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万見
- PDB-9gsi: Cryo-EM structure of mouse PMCA captured in E1-ATP in the presenc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gsi
タイトルCryo-EM structure of mouse PMCA captured in E1-ATP in the presence of Calcium
要素Plasma membrane calcium-transporting ATPase 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Calcium pump / Ptype-Atpase
機能・相同性
機能・相同性情報


otolith mineralization / cerebellar Purkinje cell layer morphogenesis / inner ear receptor cell differentiation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / cGMP metabolic process / cerebellar granule cell differentiation / Ion transport by P-type ATPases / calcium-dependent ATPase activity / cerebellar Purkinje cell differentiation / photoreceptor ribbon synapse ...otolith mineralization / cerebellar Purkinje cell layer morphogenesis / inner ear receptor cell differentiation / Reduction of cytosolic Ca++ levels / cGMP metabolic process / cerebellar granule cell differentiation / Ion transport by P-type ATPases / calcium-dependent ATPase activity / cerebellar Purkinje cell differentiation / photoreceptor ribbon synapse / P-type Ca2+ transporter / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / P-type calcium transporter activity / serotonin metabolic process / Ion homeostasis / positive regulation of calcium ion transport / locomotion / auditory receptor cell stereocilium organization / dendritic spine membrane / inner ear morphogenesis / neuromuscular process controlling balance / regulation of cell size / inner ear development / cochlea development / regulation of cytosolic calcium ion concentration / lactation / cerebellum development / PDZ domain binding / locomotory behavior / establishment of localization in cell / sensory perception of sound / synapse organization / neuron cellular homeostasis / regulation of synaptic plasticity / intracellular calcium ion homeostasis / neuron differentiation / cell morphogenesis / calcium ion transport / presynaptic membrane / basolateral plasma membrane / calmodulin binding / neuron projection / cilium / apical plasma membrane / neuronal cell body / calcium ion binding / glutamatergic synapse / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase ...Plasma membrane calcium transporting P-type ATPase, C-terminal / Plasma membrane calcium transporter ATPase C terminal / P-type ATPase, subfamily IIB / Cation-transporting P-type ATPase, C-terminal / Cation transporting ATPase, C-terminus / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation-transporting P-type ATPase, N-terminal / Cation transporter/ATPase, N-terminus / Cation transport ATPase (P-type) / E1-E2 ATPase / P-type ATPase, haloacid dehalogenase domain / P-type ATPase, phosphorylation site / P-type ATPase, cytoplasmic domain N / E1-E2 ATPases phosphorylation site. / P-type ATPase, A domain superfamily / P-type ATPase / P-type ATPase, transmembrane domain superfamily / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-KXP / Plasma membrane calcium-transporting ATPase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.39 Å
データ登録者Vinayagam, D. / Raunser, S. / Sistel, O. / Schulte, U. / Constantin, C.E. / Prumbaum, D. / Zolles, G. / Fakler, B.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
German Research Foundation (DFG)TRR 152/3, number 239283807 project P02 ドイツ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Cryo-EM structure of mouse PMCA captured in E1-ATP state in the presence of calcium
著者: Vinayagam, D. / Raunser, S. / Sistel, O. / Schulte, U. / Constantin, C.E. / Prumbaum, D. / Zolles, G. / Fakler, B.
履歴
登録2024年9月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年8月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年8月6日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasma membrane calcium-transporting ATPase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,2655
ポリマ－134,6471
非ポリマー1,6184
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 Plasma membrane calcium-transporting ATPase 2 / PMCA2 / Plasma membrane calcium ATPase isoform 2 / Plasma membrane calcium pump isoform 2


分子量: 134647.141 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Atp2b2, Pmca2 / 細胞株 (発現宿主): tsA201 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9R0K7, P-type Ca2+ transporter
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-KXP / (2S)-1-{[(R)-hydroxy{[(1R,2R,3S,4R,5R,6S)-2,3,6-trihydroxy-4,5-bis(phosphonooxy)cyclohexyl]oxy}phosphoryl]oxy}-3-(octadecanoyloxy)propan-2-yl icosa-5,8,11,14-tetraenoate


分子量: 1047.088 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H85O19P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: mouse PMCA captured in E1-ATP in the presence of Calcium
タイプ: COMPLEX
詳細: prepared as separate cDNAs for transient (co)transfection of tsA201 nptn/basi double KO cells
Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.18 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: Tris 20mM NaCl 150mM
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: The complex was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 55000 X / 倍率（補正後）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: ZEMLIN TABLEAU
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 113 K / 最低温度: 93 K
撮影平均露光時間: 3.5 sec. / 電子線照射量: 57 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 実像数: 8076
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1crYOLO1.7粒子像選択
2EPU画像取得AFIS
4CTFFIND4CTF補正
7Coot9モデルフィッティング
9cryoSPARC4初期オイラー角割当
10cryoSPARC4最終オイラー角割当
11RELION3.1分類
12cryoSPARC4３次元再構成non uniform refinement
13PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 300272 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 161.4 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6A69

6a69


Accession code: 6A69 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.39 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0027447
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.57810108
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.0641016
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431199
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041268

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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