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万見
- PDB-9fgq: Structure of human APC3loop 375-381 bound to the NCP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fgq
タイトルStructure of human APC3loop 375-381 bound to the NCP
要素
  • Cell division cycle protein 27 homolog
  • DNA (131-MER)
  • DNA (132-MER)
  • Histone H2A type 2-A
  • Histone H2B type 1-B
  • Histone H3.1
  • Histone H4
キーワードCELL CYCLE / Arginine anchor / NCP / APC3 / Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / protein branched polyubiquitination / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C ...Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / Inactivation of APC/C via direct inhibition of the APC/C complex / APC/C:Cdc20 mediated degradation of mitotic proteins / anaphase-promoting complex / Aberrant regulation of mitotic exit in cancer due to RB1 defects / protein branched polyubiquitination / metaphase/anaphase transition of mitotic cell cycle / regulation of meiotic cell cycle / anaphase-promoting complex-dependent catabolic process / Phosphorylation of the APC/C / protein K11-linked ubiquitination / Regulation of APC/C activators between G1/S and early anaphase / Transcriptional Regulation by VENTX / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / protein K48-linked ubiquitination / negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / telomere organization / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Interleukin-7 signaling / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / regulation of mitotic cell cycle / Assembly of the pre-replicative complex / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Condensation of Prophase Chromosomes / epigenetic regulation of gene expression / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / Metalloprotease DUBs / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / spindle / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Separation of Sister Chromatids / Transcriptional regulation of granulopoiesis / UCH proteinases / HCMV Early Events / neuron projection development / mitotic spindle / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / structural constituent of chromatin / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / heterochromatin formation / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / protein phosphatase binding / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / protein ubiquitination / cadherin binding
類似検索 - 分子機能
Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site ...Anaphase-promoting complex, cyclosome, subunit 3 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / : / Histone H2B signature. / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone 2A / Histone H2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Cell division cycle protein 27 homolog / Histone H2B type 1-B / Histone H4 / Histone H3.1 / Histone H2A type 2-A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Young, R.V.C. / Muhammad, R. / Alfieri, C.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
The Institute of Cancer Research (ICR) 英国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2024
タイトル: Spatial control of the APC/C ensures the rapid degradation of cyclin B1.
著者: Luca Cirillo / Rose Young / Sapthaswaran Veerapathiran / Annalisa Roberti / Molly Martin / Azzah Abubacar / Camilla Perosa / Catherine Coates / Reyhan Muhammad / Theodoros I Roumeliotis / ...著者: Luca Cirillo / Rose Young / Sapthaswaran Veerapathiran / Annalisa Roberti / Molly Martin / Azzah Abubacar / Camilla Perosa / Catherine Coates / Reyhan Muhammad / Theodoros I Roumeliotis / Jyoti S Choudhary / Claudio Alfieri / Jonathon Pines /
要旨: The proper control of mitosis depends on the ubiquitin-mediated degradation of the right mitotic regulator at the right time. This is effected by the Anaphase Promoting Complex/Cyclosome (APC/C) ...The proper control of mitosis depends on the ubiquitin-mediated degradation of the right mitotic regulator at the right time. This is effected by the Anaphase Promoting Complex/Cyclosome (APC/C) ubiquitin ligase that is regulated by the Spindle Assembly Checkpoint (SAC). The SAC prevents the APC/C from recognising Cyclin B1, the essential anaphase and cytokinesis inhibitor, until all chromosomes are attached to the spindle. Once chromosomes are attached, Cyclin B1 is rapidly degraded to enable chromosome segregation and cytokinesis. We have a good understanding of how the SAC inhibits the APC/C, but relatively little is known about how the APC/C recognises Cyclin B1 as soon as the SAC is turned off. Here, by combining live-cell imaging, in vitro reconstitution biochemistry, and structural analysis by cryo-electron microscopy, we provide evidence that the rapid recognition of Cyclin B1 in metaphase requires spatial regulation of the APC/C. Using fluorescence cross-correlation spectroscopy, we find that Cyclin B1 and the APC/C primarily interact at the mitotic apparatus. We show that this is because Cyclin B1, like the APC/C, binds to nucleosomes, and identify an 'arginine-anchor' in the N-terminus as necessary and sufficient for binding to the nucleosome. Mutating the arginine anchor on Cyclin B1 reduces its interaction with the APC/C and delays its degradation: cells with the mutant, non-nucleosome-binding Cyclin B1 become aneuploid, demonstrating the physiological relevance of our findings. Together, our data demonstrate that mitotic chromosomes promote the efficient interaction between Cyclin B1 and the APC/C to ensure the timely degradation of Cyclin B1 and genomic stability.
履歴
登録2024年5月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年8月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _em_admin.last_update
改定 1.22024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / pdbx_entry_details
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
K: Cell division cycle protein 27 homolog
L: Cell division cycle protein 27 homolog
A: Histone H3.1
B: Histone H4
C: Histone H2A type 2-A
D: Histone H2B type 1-B
E: Histone H3.1
F: Histone H4
G: Histone H2A type 2-A
H: Histone H2B type 1-B
I: DNA (132-MER)
J: DNA (131-MER)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)336,67712
ポリマ－336,67712
非ポリマー00
水1,35175
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 5種, 10分子 KLAEBFCGDH

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 27 homolog / Anaphase-promoting complex subunit 3 / APC3 / CDC27 homolog / CDC27Hs / H-NUC


分子量: 32788.488 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a disorder loop of human APC3 residues 177-446 fused to a SpyTag via a 27 residue GSA linker.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CDC27, ANAPC3, D0S1430E, D17S978E / プラスミド: pFastBac1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P30260
#2: タンパク質 Histone H3.1 / Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone ...Histone H3/a / Histone H3/b / Histone H3/c / Histone H3/d / Histone H3/f / Histone H3/h / Histone H3/i / Histone H3/j / Histone H3/k / Histone H3/l


分子量: 15437.167 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human histone H3.1 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H3A, H3FA, HIST1H3B, H3FL, HIST1H3C, H3FC, HIST1H3D, H3FB, HIST1H3E, H3FD, HIST1H3F, H3FI, HIST1H3G, H3FH, HIST1H3H, H3FK, HIST1H3I, H3FF, HIST1H3J, H3FJ
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P68431
#3: タンパク質 Histone H4


分子量: 11394.426 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: Human histone H4 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#4: タンパク質 Histone H2A type 2-A / H2A-clustered histone 18 / H2A-clustered histone 19 / Histone H2A.2 / Histone H2A/o


分子量: 14125.549 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a H2A/H2B fusion protein with a SpyCatcher tag attached
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: H2AC18, H2AFO, HIST2H2AA, HIST2H2AA3, H2AC19, HIST2H2AA4
プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6FI13
#5: タンパク質 Histone H2B type 1-B / H2B-clustered histone 3 / Histone H2B.1 / Histone H2B.f / H2B/f


分子量: 29445.771 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This is a H2A/H2B fusion protein with a SpyCatcher tag attached,This is a H2A/H2B fusion protein with a SpyCatcher tag attached
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H2BC3, H2BFF, HIST1H2BB / プラスミド: pET-14b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33778

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DNA鎖 , 2種, 2分子 IJ

#6: DNA鎖 DNA (132-MER)


分子量: 64911.336 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The Widom 147 bp sequence with 32 nucleotides of DNA on either side
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#7: DNA鎖 DNA (131-MER)


分子量: 65382.633 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Widom 147 DNA sequence flanked with 32 nucleotides on either side
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 1種, 75分子

#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: APC3 motif bound to the NCP acidic patch / タイプ: COMPLEX
詳細: Recombinant protein sample of residues 375-381 of APC3
Entity ID: #1-#3, #6-#7 / 由来: RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
21NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 8 / 詳細: 20 mM HEPEs pH8.0, 50 mM NaCl, 0.5 mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPEsC8H18N2O4S1
250 mMSodium chlorideNaCl1
30.5 mMTCEPC9H15O6P1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 600 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 62 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4.1粒子像選択
13RELION5.0-beta-latest３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2698450
詳細: Template base particel picking and Topaz trained particle picking
3次元再構成解像度: 2.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 414277 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 50.81 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003412177
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.561717554
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0351995
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00411308
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d30.59653494

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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