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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9g2w | ||||||
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タイトル | Endophilin B1 dimer bound to nanodisc edge | ||||||
要素 | Endophilin-B1 | ||||||
キーワード | APOPTOSIS / BAR / N-BAR / endophilin / membrane / curvature / cardiolipin / MSP2N2 / nanodisc / peripheral membrane protein | ||||||
機能・相同性 | : 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
データ登録者 | Thorlacius, A. / Sundborger-Lunna, A. | ||||||
資金援助 | スウェーデン, 1件
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引用 | ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024 タイトル: Peripheral membrane protein endophilin B1 probes, perturbs and permeabilizes lipid bilayers 著者: Thorlacius, A. / Rulev, M. / Sundberg, O. / Sundborger-Lunna, A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 9g2w.cif.gz | 96.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb9g2w.ent.gz | 73.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 9g2w.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 9g2w_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 9g2w_full_validation.pdf.gz | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | 9g2w_validation.xml.gz | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 9g2w_validation.cif.gz | 41.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g2/9g2w ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/g2/9g2w | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 50986MC 9g2rC 9g2uC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40843.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SH3GLB1, KIAA0491, CGI-61 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y371 |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: Endophilin B1 dimers bound to a nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 0.5 mM EDTA, pH 7.4 |
試料 | 濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 5026978 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 273120 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL 詳細: Alphafold model was processed in PHENIX, docked into the density map using UCSF Chimera, refined using all-chain refinement in coot followed by real-space refinement with Servalcat. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Accession code: AF-Q9Y371-F1-model_v4 / Chain residue range: 11-252 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model |