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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 9g2w | ||||||
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タイトル | Endophilin B1 dimer bound to nanodisc edge | ||||||
![]() | Endophilin-B1 | ||||||
![]() | APOPTOSIS / BAR / N-BAR / endophilin / membrane / curvature / cardiolipin / MSP2N2 / nanodisc / peripheral membrane protein | ||||||
機能・相同性 | ![]() lysophosphatidic acid acyltransferase activity / 'de novo' post-translational protein folding / positive regulation of membrane tubulation / phosphatidic acid biosynthetic process / autophagic cell death / protein localization to vacuolar membrane / positive regulation of autophagosome assembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / receptor catabolic process / membrane fission ...lysophosphatidic acid acyltransferase activity / 'de novo' post-translational protein folding / positive regulation of membrane tubulation / phosphatidic acid biosynthetic process / autophagic cell death / protein localization to vacuolar membrane / positive regulation of autophagosome assembly / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / receptor catabolic process / membrane fission / membrane organization / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / autophagosome membrane / regulation of macroautophagy / cellular response to glucose starvation / positive regulation of autophagy / cellular response to amino acid starvation / regulation of cytokinesis / fatty acid binding / positive regulation of protein-containing complex assembly / regulation of protein stability / autophagy / midbody / cytoplasmic vesicle / mitochondrial outer membrane / nuclear body / cadherin binding / Golgi membrane / apoptotic process / protein homodimerization activity / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||
![]() | Thorlacius, A. / Sundborger-Lunna, A. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Peripheral membrane protein endophilin B1 probes, perturbs and permeabilizes lipid bilayers. 著者: Arni Thorlacius / Maksim Rulev / Oscar Sundberg / Anna Sundborger-Lunna / ![]() 要旨: Bin/Amphiphysin/Rvs167 (BAR) domain containing proteins are peripheral membrane proteins that regulate intracellular membrane curvature. BAR protein endophilin B1 plays a key role in multiple ...Bin/Amphiphysin/Rvs167 (BAR) domain containing proteins are peripheral membrane proteins that regulate intracellular membrane curvature. BAR protein endophilin B1 plays a key role in multiple cellular processes critical for oncogenesis, including autophagy and apoptosis. Amphipathic regions in endophilin B1 drive membrane association and tubulation through membrane scaffolding. Our understanding of exactly how BAR proteins like endophilin B1 promote highly diverse intracellular membrane remodeling events in the cell is severely limited due to lack of high-resolution structural information. Here we present the highest resolution cryo-EM structure of a BAR protein to date and the first structures of a BAR protein bound to a lipid bicelle. Using neural networks, we can effectively sort particle species of different stoichiometries, revealing the tremendous flexibility of post-membrane binding, pre-polymer BAR dimer organization and membrane deformation. We also show that endophilin B1 efficiently permeabilizes negatively charged liposomes that contain mitochondria-specific lipid cardiolipin and propose a new model for Bax-mediated cell death. #1: ![]() タイトル: Peripheral membrane protein endophilin B1 probes, perturbs and permeabilizes lipid bilayers 著者: Thorlacius, A. / Rulev, M. / Sundberg, O. / Sundborger-Lunna, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 96.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 73.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 28.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 41.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 50986MC ![]() 9g2rC ![]() 9g2uC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 40843.246 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: Endophilin B1 dimers bound to a nanodisc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.4 / 詳細: 20 mM Tris-HCl, 100 mM NaCl, 0.5 mM EDTA, pH 7.4 |
試料 | 濃度: 1.8 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1200 nm / Cs: 2.7 mm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
電子光学装置 | エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV |
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解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | |||||||||||||||||||||||||||||||||
粒子像の選択 | 選択した粒子像数: 5026978 | |||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 点対称性: C1 (非対称) | |||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 273120 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL 詳細: Alphafold model was processed in PHENIX, docked into the density map using UCSF Chimera, refined using all-chain refinement in coot followed by real-space refinement with Servalcat. | |||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | Accession code: AF-Q9Y371-F1-model_v4 / Chain residue range: 11-252 / Source name: AlphaFold / タイプ: in silico model |