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- PDB-9fbi: Structure of human protein kinase CK2 catalytic subunit (CK2alpha... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9fbi
タイトルStructure of human protein kinase CK2 catalytic subunit (CK2alpha', CSNK2A2 gene product) in complex with the cyclic peptidomimetic compound 12 discovered by high-throughput screening
要素
  • Casein kinase II subunit alpha'
  • Cyclic peptidomimetic compound FMP37
キーワードTRANSFERASE / human protein kinase ck2 catalytic subunit alpha' / csnk2a2 gene product / inhibition of ck2alpha/ck2beta subunit interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of mitophagy / regulation of chromosome separation / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / liver regeneration / acrosomal vesicle / Signal transduction by L1 / cerebral cortex development / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / spermatogenesis / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / chromatin / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINIC ACID / Casein kinase II subunit alpha'
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.161 Å
データ登録者Niefind, K. / Werner, C. / Pietsch, M. / Eimermacher, S. / Lindenblatt, D.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)NI 643/11-1 ドイツ
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Discovery and characterization of a novel class of cyclic peptidic compounds inhibiting the assembly of the protein kinase CK2alpha2/beta2 holoenzyme
著者: Werner, C. / Eimermacher, S. / Lindenblatt, D. / Niefind, K. / Pietsch, M.
#1: ジャーナル: Biol.Chem. / 年: 2025
タイトル: A CK2 alpha ' mutant indicating why CK2 alpha and CK2 alpha ', the isoforms of the catalytic subunit of human protein kinase CK2, deviate in affinity to CK2 beta.
著者: Werner, C. / Eimermacher, S. / Harasimowicz, H. / Fischer, D. / Pietsch, M. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: ACS Chem Biol / 年: 2013
タイトル: First structure of protein kinase CK2 catalytic subunit with an effective CK2beta-competitive ligand.
著者: Raaf, J. / Guerra, B. / Neundorf, I. / Bopp, B. / Issinger, O.G. / Jose, J. / Pietsch, M. / Niefind, K.
履歴
登録2024年5月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年6月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月5日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha'
B: Casein kinase II subunit alpha'
E: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,54119
ポリマ－86,4913
非ポリマー1,04916
水8,449469
1
A: Casein kinase II subunit alpha'
E: Cyclic peptidomimetic compound FMP37
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,14210
ポリマ－43,6112
非ポリマー5318
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Casein kinase II subunit alpha'
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,3989
ポリマ－42,8801
非ポリマー5198
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)46.452, 71.068, 102.878
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 91.967, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 3分子 ABE

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha' / CK II alpha'


分子量: 42879.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A2, CK2A2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P19784, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Cyclic peptidomimetic compound FMP37


分子量: 731.301 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 485分子

#3: 化合物 ChemComp-NIO / NICOTINIC ACID


分子量: 123.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5NO2
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Na
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 469 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.23 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: protein solution: 90 mikroliter CK2alpha'-Cys336Ser solution (5 mg/ml in 500 mmol/l NaCl, 25 mmol/l Tris/HCl, pH 8.5) was mixed with 10 mikroliter 10 millimolar FMP37 in DMSO and incubated ...詳細: protein solution: 90 mikroliter CK2alpha'-Cys336Ser solution (5 mg/ml in 500 mmol/l NaCl, 25 mmol/l Tris/HCl, pH 8.5) was mixed with 10 mikroliter 10 millimolar FMP37 in DMSO and incubated for 30 min. reservoir: 810 mmol/l LiCl, 100 mM Tris/HCl, pH 8.5, 28%(w/v) PEG6000. crystallization drop: 4 mikroliter protein solution plus 2 mikroliter reservoir solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.885602 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 S 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年11月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.885602 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.161→58.462 Å / Num. obs: 119426 / % possible obs: 52 % / 冗長度: 4.9 % / Biso Wilson estimate: 13.04 Å2 / CC1/2: 0.906 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.04 / Rrim(I) all: 0.096 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 7.2
反射 シェル解像度: 1.161→1.329 Å / Rmerge(I) obs: 1.275 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 5971 / CC1/2: 0.535 / Rpim(I) all: 0.77 / Rrim(I) all: 1.436 / Rsym value: 1.275

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
autoPROCデータ削減
autoPROCデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.161→58.46 Å / SU ML: 0.1206 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.4113
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1847 1205 1.01 %
Rwork0.1452 118163 -
obs0.1456 119368 51.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.49 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.161→58.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5528 0 117 469 6114
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01815896
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.42797953
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.1042817
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.01511022
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.84042244
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.161-1.210.202360.2403512X-RAY DIFFRACTION2.04
1.21-1.260.3281170.24991658X-RAY DIFFRACTION6.59
1.26-1.330.2469380.22923726X-RAY DIFFRACTION14.75
1.33-1.410.2477770.21276890X-RAY DIFFRACTION27.39
1.41-1.520.23611310.194712233X-RAY DIFFRACTION48.58
1.52-1.670.22472390.172223536X-RAY DIFFRACTION93.19
1.67-1.920.18242190.150922313X-RAY DIFFRACTION88.12
1.92-2.420.17722280.137923011X-RAY DIFFRACTION90.84
2.42-58.460.17272500.133724284X-RAY DIFFRACTION94.76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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