PLFSFLQNLD FIESIIPYHD TELSDDLHKL ISISKSKILE A PKQYELYN LSNLTNNPKQ SLYFAFLQNY IKWLIPFSFF GLSIRFLSNF TYEFNSTYSL FAILWTLSFT AFWLYKYEPF WS DRLSKYS SFSTIEFLQD KQKAQKKASS VIMLKKCCFI PVALLFGAIL LSFQLYCFAL EIFIKQIYNG PMISILSFLP TIL ICTFTP VLTVIYNKYF VEPMTKWENH SSVVNAKKSK EAKNFVIIFL SSYVPLLITL FLYLPMGHLL TAEIRTKVFN AFSI LARLP THDSDFIIDT KRYEDQFFYF IVINQLIQFS MENFVPSLVS IAQQKINGPN PNFVKAESEI GKAQLSSSDM KIWSK VKSY QTDPWGATFD LDANFKKLLL QFGYLVMFST IWPLAPFICL IVNLIVYQVD LRKAVLYSKP EYFPFPIYDK PSSVSN TQK LTVGLWNSVL VMFSILGCVI TATLTYMYQS CNIPGVGAHT SIHTNKAWYL ANPINHSWIN IVLYAVFIEH VSVAIFF LF SSILKSSHDD VANGIVPKHV VNVQNPPKQE VFEKIPSPEF NSNNEKELVQ RKGSANEKLH QELGEKQPAS SANGYEAH A ATHANNDPSS LSSASSPSLS SSSSSSKTGV VKAVDNDTAG SAGKKPLATE STEA

UniProtKB: Increased sodium tolerance protein 2

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.56 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 62.43 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: ab-initio reconstruction calculated in cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.84 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 400925
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

1-v4


Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-9hhe:
Structure of the Ist2 TMEM16 homology domain in the detergent GDN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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