[日本語] English
万見
- PDB-9e2u: Crystal structure of DDB1-CRBN-ALV1 complex bound to triple ZnF o... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9e2u
タイトルCrystal structure of DDB1-CRBN-ALV1 complex bound to triple ZnF of Helios (IKZF2 ZF1-3)
要素
  • DNA damage-binding protein 1
  • Protein cereblon
  • Zinc finger protein Helios
キーワードLIGASE / CRBN / DDB1 / IKZF2 / ALV1 / DEGRADATION / E3 LIGASE / MOLECULAR GLUE
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex ...negative regulation of monoatomic ion transmembrane transport / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / spindle assembly involved in female meiosis / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / UV-damage excision repair / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / WD40-repeat domain binding / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / locomotory exploration behavior / cullin family protein binding / viral release from host cell / positive regulation of Wnt signaling pathway / ectopic germ cell programmed cell death / negative regulation of protein-containing complex assembly / positive regulation of viral genome replication / proteasomal protein catabolic process / positive regulation of gluconeogenesis / nucleotide-excision repair / positive regulation of protein-containing complex assembly / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / DNA Damage Recognition in GG-NER / regulation of circadian rhythm / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / Formation of Incision Complex in GG-NER / Wnt signaling pathway / Dual incision in TC-NER / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in TC-NER / positive regulation of protein catabolic process / cellular response to UV / rhythmic process / site of double-strand break / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / Potential therapeutics for SARS / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / damaged DNA binding / transmembrane transporter binding / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA repair / apoptotic process / DNA damage response / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / extracellular space / DNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller ...Yippee/Mis18/Cereblon / Yippee zinc-binding/DNA-binding /Mis18, centromere assembly / CULT domain / CULT domain profile. / Lon N-terminal domain profile. / Lon protease, N-terminal domain / Lon protease, N-terminal domain superfamily / ATP-dependent protease La (LON) substrate-binding domain / Found in ATP-dependent protease La (LON) / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / PUA-like superfamily / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RN9 / DNA damage-binding protein 1 / Protein cereblon
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 4.11 Å
データ登録者Nowak, R.P. / Fischer, E.S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA214608 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01CA262188 米国
引用
ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Expanding the druggable zinc-finger proteome defines properties of drug-induced degradation.
著者: Mikołaj Słabicki / Jiho Park / Radosław P Nowak / Shourya S Roy Burman / Jesse Pellman / Charles Zou / Hlib Razumkov / Jeannie Carreiro / Simran Rastogi / Anna Goldstein / Marek M Nagiec / ...著者: Mikołaj Słabicki / Jiho Park / Radosław P Nowak / Shourya S Roy Burman / Jesse Pellman / Charles Zou / Hlib Razumkov / Jeannie Carreiro / Simran Rastogi / Anna Goldstein / Marek M Nagiec / Katherine A Donovan / Jianwei Che / Moritz Hunkeler / Qixiang Geng / Chi-Lin Hsu / Megha Lakshminarayan / Chelsea Shu / Rebecca L Zon / Zuzanna Kozicka / Paul M C Park / Jonathan M Tsai / Hojong Yoon / Lyn H Jones / Adam S Sperling / Nathanael S Gray / Eric S Fischer / Benjamin L Ebert /
要旨: Glutarimide analogs, such as thalidomide, redirect the E3 ubiquitin ligase CRL4 to induce degradation of certain zinc finger (ZF) proteins. Although the core structural motif recognized by CRBN has ...Glutarimide analogs, such as thalidomide, redirect the E3 ubiquitin ligase CRL4 to induce degradation of certain zinc finger (ZF) proteins. Although the core structural motif recognized by CRBN has been characterized, it does not fully explain substrate specificity. To explore the role of residues adjacent to this core motif, we constructed a comprehensive ZF reporter library of 9,097 reporters derived from 1,655 human ZF proteins and conducted a library-on-library screen with 29 glutarimide analogs to identify compounds that collectively degrade 38 ZF reporters. Cryo-electron microscopy and crystal structures of ZFs in complex with CRBN revealed the importance of interactions beyond the core ZF degron. We used systematic mutagenesis of ZFs and CRBN to identify modes of neosubstrate recruitment requiring distinct amino acids. Finally, we found subtle chemical variations in glutarimide analogs that alter target scope and selectivity, thus providing a roadmap for their rational design.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2024年10月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年9月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
C: DNA damage-binding protein 1
D: Protein cereblon
E: DNA damage-binding protein 1
F: Protein cereblon
G: DNA damage-binding protein 1
H: Protein cereblon
I: DNA damage-binding protein 1
J: Protein cereblon
K: DNA damage-binding protein 1
L: Protein cereblon
M: DNA damage-binding protein 1
N: Protein cereblon
O: DNA damage-binding protein 1
P: Protein cereblon
R: Zinc finger protein Helios
S: Zinc finger protein Helios
T: Zinc finger protein Helios
U: Zinc finger protein Helios
V: Zinc finger protein Helios
W: Zinc finger protein Helios
X: Zinc finger protein Helios
Y: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,363,48661
ポリマ－1,357,63024
非ポリマー5,85637
水00
1
I: DNA damage-binding protein 1
J: Protein cereblon
Y: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,4608
ポリマ－169,7043
非ポリマー7575
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DNA damage-binding protein 1
B: Protein cereblon
T: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,4608
ポリマ－169,7043
非ポリマー7575
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: DNA damage-binding protein 1
D: Protein cereblon
W: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,3957
ポリマ－169,7043
非ポリマー6914
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
E: DNA damage-binding protein 1
F: Protein cereblon
S: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,4608
ポリマ－169,7043
非ポリマー7575
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
G: DNA damage-binding protein 1
H: Protein cereblon
V: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,3957
ポリマ－169,7043
非ポリマー6914
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
K: DNA damage-binding protein 1
L: Protein cereblon
U: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,3957
ポリマ－169,7043
非ポリマー6914
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
M: DNA damage-binding protein 1
N: Protein cereblon
R: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,4608
ポリマ－169,7043
非ポリマー7575
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
O: DNA damage-binding protein 1
P: Protein cereblon
X: Zinc finger protein Helios
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,4608
ポリマ－169,7043
非ポリマー7575
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)208.590, 279.059, 286.298
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質
DNA damage-binding protein 1 / DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / ...DDB p127 subunit / DNA damage-binding protein a / DDBa / Damage-specific DNA-binding protein 1 / HBV X-associated protein 1 / XAP-1 / UV-damaged DNA-binding factor / UV-damaged DNA-binding protein 1 / UV-DDB 1 / XPE-binding factor / XPE-BF / Xeroderma pigmentosum group E-complementing protein / XPCe


分子量: 96425.586 Da / 分子数: 8
断片: internal deletion of the BPB domain,internal deletion of the BPB domain
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DDB1, XAP1 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q16531
#2: タンパク質
Protein cereblon


分子量: 53005.207 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CRBN, AD-006 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q96SW2
#3: タンパク質
Zinc finger protein Helios


分子量: 20272.938 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MDWSHPQFEKSAVGLNDIFEAQKIEWHEGGGGSGENLYFQGG is the StrepII Avi TEV cleavable tag. Construct encompasses 3 ZnF domains. The C-terminal tail that is not visible
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IKZF2 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
#4: 化合物
ChemComp-RN9 / 3-[3-[[1-[(3~{S})-2,6-bis(oxidanylidene)piperidin-3-yl]-2,5-bis(oxidanylidene)pyrrol-3-yl]amino]phenyl]-~{N}-(3-chloranyl-4-methyl-phenyl)propanamide


分子量: 494.927 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H23ClN4O5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物...
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20.455% PEG 3350, 0.214 M Li3 Cit

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年12月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 4.11→168.59 Å / Num. obs: 130289 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.3 % / Biso Wilson estimate: 187.98 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.074 / Rrim(I) all: 0.165 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 4.11→4.18 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 2.569 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. unique obs: 6391 / CC1/2: 0.37 / Rpim(I) all: 1.282 / Rrim(I) all: 2.878 / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.2_5419精密化
RAPDデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 4.11→69.33 Å / SU ML: 0.6789 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.9451
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2889 6413 4.94 %
Rwork0.2349 123423 -
obs0.2376 129836 99.72 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 213.85 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 4.11→69.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数81300 0 309 0 81609
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.002483231
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.4938112705
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.041912674
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004214632
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.265731080
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
4.11-4.160.38812100.37113994X-RAY DIFFRACTION97.74
4.16-4.210.3712080.34834030X-RAY DIFFRACTION99.41
4.21-4.260.40111960.32514124X-RAY DIFFRACTION99.68
4.26-4.310.3481770.31284067X-RAY DIFFRACTION99.93
4.31-4.370.33562060.29544104X-RAY DIFFRACTION100
4.37-4.430.36312010.28894106X-RAY DIFFRACTION99.98
4.43-4.490.33891930.28594080X-RAY DIFFRACTION99.98
4.49-4.560.31532060.28024117X-RAY DIFFRACTION99.93
4.56-4.630.30612020.26564083X-RAY DIFFRACTION99.98
4.63-4.70.32512190.25724075X-RAY DIFFRACTION99.95
4.7-4.790.31992380.24734083X-RAY DIFFRACTION99.93
4.79-4.870.2972400.24624061X-RAY DIFFRACTION99.88
4.87-4.970.30981990.25854122X-RAY DIFFRACTION99.95
4.97-5.070.32342620.26934059X-RAY DIFFRACTION99.93
5.07-5.180.33192150.2624083X-RAY DIFFRACTION100
5.18-5.30.31171990.25554113X-RAY DIFFRACTION99.95
5.3-5.430.32532040.24344106X-RAY DIFFRACTION100
5.43-5.580.32032200.23744102X-RAY DIFFRACTION100
5.58-5.740.33031920.24314126X-RAY DIFFRACTION99.95
5.74-5.930.33332140.24524126X-RAY DIFFRACTION100
5.93-6.140.33812140.24344144X-RAY DIFFRACTION99.98
6.14-6.380.30562170.23554102X-RAY DIFFRACTION99.98
6.38-6.670.31382200.23744142X-RAY DIFFRACTION99.95
6.67-7.030.30142330.23114122X-RAY DIFFRACTION100
7.03-7.470.26292110.21934156X-RAY DIFFRACTION100
7.47-8.040.27432030.2214184X-RAY DIFFRACTION99.91
8.04-8.850.26332290.20074157X-RAY DIFFRACTION99.93
8.85-10.130.19832170.16764185X-RAY DIFFRACTION99.86
10.13-12.740.19632160.16534188X-RAY DIFFRACTION98.5
12.75-69.330.32282520.26854282X-RAY DIFFRACTION97.63
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -116.907381677 Å / Origin y: 56.0573213676 Å / Origin z: -64.3177157953 Å
111213212223313233
T1.52800505824 Å20.0398618386473 Å20.00484071266804 Å2-1.48057167073 Å20.0373845226401 Å2--1.53287663911 Å2
L0.120774822339 °20.0259615198778 °2-0.0155669869148 °2-0.091331238026 °20.00128805159898 °2--0.155219038506 °2
S0.0397486832879 Å °0.0225362408117 Å °0.0903275579325 Å °-0.0207183825408 Å °0.00860720619903 Å °-0.0120915915642 Å °0.0108841009573 Å °0.021926014688 Å °-0.0376546740036 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る