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万見
- PDB-9fd1: Structure of the Chaetomium thermophilum Pmt4-MIR domain with bou... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fd1
タイトルStructure of the Chaetomium thermophilum Pmt4-MIR domain with bound ligands
要素Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / Protein O-mannosylation / glycosylation / ER luminal domain / b-trefoil / thermostability / ligand binding / processivity
機能・相同性
機能・相同性情報


dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase activity / endoplasmic reticulum membrane
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase family 39/83 / Glycosyltransferase 39-like / Protein O-mannosyl-transferase, C-terminal four TM domain / Dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase / C-terminal four TMM region of protein-O-mannosyltransferase / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.22 Å
データ登録者McDowell, M.A. / Wild, K. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG) ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Structural characterisation of the fungal Pmt4 homodimer.
著者: Melanie A McDowell / Klemens Wild / Francesco Fiorentino / Daniela Bausewein / Anke Metschies / Antonella Chiapparino / Yvonne Hackmann / Florestan L Bilsing / David Brenske / Sofia Mortensen ...著者: Melanie A McDowell / Klemens Wild / Francesco Fiorentino / Daniela Bausewein / Anke Metschies / Antonella Chiapparino / Yvonne Hackmann / Florestan L Bilsing / David Brenske / Sofia Mortensen / Di Wu / Carol V Robinson / Sabine Strahl / Irmgard Sinning /
要旨: Protein O-mannosyltransferases (PMTs) are conserved endoplasmic reticulum membrane-embedded enzymes responsible for the transfer of mannose from dolichol phosphate-mannose (Dol-P-Man) to ...Protein O-mannosyltransferases (PMTs) are conserved endoplasmic reticulum membrane-embedded enzymes responsible for the transfer of mannose from dolichol phosphate-mannose (Dol-P-Man) to serine/threonine-rich protein substrates or unfolded proteins. PMTs from three subfamilies form obligate dimers with different substrate specificities and require the concerted action of their transmembrane domains (TMDs) and a luminal MIR domain for catalysis. Here, we present structures, native mass spectrometry, and structure-based mutagenesis of the fungal Pmt4 homodimer. The core fold of the TMDs and MIR domain is conserved with the Pmt1-Pmt2 heterodimer, indicating a shared catalytic mechanism. Distinct from Pmt4, the MIR domain interacts in cis with the TMDs of the same subunit and has a β-hairpin insertion required for O-mannosylation of substrates. We further identify a cytosolic binding site for substrate Dol-P-Man within the Pmt4 TMDs, which is conserved amongst PMTs and important for in vivo activity. Thus, we provide a framework to understand the substrate specificity and regulation of the Pmt4 homodimer.
履歴
登録2024年5月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年11月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年1月21日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation / citation_author
Item: _audit_author.name / _citation.country ..._audit_author.name / _citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,69519
ポリマ－24,6311
非ポリマー1,06318
水6,720373
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2830 Å2
ΔGint15 kcal/mol
Surface area9900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.155, 100.628, 103.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-618-

NA

21A-829-

HOH

31A-1004-

HOH

41A-1020-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dolichyl-phosphate-mannose--protein mannosyltransferase


分子量: 24631.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium (菌類) / 遺伝子: CTHT_0059600 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: G0SET1, dolichyl-phosphate-mannose-protein mannosyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 373 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.86 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.4 M sodium acetate pH 7, 0.1 M sodium cacodylate pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.22→36.03 Å / Num. obs: 64952 / % possible obs: 68.62 % / 冗長度: 2 % / CC1/2: 0.995 / Net I/σ(I): 22.83
反射 シェル解像度: 1.22→1.264 Å / Num. unique obs: 497 / CC1/2: 0.685

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19_4092: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.22→36.03 Å / SU ML: 0.08 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1398 2003 3.08 %
Rwork0.1114 --
obs0.1123 64950 67.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.22→36.03 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1677 0 69 373 2119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071831
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1392473
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.467675
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.093249
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011327
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.22-1.250.364780.2882240X-RAY DIFFRACTION4
1.25-1.280.2443160.2454526X-RAY DIFFRACTION8
1.28-1.320.3116320.2101939X-RAY DIFFRACTION14
1.32-1.360.2756480.19241662X-RAY DIFFRACTION25
1.36-1.410.2534910.18752789X-RAY DIFFRACTION43
1.41-1.470.20311330.15964480X-RAY DIFFRACTION68
1.47-1.530.18361960.14135675X-RAY DIFFRACTION86
1.53-1.610.17082020.12466536X-RAY DIFFRACTION100
1.61-1.710.14142140.11376608X-RAY DIFFRACTION100
1.71-1.850.12482050.10186620X-RAY DIFFRACTION100
1.85-2.030.14452180.09556633X-RAY DIFFRACTION100
2.03-2.330.12762100.09226633X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.930.12812110.10386698X-RAY DIFFRACTION100
2.93-36.030.12592190.11376908X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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