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- PDB-9eoa: Cryo_EM structure of human FAN1 in complex with 5' flap DNA subst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9eoa
タイトルCryo_EM structure of human FAN1 in complex with 5' flap DNA substrate and PCNA
要素
  • DNA (continuous)
  • DNA (post-nick)
  • DNA (pre-nick)
  • Fanconi-associated nuclease 1
  • Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / FAN1 / PCNA
機能・相同性
機能・相同性情報


flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / 5'-flap endonuclease activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity ...flap-structured DNA binding / phosphodiesterase I / positive regulation of deoxyribonuclease activity / dinucleotide insertion or deletion binding / PCNA-p21 complex / mitotic telomere maintenance via semi-conservative replication / purine-specific mismatch base pair DNA N-glycosylase activity / 5'-flap endonuclease activity / MutLalpha complex binding / positive regulation of DNA-directed DNA polymerase activity / nuclear lamina / Telomere C-strand (Lagging Strand) Synthesis / Polymerase switching / Processive synthesis on the lagging strand / PCNA complex / Removal of the Flap Intermediate / Processive synthesis on the C-strand of the telomere / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ / Polymerase switching on the C-strand of the telomere / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH3 (MutSbeta) / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / Removal of the Flap Intermediate from the C-strand / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / ubiquitin-modified protein reader activity / replisome / 5'-3' exonuclease activity / phosphodiesterase I activity / response to L-glutamate / histone acetyltransferase binding / intercellular bridge / DNA polymerase processivity factor activity / G1/S-Specific Transcription / leading strand elongation / replication fork processing / response to dexamethasone / nuclear replication fork / SUMOylation of DNA replication proteins / PCNA-Dependent Long Patch Base Excision Repair / mismatch repair / translesion synthesis / interstrand cross-link repair / DNA polymerase binding / response to cadmium ion / cyclin-dependent protein kinase holoenzyme complex / estrous cycle / base-excision repair, gap-filling / epithelial cell differentiation / positive regulation of DNA repair / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / male germ cell nucleus / replication fork / positive regulation of DNA replication / nuclear estrogen receptor binding / nucleotide-excision repair / liver regeneration / Fanconi Anemia Pathway / Termination of translesion DNA synthesis / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Translesion Synthesis by POLH / double-strand break repair via homologous recombination / HDR through Homologous Recombination (HRR) / receptor tyrosine kinase binding / Dual Incision in GG-NER / cellular response to hydrogen peroxide / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / cellular response to UV / cellular response to xenobiotic stimulus / response to estradiol / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / heart development / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / nuclear body / DNA repair / centrosome / chromatin binding / protein-containing complex binding / chromatin / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / magnesium ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Fanconi-associated nuclease 1, SAP subdomain / Fanconi-associated nuclease 1, TPR domain / Fanconi-associated nuclease 1-like / : / FAN1, HTH domain / VRR-NUC domain / VRR-NUC domain ...: / : / : / Fanconi-associated nuclease 1, SAP subdomain / Fanconi-associated nuclease 1, TPR domain / Fanconi-associated nuclease 1-like / : / FAN1, HTH domain / VRR-NUC domain / VRR-NUC domain / VRR_NUC / Rad18-like CCHC zinc finger / tRNA endonuclease-like domain superfamily / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / Rad18, zinc finger UBZ4-type / Zinc finger UBZ4-type profile. / :
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Proliferating cell nuclear antigen / Fanconi-associated nuclease 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Jeyasankar, G. / Salerno-Kochan, A. / Thomsen, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号
CHDI Foundation 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / : 2024
タイトル: A FAN1 point mutation associated with accelerated Huntington's disease progression alters its PCNA-mediated assembly on DNA
著者: Aretz, J. / Jeyasankar, G. / Salerno-Kochan, A. / Thomsen, M. / Thieulin-Pardo, G. / Haque, T. / Monteagudo, E. / Felsenfeld, D. / Finley, M. / Vogt, T.F. / Boudet, J. / Prasad, B.C.
履歴
登録2024年3月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fanconi-associated nuclease 1
B: DNA (continuous)
C: DNA (pre-nick)
D: DNA (post-nick)
F: Proliferating cell nuclear antigen
G: Proliferating cell nuclear antigen
H: Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,7927
ポリマ-184,7927
非ポリマー00
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Fanconi-associated nuclease 1 / FANCD2/FANCI-associated nuclease 1 / hFAN1 / Myotubularin-related protein 15


分子量: 72629.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FAN1, KIAA1018, MTMR15
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q9Y2M0, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドデオキシリボヌクレアーゼ, phosphodiesterase I
#2: DNA鎖 DNA (continuous)


分子量: 12154.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#3: DNA鎖 DNA (pre-nick)


分子量: 8618.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#4: DNA鎖 DNA (post-nick)


分子量: 6554.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
#5: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA / Cyclin


分子量: 28278.309 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PCNA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P12004
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Ternary complex of FAN1-PCNA-DNACOMPLEXall0MULTIPLE SOURCES
2FAN1-PCNACOMPLEX#1-#21RECOMBINANT
3DNACOMPLEX#3-#51RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)7108
33synthetic construct (人工物)32630
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS GLACIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: OTHER / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 700432 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00412128
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.65716658
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.5772089
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0431922
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041905

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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