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- PDB-9eyl: dN53 deletion variant of monomeric Fav - actinoporin from Orbicel... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eyl
タイトルdN53 deletion variant of monomeric Fav - actinoporin from Orbicella faveolata
要素dN53_Fav
キーワードTOXIN / Actinoporin / Pore-forming toxin / Orbicella faveolata
機能・相同性TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM
機能・相同性情報
生物種Orbicella faveolata (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Solinc, G. / Svigelj, T. / Anderluh, G. / Podobnik, M.
資金援助 スロベニア, 英国, 3件
組織認可番号国
Slovenian Research AgencyJ4-8225 スロベニア
Slovenian Research AgencyP1-0391 スロベニア
Other private 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Cryo-EM structures of a protein pore reveal a cluster of cholesterol molecules and diverse roles of membrane lipids.
著者: Gašper Šolinc / Marija Srnko / Franci Merzel / Ana Crnković / Mirijam Kozorog / Marjetka Podobnik / Gregor Anderluh /
要旨: The structure and function of membrane proteins depend on their interactions with lipids that constitute membranes. Actinoporins are α-pore-forming proteins that bind preferentially to sphingomyelin- ...The structure and function of membrane proteins depend on their interactions with lipids that constitute membranes. Actinoporins are α-pore-forming proteins that bind preferentially to sphingomyelin-containing membranes, where they oligomerize and form transmembrane pores. Through a comprehensive cryo-electron microscopic analysis of a pore formed by an actinoporin Fav from the coral Orbicella faveolata, we show that the octameric pore interacts with 112 lipids in the upper leaflet of the membrane, reveal the roles of lipids, and demonstrate that the actinoporin surface is suited for binding multiple receptor sphingomyelin molecules. When cholesterol is present in the membrane, it forms a cluster of four molecules associated with each protomer. Atomistic simulations support the structural data and reveal additional effects of the pore on the lipid membrane. These data reveal a complex network of protein-lipid and lipid-lipid interactions and an underrated role of lipids in the structure and function of transmembrane protein complexes.
履歴
登録2024年4月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年11月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: dN53_Fav
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,3174
ポリマ－23,0031
非ポリマー3143
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area520 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area8170 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)61.011, 61.011, 91.825
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-567-

HOH

21A-621-

HOH

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要素

#1: タンパク質 dN53_Fav


分子量: 23002.561 Da / 分子数: 1 / 変異: dN53 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: This protein was expressed with an N-terminal deletion of 53 residues compared to the wild type. The deletion construct has three additional residues at the N-terminal (GHM) from the expression system.
由来: (組換発現) Orbicella faveolata (無脊椎動物)
プラスミド: pET28a (+)
詳細 (発現宿主): modified pET28a (+) plasmid with the N-terminal 6-histidine tag and TEV restriction site ENLYFQGHM
発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-144 / TRIS-HYDROXYMETHYL-METHYL-AMMONIUM


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.65 % / 解説: hexagonal rods
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.8 M Li2SO4 / PH範囲: 6-8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ELETTRA / ビームライン: 5.2R / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→45.8 Å / Num. obs: 32274 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 10.4 % / Biso Wilson estimate: 11.89 Å2 / CC1/2: 0.999 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.09948 / Rpim(I) all: 0.03232 / Rrim(I) all: 0.1047 / Net I/σ(I): 18.73
反射 シェル解像度: 1.5→1.554 Å / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.7893 / Mean I/σ(I) obs: 3.25 / Num. unique obs: 3195 / CC1/2: 0.887 / CC star: 0.969 / Rpim(I) all: 0.26 / Rrim(I) all: 0.8317 / % possible all: 99.59

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.20.1_4487: ???)精密化
XDS0.76データ削減
XDS0.76データスケーリング
PHASER(1.20.1_4487: ???)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.5→45.8 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 17.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1846 1978 6.13 %
Rwork0.1602 --
obs0.1617 32269 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1424 0 18 274 1716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8862124
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.905223
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.059223
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005276
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.5-1.540.32811380.23132141X-RAY DIFFRACTION99
1.54-1.580.22171350.19582125X-RAY DIFFRACTION100
1.58-1.630.22561400.18262133X-RAY DIFFRACTION100
1.63-1.680.22811390.16982135X-RAY DIFFRACTION100
1.68-1.740.19031430.17632142X-RAY DIFFRACTION100
1.74-1.810.21141380.16782118X-RAY DIFFRACTION100
1.81-1.890.20031360.17512162X-RAY DIFFRACTION100
1.89-1.990.19461400.15572139X-RAY DIFFRACTION100
1.99-2.110.17861390.1522165X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.280.15241410.15562147X-RAY DIFFRACTION100
2.28-2.510.19311430.16722176X-RAY DIFFRACTION100
2.51-2.870.17871440.16022186X-RAY DIFFRACTION100
2.87-3.610.15911450.14822201X-RAY DIFFRACTION100
3.62-45.80.16941570.14342321X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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