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- PDB-9dj9: HUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE (VHR) in distinct ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9dj9
タイトルHUMAN VH1-RELATED DUAL-SPECIFICITY PHOSPHATASE (VHR) in distinct apo form
要素Dual specificity protein phosphatase 3
キーワードHYDROLASE / Phosphatase
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of JNK cascade / ERKs are inactivated / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / dephosphorylation ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of chemotaxis / negative regulation of T cell activation / positive regulation of focal adhesion disassembly / negative regulation of JNK cascade / ERKs are inactivated / regulation of focal adhesion assembly / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / dephosphorylation / peptidyl-tyrosine dephosphorylation involved in inactivation of protein kinase activity / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / phosphatase activity / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / immunological synapse / negative regulation of MAPK cascade / cytoskeletal protein binding / cellular response to epidermal growth factor stimulus / positive regulation of mitotic cell cycle / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine kinase binding / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of cell migration / receptor tyrosine kinase binding / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / protein kinase binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.924 Å
データ登録者Keedy, D.A. / Lemberikman, A.M. / Isiorho, E.A. / Aleshin, A.E. / Wu, J. / Lambert, L.J. / Cosford, N.D.P. / Tautz, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)1R21 AI160161 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM133769 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Fragment Screening Platform and Discovery of Novel Fragment Binders of the VHR Phosphatase, a Drug Target for Sepsis and Septic Shock
著者: Wu, J. / Baranowski, M.R. / Aleshin, A.E. / Lambert, L.J. / Isiorho, E.A. / Lemberikman, A.M. / Keedy, D.A. / Cosford, N.D.P. / Tautz, L.
履歴
登録2024年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9851
ポリマ－20,9851
非ポリマー00
水1,40578
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.227, 59.204, 43.195
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.840, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: タンパク質 Dual specificity protein phosphatase 3 / Dual specificity protein phosphatase VHR / Vaccinia H1-related phosphatase / VHR


分子量: 20984.732 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP3, VHR / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P51452, protein-serine/threonine phosphatase, protein-tyrosine-phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 78 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.23 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: Protein in 50 mM TRIS-Cl pH 8.5, 1 mM TCEP, 0.5 mM EDTA was mixed with the precipitant solution (100 mM Bis-Tris pH 6.5, 50 mM NH4F, 26.7% (w/v) PEG-4000) and equilibrated against the precipitant solution.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.9201 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2024年2月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9201 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.924→34.318 Å / Num. obs: 12987 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.163 / Net I/σ(I): 5.7
反射 シェル解像度: 1.924→1.958 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 1.561 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 656 / CC1/2: 0.341 / Rpim(I) all: 1.042 / Rrim(I) all: 1.884 / % possible all: 98.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
autoPROC1.0.5データ削減
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER2.8.3位相決定
PHENIX1.20.1_4487精密化
REFMAC5.8.0352精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.924→34.318 Å / SU ML: 0.2646 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 27.4917
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 667 5.15 %Random selection by Dimple
Rwork0.1898 12294 --
obs0.1922 12961 98.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 33.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.924→34.318 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1384 0 0 78 1462
LS精密化 シェル解像度: 1.924→2.411 Å
Rfactor反射数%反射
Rwork0.2541 --
Rfree-334 5 %
obs--98.37 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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