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- PDB-9gnx: Human SENP5 in complex with SUMO1 (E67D) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gnx
タイトルHuman SENP5 in complex with SUMO1 (E67D)
要素
  • Sentrin-specific protease 5
  • Small ubiquitin-related modifier 1
キーワードHYDROLASE / SENP / ULP / SUMO
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors ...SUMO-specific endopeptidase activity / negative regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / protein localization to nuclear pore / : / SUMOylation of nuclear envelope proteins / deSUMOylase activity / protein desumoylation / negative regulation of delayed rectifier potassium channel activity / SUMO is proteolytically processed / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / PML body organization / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / nuclear stress granule / small protein activating enzyme binding / negative regulation of action potential / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / transporter activator activity / XY body / SUMOylation of SUMOylation proteins / regulation of calcium ion transmembrane transport / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / regulation of cardiac muscle cell contraction / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / negative regulation of DNA binding / Maturation of nucleoprotein / negative regulation of protein import into nucleus / cellular response to cadmium ion / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / ubiquitin-specific protease binding / transcription factor binding / ubiquitin-like protein ligase binding / roof of mouth development / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / potassium channel regulator activity / Regulation of IFNG signaling / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / SUMOylation of intracellular receptors / positive regulation of protein-containing complex assembly / PML body / PKR-mediated signaling / regulation of protein stability / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / regulation of protein localization / cellular response to heat / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / protein stabilization / nuclear speck / nuclear body / cell division / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / nucleolus / glutamatergic synapse / enzyme binding / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues ...Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Small ubiquitin-related modifier 1, Ubl domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ubiquitin-related modifier 1 / Sentrin-specific protease 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Reverter, D. / Sanchez-Alba, L. / Maletic, M. / Mulder, M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the human SENP5's SUMO isoform discrimination.
著者: Sanchez-Alba, L. / Ying, L. / Maletic, M.D. / De Bolos, A. / Borras-Gas, H. / Liu, B. / Varejao, N. / Amador, V. / Mulder, M.P.C. / Reverter, D.
履歴
登録2024年9月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 5
B: Small ubiquitin-related modifier 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6762
ポリマ－33,6762
非ポリマー00
水59433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1800 Å2
ΔGint1 kcal/mol
Surface area13040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)90.350, 90.350, 151.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+5/6
#3: y,-x+y,z+1/6
#4: -y,x-y,z+2/3
#5: -x+y,-x,z+1/3
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z+1/3
#8: -x,-y,z+1/2
#9: y,x,-z+2/3
#10: -y,-x,-z+1/6
#11: -x+y,y,-z+1/2
#12: x,x-y,-z+5/6

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 5 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP5


分子量: 24420.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP5, FKSG45 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96HI0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 1 / SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain ...SUMO-1 / GAP-modifying protein 1 / GMP1 / SMT3 homolog 3 / Sentrin / Ubiquitin-homology domain protein PIC1 / Ubiquitin-like protein SMT3C / Smt3C / Ubiquitin-like protein UBL1


分子量: 9255.610 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63165
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 33 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.8 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.2 M LiSO4, 8% PEG2000, 8% PEG500MME, 0.1 M NaAcetate pH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→69.56 Å / Num. obs: 34776 / % possible obs: 89.8 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 1.73→1.77 Å / Num. unique obs: 330 / CC1/2: 0.192

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.17.1_3660: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→69.56 Å / SU ML: 0.35 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 36.56 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2579 1576 5.73 %
Rwork0.2099 --
obs0.2125 27515 92.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→69.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2192 0 0 33 2225
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0122244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.483018
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.505287
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076326
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01385
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9-1.960.591520.5176888X-RAY DIFFRACTION36
1.96-2.030.49471240.4452159X-RAY DIFFRACTION87
2.03-2.110.42441500.38422448X-RAY DIFFRACTION99
2.11-2.210.37441520.31332489X-RAY DIFFRACTION100
2.21-2.330.31691530.27322494X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.470.31271510.24592483X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.660.29771550.24522531X-RAY DIFFRACTION100
2.66-2.930.3311540.242526X-RAY DIFFRACTION100
2.93-3.350.27821570.23192557X-RAY DIFFRACTION100
3.35-4.220.23071590.17642595X-RAY DIFFRACTION100
4.23-69.560.20181690.17092769X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.1896 Å / Origin y: -25.9617 Å / Origin z: -4.2817 Å
111213212223313233
T0.2944 Å20.0119 Å20.0691 Å2-0.3661 Å2-0.0412 Å2--0.4204 Å2
L2.4292 °20.9207 °2-0.0446 °2-2.9477 °2-0.3962 °2--1.5345 °2
S-0.0744 Å °0.2728 Å °-0.1281 Å °-0.0855 Å °0.1271 Å °0.118 Å °0.0358 Å °-0.008 Å °-0.0457 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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