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- PDB-9em8: Oligomeric structure of SynDLP in presence of GDP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9em8
タイトルOligomeric structure of SynDLP in presence of GDP
要素Slr0869 protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / BDLP / cyanobacteria / membrane remodeling / GTPase
機能・相同性Mitofusin family / Dynamin, N-terminal / Dynamin family / GTPase activity / GTP binding / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / membrane / Slr0869 protein
機能・相同性情報
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Junglas, B. / Gewehr, L. / Schoennenbeck, P. / Schneider, D. / Sachse, C.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
European Union (EU)European Union
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2024
タイトル: Structural basis for GTPase activity and conformational changes of the bacterial dynamin-like protein SynDLP.
著者: Benedikt Junglas / Lucas Gewehr / Lara Mernberger / Philipp Schönnenbeck / Ruven Jilly / Nadja Hellmann / Dirk Schneider / Carsten Sachse /
要旨: SynDLP, a dynamin-like protein (DLP) encoded in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, has recently been identified to be structurally highly similar to eukaryotic dynamins. To elucidate ...SynDLP, a dynamin-like protein (DLP) encoded in the cyanobacterium Synechocystis sp. PCC 6803, has recently been identified to be structurally highly similar to eukaryotic dynamins. To elucidate structural changes during guanosine triphosphate (GTP) hydrolysis, we solved the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of oligomeric full-length SynDLP after addition of guanosine diphosphate (GDP) at 4.1 Å and GTP at 3.6-Å resolution as well as a GMPPNP-bound dimer structure of a minimal G-domain construct of SynDLP at 3.8-Å resolution. In comparison with what has been seen in the previously resolved apo structure, we found that the G-domain is tilted upward relative to the stalk upon GTP hydrolysis and that the G-domain dimerizes via an additional extended dimerization domain not present in canonical G-domains. When incubated with lipid vesicles, we observed formation of irregular tubular SynDLP assemblies that interact with negatively charged lipids. Here, we provide the structural framework of a series of different functional SynDLP assembly states during GTP turnover.
履歴
登録2024年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Slr0869 protein
B: Slr0869 protein
C: Slr0869 protein
D: Slr0869 protein
E: Slr0869 protein
F: Slr0869 protein
G: Slr0869 protein
H: Slr0869 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)749,6438
ポリマ－749,6438
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1chain "A"
d_2ens_1chain "B"
d_3ens_1chain "C"
d_4ens_1chain "D"
d_5ens_1chain "E"
d_6ens_1chain "F"
d_7ens_1chain "G"
d_8ens_1chain "H"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: ens_1 / Beg auth comp-ID: SER / Beg label comp-ID: SER / End auth comp-ID: SER / End label comp-ID: SER / Auth seq-ID: 2 - 793 / Label seq-ID: 2 - 793

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
d_1AA
d_2BB
d_3CC
d_4DD
d_5EE
d_6FF
d_7GG
d_8HH

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.997399978188, -0.0111068239667, 0.0712033845534), (0.00645336821343, 0.997847796001, 0.0652543489272), (-0.071774908911, -0.0646251845381, 0.995325046391)-42.0049751204, -58.660491617, 30.1891898365
2given(0.985294055666, -0.0190984264917, 0.169796566443), (-0.000854348438713, 0.993170634747, 0.116667734893), (-0.17086513383, -0.11509709111, 0.978548805967)-88.061640442, -111.536173531, 71.1709792682
3given(0.995526861191, 0.0117556394436, -0.0937447256555), (-0.0183200507809, 0.997415511621, -0.0694742608197), (0.0926857291407, 0.0708809009419, 0.993169297499)47.6151128893, 62.5760880676, -27.8269228021
4given(-0.987664484721, 0.0127050524687, -0.156068726087), (0.00654077115227, -0.992485466947, -0.122187627079), (-0.1564483427, -0.121701189559, 0.980159546465)478.505307898, 501.834416609, 69.411558568
5given(-0.997380981445, 0.00891709469393, -0.0717750881149), (-0.00415763549506, -0.99779844604, -0.0661889352283), (-0.0722072843886, -0.0657171705248, 0.995222267425)433.832944895, 449.485391324, 30.6343765486
6given(-0.999982771424, -0.00114707589672, 0.00575682829413), (0.00115529812962, -0.999998317136, 0.00142513528429), (0.00575518386784, 0.0014317615842, 0.999982413804)390.328728485, 390.383998443, -1.59312411377
7given(-0.995517213776, -0.00608747111384, 0.0943844254645), (0.0119604913186, -0.998017862676, 0.061784240928), (0.0938212327901, 0.0626361594853, 0.993616771096)342.386862933, 331.238503028, -26.3980914822

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要素

#1: タンパク質
Slr0869 protein


分子量: 93705.398 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
株: PCC 6803 / Kazusa / 遺伝子: slr0869 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-gami 2 (DE3) / 参照: UniProt: P73765

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: filamentous homo-oligomer of SynDLP in presence of GDP
タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: Rosetta-gami 2 (DE3)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 44.5 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 395948 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 92.54 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.001451672
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.356169784
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.03237784
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00269240
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d9.406719616
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints5.4177810125E-11
ens_1d_3AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints7.3859536773E-13
ens_1d_4AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints1.11461548793E-12
ens_1d_5AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.73880356652E-13
ens_1d_6AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints4.94209476904E-13
ens_1d_7AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints3.17941336569E-12
ens_1d_8AELECTRON MICROSCOPYNCS constraints8.73842194197E-13

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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