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- PDB-9e3c: Cryo-EM structure of PRMT5/WDR77 in complex with 6S complex (GRG ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e3c
タイトルCryo-EM structure of PRMT5/WDR77 in complex with 6S complex (GRG local refine)
要素
  • Protein arginine N-methyltransferase 5
  • Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
キーワードTRANSFERASE / PRMT5 / Methyl transferase / WDR77 / arginine
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity ...positive regulation of adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / peptidyl-arginine N-methylation / type II protein arginine methyltransferase / protein-arginine omega-N symmetric methyltransferase activity / peptidyl-arginine methylation / Golgi ribbon formation / histone arginine N-methyltransferase activity / histone H3R17 methyltransferase activity / histone H3R2 methyltransferase activity / histone H3R8 methyltransferase activity / histone H3R26 methyltransferase activity / U12-type spliceosomal complex / histone H3K37 methyltransferase activity / histone H4R3 methyltransferase activity / histone H4K12 methyltransferase activity / 7-methylguanosine cap hypermethylation / histone H3K56 methyltransferase activity / U1 snRNP binding / protein-arginine N-methyltransferase activity / methylosome / pICln-Sm protein complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / small nuclear ribonucleoprotein complex / SMN-Sm protein complex / spliceosomal tri-snRNP complex / methyl-CpG binding / U2-type precatalytic spliceosome / U2-type spliceosomal complex / commitment complex / U2-type prespliceosome assembly / histone H2AQ104 methyltransferase activity / U2-type catalytic step 2 spliceosome / U4 snRNP / endothelial cell activation / U2 snRNP / U1 snRNP / histone H3 methyltransferase activity / regulation of mitotic nuclear division / precatalytic spliceosome / histone methyltransferase complex / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / histone methyltransferase activity / spliceosomal complex assembly / E-box binding / mRNA Splicing - Minor Pathway / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / negative regulation of cell differentiation / U5 snRNP / spliceosomal snRNP assembly / ribonucleoprotein complex binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / U4/U6 x U5 tri-snRNP complex / catalytic step 2 spliceosome / mRNA Splicing - Major Pathway / RNA splicing / liver regeneration / regulation of signal transduction by p53 class mediator / methyltransferase activity / spliceosomal complex / circadian regulation of gene expression / DNA-templated transcription termination / mRNA splicing, via spliceosome / Regulation of TP53 Activity through Methylation / RMTs methylate histone arginines / transcription corepressor activity / p53 binding / snRNP Assembly / SARS-CoV-2 modulates host translation machinery / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / Golgi apparatus / RNA binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. ...Protein arginine N-methyltransferase PRMT5 / PRMT5, TIM barrel domain / PRMT5, oligomerisation domain / PRMT5 TIM barrel domain / PRMT5 oligomerisation domain / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / PRMT5 arginine-N-methyltransferase / Small nuclear ribonucleoprotein D1 / Protein arginine N-methyltransferase / SAM-dependent methyltransferase PRMT-type domain profile. / Like-Sm (LSM) domain containing protein, LSm4/SmD1/SmD3 / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / : / Sm domain profile. / LSM domain superfamily / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
SINEFUNGIN / Protein arginine N-methyltransferase 5 / Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.19 Å
データ登録者Jin, C.Y. / Hunkeler, M. / Fischer, E.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA262188 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2025
タイトル: Substrate adaptors are flexible tethering modules that enhance substrate methylation by the arginine methyltransferase PRMT5.
著者: Cyrus Y Jin / Moritz Hunkeler / Kathleen M Mulvaney / William R Sellers / Eric S Fischer /
要旨: Protein arginine methyltransferase (PRMT) 5 is an essential arginine methyltransferase responsible for the majority of cellular symmetric dimethyl-arginine marks. PRMT5 uses substrate adaptors such ...Protein arginine methyltransferase (PRMT) 5 is an essential arginine methyltransferase responsible for the majority of cellular symmetric dimethyl-arginine marks. PRMT5 uses substrate adaptors such as pICln, RIOK1, and COPR5 to recruit and methylate a wide range of substrates. Although the substrate adaptors play important roles in substrate recognition, how they direct PRMT5 activity towards specific substrates remains incompletely understood. Using biochemistry and cryogenic electron microscopy, we show that these adaptors compete for the same binding site on PRMT5. We find that substrate adaptor and substrate complexes are bound to PRMT5 through two peptide motifs, enabling these adaptors to act as flexible tethering modules to enhance substrate methylation. Taken together, our results shed structural and mechanistic light on the PRMT5 substrate adaptor function and the biochemical nature of PRMT5 interactors.
履歴
登録2024年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
J: Protein arginine N-methyltransferase 5
M: Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,1023
ポリマ－86,7212
非ポリマー3811
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Protein arginine N-methyltransferase 5 / 72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / ...72 kDa ICln-binding protein / Histone-arginine N-methyltransferase PRMT5 / Jak-binding protein 1 / Shk1 kinase-binding protein 1 homolog / SKB1Hs


分子量: 72766.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PRMT5, HRMT1L5, IBP72, JBP1, SKB1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: O14744, type II protein arginine methyltransferase
#2: タンパク質 Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1 / Sm-D1 / Sm-D autoantigen / snRNP core protein D1


分子量: 13954.288 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNRPD1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62314
#3: 化合物 ChemComp-SFG / SINEFUNGIN / ADENOSYL-ORNITHINE / シネフンギン


分子量: 381.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N7O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN
配列の詳細The precise residue numbers of the amino acid residues in chain M (snRNP Sm D1) cannot be ...The precise residue numbers of the amino acid residues in chain M (snRNP Sm D1) cannot be determined because of the number of GR repeats near the C-terminus of the protein. They are numbered as residues 109-114. However, this region could actually be 97-102, or any stretch of GRGRGR between residues 97 and 114.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1PRMT5/WDR77 in complex with 6S (GRG active site local refine)COMPLEX#1-#20MULTIPLE SOURCES
2PRMT5/WDR77COMPLEX#11RECOMBINANT
36S complexCOMPLEX#21RECOMBINANT
4Methylosome subunit pIClnCOMPLEX3RECOMBINANT
5Small nuclear ribonucleoprotein Sm D1COMPLEX#23RECOMBINANT
6Small nuclear ribonucleoproteins E, F, GCOMPLEX3RECOMBINANT
分子量値: 0.77 MDa / 実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)7111
33Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7.4
詳細: 30 mM HEPES pH 7.4, 150 mM NaCl, 3 mM TCEP, 3.33 mM sinefungin
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
130 mMHEPESC8H18N2O4S1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
33 mMTCEPC9H15O6P1
43.33 mMsinefunginC15H23N7O51
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: LEICA EM GP / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 283 K

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電子顕微鏡撮影

顕微鏡モデル: TFS TALOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 36000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 5 sec. / 電子線照射量: 53.112 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3615

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1Topaz粒子像選択
2SerialEM4.1画像取得
4cryoSPARC4.4.1CTF補正
7UCSF ChimeraXモデルフィッティング
8ISOLDEモデルフィッティング
12cryoSPARC4.41分類
13cryoSPARC4.4.1３次元再構成
14PHENIX1.21.1_5286モデル精密化
15Coot0.9.6モデル精密化
画像処理詳細: motioncorrected on the fly by cryosparc live
CTF補正詳細: as implemented in cryosparc live / タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 2100293 / 詳細: topaz
3次元再構成解像度: 3.19 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 530317 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 110.3 / プロトコル: OTHER / 空間: REAL / Target criteria: real space correlation
原子モデル構築PDB-ID: 6V0O

6v0o


PDB chain-ID: A / Accession code: 6V0O / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 121.42 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00275226
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52047106
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.042764
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0037929
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.6018709

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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