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- PDB-9hcs: Crystal structure of human TRF1 TRFH domain in complex with compo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9hcs
タイトルCrystal structure of human TRF1 TRFH domain in complex with compound 49
要素Telomeric repeat-binding factor 1
キーワードPROTEIN BINDING / Telomere / Shelterin / Inhibitor
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomeric D-loop disassembly / t-circle formation / shelterin complex ...positive regulation of shelterin complex assembly / negative regulation of establishment of protein localization to telomere / negative regulation of establishment of RNA localization to telomere / negative regulation of establishment of protein-containing complex localization to telomere / negative regulation of telomere maintenance via semi-conservative replication / negative regulation of telomeric D-loop disassembly / meiotic telomere clustering / telomeric D-loop disassembly / t-circle formation / shelterin complex / Telomere C-strand synthesis initiation / double-stranded telomeric DNA binding / ankyrin repeat binding / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / nuclear telomere cap complex / G-rich strand telomeric DNA binding / telomere capping / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / DNA binding, bending / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / telomeric DNA binding / negative regulation of DNA replication / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / positive regulation of telomere maintenance / Telomere Extension By Telomerase / telomere maintenance via telomerase / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere maintenance / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / spindle / fibrillar center / microtubule binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / response to xenobiotic stimulus / cell division / nucleolus / protein homodimerization activity / DNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Telomeric repeat-binding factor 1/2 / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain superfamily / Telomere repeat-binding factor, dimerisation domain / Telomere repeat binding factor (TRF) / Myb-type HTH DNA-binding domain profile. / Myb domain / Myb-like DNA-binding domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / SANT/Myb domain / Homeobox-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
N-ethyl-N'-(5-methyl-1,2-oxazol-3-yl)urea / Telomeric repeat-binding factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Casale, G. / Le Bihan, Y.-V. / Van Montfort, R.L.M. / Guettler, S.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust214311/Z/18/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery of first-in-class inhibitors of the TRF1-TIN2 protein-protein interaction by fragment screening
著者: Casale, G. / Guettler, S.
履歴
登録2024年11月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomeric repeat-binding factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8654
ポリマ－25,5561
非ポリマー3093
水1,802100
1
A: Telomeric repeat-binding factor 1
ヘテロ分子

A: Telomeric repeat-binding factor 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7318
ポリマ－51,1122
非ポリマー6196
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
Buried area2780 Å2
ΔGint-28 kcal/mol
Surface area20800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.851, 51.851, 147.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-414-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Telomeric repeat-binding factor 1 / NIMA-interacting protein 2 / TTAGGG repeat-binding factor 1 / Telomeric protein Pin2/TRF1


分子量: 25556.039 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TERF1, PIN2, TRBF1, TRF, TRF1 / プラスミド: pET His6 MBP Asn10 TEV LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus(DE3)-RIL / 参照: UniProt: P54274
#2: 化合物 ChemComp-JGA / N-ethyl-N'-(5-methyl-1,2-oxazol-3-yl)urea


分子量: 169.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H11N3O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE


分子量: 78.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 100 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.48 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 150 nanoliter of TRF1 TRFH at 28.6 mg/mL plus 150 nanoliter of a crystallisation solution consisting of 0.1 M MES pH 6, 50 mM CaCl2 and 35-45 % PEG 200, against 35 microliter of crystallisation solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.9212 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2023年7月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9212 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→49.08 Å / Num. obs: 10903 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 13.9 % / CC1/2: 0.961 / Rmerge(I) obs: 0.301 / Rpim(I) all: 0.086 / Rrim(I) all: 0.314 / Χ2: 0.88 / Net I/σ(I): 13 / Num. measured all: 151937
反射 シェル解像度: 2.2→2.27 Å / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 13.6 % / Rmerge(I) obs: 2.427 / Num. measured all: 12391 / Num. unique obs: 911 / CC1/2: 0.446 / Rpim(I) all: 0.715 / Rrim(I) all: 2.539 / Χ2: 0.73 / Net I/σ(I) obs: 5.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.4 (23-JAN-2024)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→48.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.916 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU R Cruickshank DPI: 0.301 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.358 / SU Rfree Blow DPI: 0.222 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.213
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2423 540 4.98 %RANDOM
Rwork0.2051 ---
obs0.207 10836 99.7 %-
原子変位パラメータBiso mean: 34.18 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.515 Å20 Å20 Å2
2---3.515 Å20 Å2
3---7.03 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.27 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→48.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1577 0 20 100 1697
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0071671HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.742253HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d607SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes292HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1671HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.37
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion16.25
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion227SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies9HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1398SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.23 Å / Total num. of bins used: 28
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4039 -5.97 %
Rwork0.2199 378 -
all0.2298 402 -
obs--99 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 3.8596 Å / Origin y: 19.3113 Å / Origin z: 15.9721 Å
111213212223313233
T-0.0115 Å20.0011 Å2-0.0087 Å2--0.0947 Å20.0046 Å2---0.1209 Å2
L1.8945 °20.2658 °2-0.8829 °2-0.5857 °2-0.3654 °2--1.8316 °2
S0.0693 Å °0.0121 Å °-0.0055 Å °0.0717 Å °0.0367 Å °0.0528 Å °-0.0131 Å °-0.1262 Å °-0.106 Å °
精密化 TLSグループSelection details: {A|63 - 266}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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