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- PDB-9gnn: Structure of SENP5 in complex with SUMO2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9gnn
タイトルStructure of SENP5 in complex with SUMO2
要素
  • Sentrin-specific protease 5
  • Small ubiquitin-related modifier 3
キーワードHYDROLASE / SUMO / cysteine protease / SENP family
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding ...SUMO-specific endopeptidase activity / deSUMOylase activity / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMOylation of immune response proteins / regulation of protein localization to nucleus / negative regulation of DNA binding / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / presynaptic cytosol / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / SUMOylation of intracellular receptors / PML body / kinetochore / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cell division / nucleolus / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. ...Sentrin-specific protease 3/5, conserved domain / Sentrin-specific protease 3/5 N-terminal / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
prop-2-en-1-amine / Small ubiquitin-related modifier 3 / Sentrin-specific protease 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Reverter, D. / Li, Y. / Sanchez-Alba, L.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and Universities スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural basis for the human SENP5's SUMO isoform discrimination.
著者: Sanchez-Alba, L. / Ying, L. / Maletic, M.D. / De Bolos, A. / Borras-Gas, H. / Liu, B. / Varejao, N. / Amador, V. / Mulder, M.P.C. / Reverter, D.
履歴
登録2024年9月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年7月16日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 5
B: Sentrin-specific protease 5
C: Small ubiquitin-related modifier 3
D: Small ubiquitin-related modifier 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2296
ポリマ－67,1154
非ポリマー1142
水43224
1
A: Sentrin-specific protease 5
C: Small ubiquitin-related modifier 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6153
ポリマ－33,5582
非ポリマー571
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Sentrin-specific protease 5
D: Small ubiquitin-related modifier 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)33,6153
ポリマ－33,5582
非ポリマー571
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.162, 87.902, 116.676
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 5 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP5


分子量: 24420.264 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP5, FKSG45 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96HI0, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 3 / SUMO-3 / SMT3 homolog 1 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3A / Smt3A


分子量: 9137.311 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: An AYE group is located at the C-terminus / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO3, SMT3A, SMT3H1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P55854
#3: 化合物 ChemComp-AYE / prop-2-en-1-amine / ALLYLAMINE / アリルアミン


分子量: 57.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7N
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.34 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2 M Sodium chloride, Phosphate/citrate 4.2, 20 % w/v PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97926 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年3月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97926 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→48.61 Å / Num. obs: 23655 / % possible obs: 90.1 % / 冗長度: 6.5 % / CC1/2: 0.997 / Net I/σ(I): 10.8
反射 シェル解像度: 2.36→2.51 Å / Num. unique obs: 1183 / CC1/2: 0.54

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
autoPROCデータ削減
AutoProcessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Alphafold

解像度: 2.36→48.61 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 33.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2826 1161 4.94 %
Rwork0.213 22330 -
obs0.2165 23491 82.04 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 102.91 Å2 / Biso mean: 46.6879 Å2 / Biso min: 19.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.36→48.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4396 0 8 24 4428
Biso mean--37.95 40.63 -
残基数----534
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.36-2.470.4298290.373856659517
2.47-2.60.4491040.33172184228865
2.6-2.760.38711490.30622979312888
2.76-2.970.32381840.282133433527100
2.97-3.270.36731610.271833973558100
3.27-3.750.29751830.21172992317589
3.75-4.720.2411650.17073287345295
4.72-48.610.22651860.173235823768100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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