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基本情報
| 登録情報 | データベース: PDB / ID: 9eom | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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| タイトル | 250A Vipp1 dL10Ala helical tubes in the presence of EPL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
要素 | Membrane-associated protein Vipp1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
キーワード | LIPID BINDING PROTEIN / membrane remodeling / membrane tubulation | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 機能・相同性 | PspA/IM30 / PspA/IM30 family / plasma membrane / Membrane-associated protein Vipp1 機能・相同性情報 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 生物種 | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 手法 | 電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.5 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
データ登録者 | Junglas, B. / Sachse, C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 資金援助 | ドイツ, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2025タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: from loose coats and carpets to ring and rod assemblies. 著者: Benedikt Junglas / David Kartte / Mirka Kutzner / Nadja Hellmann / Ilona Ritter / Dirk Schneider / Carsten Sachse / ![]() 要旨: Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting ...Vesicle-inducing protein in plastids 1 (Vipp1) is critical for thylakoid membrane biogenesis and maintenance. Although Vipp1 has recently been identified as a member of the endosomal sorting complexes required for transport III superfamily, it is still unknown how Vipp1 remodels membranes. Here, we present cryo-electron microscopy structures of Synechocystis Vipp1 interacting with membranes: seven structures of helical and stacked-ring assemblies at 5-7-Å resolution engulfing membranes and three carpet structures covering lipid vesicles at ~20-Å resolution using subtomogram averaging. By analyzing ten structures of N-terminally truncated Vipp1, we show that helix α0 is essential for membrane tubulation and forms the membrane-anchoring domain of Vipp1. Lastly, using a conformation-restrained Vipp1 mutant, we reduced the structural plasticity of Vipp1 and determined two structures of Vipp1 at 3.0-Å resolution, resolving the molecular details of membrane-anchoring and intersubunit contacts of helix α0. Our data reveal membrane curvature-dependent structural transitions from carpets to rings and rods, some of which are capable of inducing and/or stabilizing high local membrane curvature triggering membrane fusion. #1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024タイトル: Structural basis for Vipp1 membrane binding: From loose coats and carpets to ring and rod assemblies 著者: Junglas, B. / Kartte, D. / Kutzner, M. / Hellmann, N. / Ritter, I. / Schneider, D. / Sachse, C. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| 履歴 |
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構造の表示
| 構造ビューア | 分子: Molmil Jmol/JSmol |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
| PDBx/mmCIF形式 | 9eom.cif.gz | 50.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
|---|---|---|---|---|
| PDB形式 | pdb9eom.ent.gz | 31.5 KB | 表示 | PDB形式 |
| PDBx/mmJSON形式 | 9eom.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
| その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
| 文書・要旨 | 9eom_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
|---|---|---|---|---|
| 文書・詳細版 | 9eom_full_validation.pdf.gz | 1 MB | 表示 | |
| XML形式データ | 9eom_validation.xml.gz | 30.6 KB | 表示 | |
| CIF形式データ | 9eom_validation.cif.gz | 42.5 KB | 表示 | |
| アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eo/9eom ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eo/9eom | HTTPS FTP |
-関連構造データ
| 関連構造データ | ![]() 19863MC ![]() 8qfvC ![]() 8qhvC ![]() 8qhwC ![]() 8qhxC ![]() 8qhyC ![]() 8qhzC ![]() 8qi0C ![]() 8qi1C ![]() 8qi2C ![]() 8qi3C ![]() 8qi4C ![]() 8qi5C ![]() 8qi6C ![]() 9eonC ![]() 9eooC ![]() 9eopC M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
|---|---|
| 類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 F&H 検索 |
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リンク
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集合体
| 登録構造単位 | ![]()
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|---|---|
| 1 | x 60![]()
|
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要素
| #1: タンパク質 | 分子量: 29857.445 Da / 分子数: 1 / 変異: Mutation of aa 157-167 to Ala / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: vipp1, sll0617 / 発現宿主: ![]() |
|---|---|
| Has protein modification | N |
-実験情報
-実験
| 実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
|---|---|
| EM実験 | 試料の集合状態: HELICAL ARRAY / 3次元再構成法: らせん対称体再構成法 |
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試料調製
| 構成要素 | 名称: Vipp1 dL10Ala / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT |
|---|---|
| 分子量 | 実験値: NO |
| 由来(天然) | 生物種: ![]() |
| 由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
| 緩衝液 | pH: 8 |
| 試料 | 包埋: YES / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
| EM embedding | Material: vitreous ice |
| 急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
| 実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
|---|---|
| 顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
| 電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
| 電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm |
| 撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOCONTINUUM (6k x 4k) |
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解析
| EMソフトウェア | 名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化 |
|---|---|
| CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION |
| らせん対称 | 回転角度/サブユニット: 62.4 ° / 軸方向距離/サブユニット: 2.53 Å / らせん対称軸の対称性: C1 |
| 3次元再構成 | 解像度: 5.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 156661 / 対称性のタイプ: HELICAL |
ムービー
コントローラー
万見について






ドイツ, 2件
引用











































PDBj


FIELD EMISSION GUN