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万見
- PDB-9g01: Structure of carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase (C... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9g01
タイトルStructure of carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase (CODH/ACS) from Clostridium autoethanogenum (composite structure, closed and CO-bound state)
要素
  • CO-methylating acetyl-CoA synthase
  • Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase beta subunit
キーワードOXIDOREDUCTASE / anaerobic CO2 fixation / acetyl-CoA synthesis / metalloenzyme / Wood-Ljungdahl pathway.
機能・相同性
機能・相同性情報


CO-methylating acetyl-CoA synthase / CO-methylating acetyl-CoA synthase activity / anaerobic carbon-monoxide dehydrogenase activity / acetyl-CoA metabolic process / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha ,N-terminal / Carbon monoxide dehydrogenase subunit alpha N-terminal domain / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / Bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-coa synthase, domain 3 superfamily / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit , C-terminal / CO dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex beta subunit / ACS/CODH beta subunit C-terminal / Prismane-like, alpha/beta-sandwich / Prismane-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBON MONOXIDE / NICKEL (II) ION / Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster / IRON/SULFUR CLUSTER / CO-methylating acetyl-CoA synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Clostridium autoethanogenum DSM 10061 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.83 Å
データ登録者Yin, M.D. / Lemaire, O.N. / Wagner, T. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Science / 年: 2025
タイトル: Conformational dynamics of a multienzyme complex in anaerobic carbon fixation.
著者: Max Dongsheng Yin / Olivier N Lemaire / José Guadalupe Rosas Jiménez / Mélissa Belhamri / Anna Shevchenko / Gerhard Hummer / Tristan Wagner / Bonnie J Murphy /
要旨: In the ancient microbial Wood-Ljungdahl pathway, carbon dioxide (CO) is fixed in a multistep process that ends with acetyl-coenzyme A (acetyl-CoA) synthesis at the bifunctional carbon monoxide ...In the ancient microbial Wood-Ljungdahl pathway, carbon dioxide (CO) is fixed in a multistep process that ends with acetyl-coenzyme A (acetyl-CoA) synthesis at the bifunctional carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex (CODH/ACS). In this work, we present structural snapshots of the CODH/ACS from the gas-converting acetogen , characterizing the molecular choreography of the overall reaction, including electron transfer to the CODH for CO reduction, methyl transfer from the corrinoid iron-sulfur protein (CoFeSP) partner to the ACS active site, and acetyl-CoA production. Unlike CODH, the multidomain ACS undergoes large conformational changes to form an internal connection to the CODH active site, accommodate the CoFeSP for methyl transfer, and protect the reaction intermediates. Altogether, the structures allow us to draw a detailed reaction mechanism of this enzyme, which is crucial for CO fixation in anaerobic organisms.
履歴
登録2024年7月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年2月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月12日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年2月19日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CO-methylating acetyl-CoA synthase
B: Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase beta subunit
C: Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase beta subunit
D: CO-methylating acetyl-CoA synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)292,04713
ポリマ－289,6754
非ポリマー2,3739
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ADBC

#1: タンパク質 CO-methylating acetyl-CoA synthase / Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase complex / alpha subunit


分子量: 76991.070 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Clostridium autoethanogenum DSM 10061 (バクテリア)
参照: UniProt: F8TEQ9, CO-methylating acetyl-CoA synthase
#2: タンパク質 Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase beta subunit


分子量: 67846.336 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Clostridium autoethanogenum DSM 10061 (バクテリア)
参照: anaerobic carbon monoxide dehydrogenase

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非ポリマー , 4種, 9分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-RQM / Fe(3)-Ni(1)-S(4) cluster


分子量: 410.333 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4NiS4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-CMO / CARBON MONOXIDE / カルボニル


分子量: 28.010 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Carbon monoxide dehydrogenase/acetyl-CoA synthase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Clostridium autoethanogenum DSM 10061 (バクテリア)
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 165000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 70 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.83 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 649146 / 対称性のタイプ: POINT
精密化解像度: 2.83→2.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.876 / SU B: 2.928 / SU ML: 0.075 / ESU R: 0.122
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射
Rwork0.39544 --
obs0.39544 746370 100 %
溶媒の処理溶媒モデル: PARAMETERS FOR MASK CACLULATION
原子変位パラメータBiso mean: 59.672 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 合計: 17029
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0120.01217337
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d00.01617042
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.7621.63923502
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg0.8391.5739391
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg4.39952250
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg1.2955264
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.132103102
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.120.22769
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0040.0219725
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0020.023419
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_other
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_other
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_vdw_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_hbond_other
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_refined
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_metal_ion_other
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it1.9995.7729013
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other1.9995.7719012
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it3.46510.37711258
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other3.46510.37911259
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it2.2716.2678324
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other2.276.268313
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other4.04811.38212173
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_refined8.98167.8974577
ELECTRON MICROSCOPYr_long_range_B_other8.97767.8874568
ELECTRON MICROSCOPYr_rigid_bond_restr
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_free
ELECTRON MICROSCOPYr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.94→1.99 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0 0 -
Rwork1.246 55284 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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