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- PDB-9erp: Hydrogenase-2 Ni-SI state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9erp
タイトルHydrogenase-2 Ni-SI state
要素(Hydrogenase-2 ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / Hydrogenase / hydrogen
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...hydrogenase (acceptor) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / anaerobic respiration / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / periplasmic space / electron transfer activity / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
[NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit ...[NiFe]-hydrogenase, small subunit / Cytochrome-c3 hydrogenase, C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, C-terminal domain superfamily / NiFe/NiFeSe hydrogenase small subunit C-terminal / [NiFe]-hydrogenase, small subunit, N-terminal domain superfamily / : / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 2. / Nickel-dependent hydrogenases large subunit signature 1. / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit, nickel binding site / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence, bacterial/archaeal / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence
類似検索 - ドメイン・相同性
FE3-S4 CLUSTER / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / NICKEL (II) ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Hydrogenase-2 large chain / Hydrogenase-2 small chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.37 Å
データ登録者Carr, S.B. / Li, W. / Wong, K.l. / Ash, P.A. / Vincent, K.A.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/R018413/1 英国
Biotechnology and Biological Sciences Research Council (BBSRC)BB/X002624/1 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Glutamate flick enables proton tunnelling during fast redox biocatalysis
著者: Carr, S.B. / Li, W. / Wong, K.l. / Evans, R.M. / Kendall-Price, S.E.T. / Ash, P.A. / Vincent, K.A.
履歴
登録2024年3月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年4月9日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
S: Hydrogenase-2 small chain
L: Hydrogenase-2 large chain
T: Hydrogenase-2 small chain
M: Hydrogenase-2 large chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)192,62021
ポリマ－189,8594
非ポリマー2,76117
水23,4561302
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area24310 Å2
ΔGint-246 kcal/mol
Surface area44450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)99.180, 100.001, 167.814
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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Hydrogenase-2 ... , 2種, 4分子 STLM

#1: タンパク質 Hydrogenase-2 small chain / HYD2 / Membrane-bound hydrogenase 2 small subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 32371.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Truncated construct with transmembrane helix removed
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hybO, yghV, b2997, JW2965 / プラスミド: pOC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HJ001-hyp / 参照: UniProt: P69741, hydrogenase (acceptor)
#2: タンパク質 Hydrogenase-2 large chain / HYD2 / Membrane-bound hydrogenase 2 large subunit / NiFe hydrogenase


分子量: 62557.906 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hybC, b2994, JW2962 / プラスミド: pOC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HJ001-hyp / 参照: UniProt: P0ACE0, hydrogenase (acceptor)

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非ポリマー , 7種, 1319分子

#3: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#4: 化合物 ChemComp-F3S / FE3-S4 CLUSTER


分子量: 295.795 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe3S4
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#8: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1302 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.88 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 100 mM bis tris pH 6 200 mM MgCl2 18-20% PEG 3350 / Temp details: Ambient temperature in anaerobic glove box

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年11月29日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.37→64.9 Å / Num. obs: 348218 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 27.8 % / Biso Wilson estimate: 16.31 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.19 / Rpim(I) all: 0.038 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.37→1.39 Å / 冗長度: 28.5 % / Rmerge(I) obs: 3.72 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 17125 / CC1/2: 0.398 / Rpim(I) all: 0.398 / % possible all: 99.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.37→64.28 Å / SU ML: 0.1966 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 18.0398
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1742 17450 5.01 %
Rwork0.1565 330535 -
obs0.1574 347985 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 19.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.37→64.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数12654 0 84 1302 14040
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008713185
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.027918018
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08341987
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00982332
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d6.53131788
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.37-1.390.36725480.35210794X-RAY DIFFRACTION98.96
1.39-1.40.36575810.351210912X-RAY DIFFRACTION99.85
1.4-1.420.34716280.337710870X-RAY DIFFRACTION99.92
1.42-1.440.31766330.320410912X-RAY DIFFRACTION99.98
1.44-1.460.33375920.321610890X-RAY DIFFRACTION99.95
1.46-1.480.30735790.294910956X-RAY DIFFRACTION99.95
1.48-1.50.27326390.271310877X-RAY DIFFRACTION99.97
1.5-1.520.27695540.256910968X-RAY DIFFRACTION99.91
1.52-1.540.24446050.234710942X-RAY DIFFRACTION99.97
1.54-1.570.22325800.222710957X-RAY DIFFRACTION99.99
1.57-1.590.23276160.213210894X-RAY DIFFRACTION99.98
1.59-1.620.22675320.200411035X-RAY DIFFRACTION99.97
1.62-1.660.20085910.190910985X-RAY DIFFRACTION100
1.66-1.690.19755740.184810909X-RAY DIFFRACTION100
1.69-1.730.20215510.182811047X-RAY DIFFRACTION99.99
1.73-1.770.20345630.173310988X-RAY DIFFRACTION99.98
1.77-1.810.17946040.169410947X-RAY DIFFRACTION99.97
1.81-1.860.1835670.152811015X-RAY DIFFRACTION99.99
1.86-1.910.15915250.145711054X-RAY DIFFRACTION99.99
1.91-1.980.16896000.143911010X-RAY DIFFRACTION100
1.98-2.050.14465070.135311111X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.130.15235880.132311005X-RAY DIFFRACTION100
2.13-2.220.1555970.126411020X-RAY DIFFRACTION100
2.22-2.340.14985530.128611093X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.490.14585630.124511095X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.680.14275830.123711096X-RAY DIFFRACTION100
2.68-2.950.1476190.126711100X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.380.16095960.135411168X-RAY DIFFRACTION100
3.38-4.260.13775790.12711271X-RAY DIFFRACTION100
4.26-64.280.15556030.147211614X-RAY DIFFRACTION99.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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