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万見
- PDB-9cvf: Cryo-EM structure of Tulane virus 9-6-17 variant capsid protein V... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cvf
タイトルCryo-EM structure of Tulane virus 9-6-17 variant capsid protein VP1 9-14-18
要素Capsid protein
キーワードVIRUS / virion capsid / capsid protein / Tulane virus
機能・相同性Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Capsid protein
機能・相同性情報
生物種Tulane virus (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Sun, C. / Jiang, W.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI111095 米国
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2024
タイトル: The 2.6 Å Structure of a Tulane Virus Variant with Minor Mutations Leading to Receptor Change.
著者: Chen Sun / Pengwei Huang / Xueyong Xu / Frank S Vago / Kunpeng Li / Thomas Klose / Xi Jason Jiang / Wen Jiang /
要旨: Human noroviruses (HuNoVs) are a major cause of acute gastroenteritis, contributing significantly to annual foodborne illness cases. However, studying these viruses has been challenging due to ...Human noroviruses (HuNoVs) are a major cause of acute gastroenteritis, contributing significantly to annual foodborne illness cases. However, studying these viruses has been challenging due to limitations in tissue culture techniques for over four decades. Tulane virus (TV) has emerged as a crucial surrogate for HuNoVs due to its close resemblance in amino acid composition and the availability of a robust cell culture system. Initially isolated from rhesus macaques in 2008, TV represents a novel belonging to the genus. Its significance lies in sharing the same host cell receptor, histo-blood group antigen (HBGA), as HuNoVs. In this study, we introduce, through cryo-electron microscopy (cryo-EM), the structure of a specific TV variant (the 9-6-17 TV) that has notably lost its ability to bind to its receptor, B-type HBGA-a finding confirmed using an enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA). These results offer a profound insight into the genetic modifications occurring in TV that are necessary for adaptation to cell culture environments. This research significantly contributes to advancing our understanding of the genetic changes that are pivotal to successful adaptation, shedding light on fundamental aspects of evolution.
履歴
登録2024年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,8003
ポリマ－173,8003
非ポリマー00
水00
1
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,427,971180
ポリマ－10,427,971180
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 869 kDa, 15 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)868,99815
ポリマ－868,99815
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Capsid protein
B: Capsid protein
C: Capsid protein
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 1.04 MDa, 18 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,042,79718
ポリマ－1,042,79718
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

-
要素

#1: タンパク質 Capsid protein


分子量: 57933.172 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Tulane virus (ウイルス) / 参照: UniProt: B2Y6D0

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tulane virus / タイプ: VIRUS
詳細: The Tulane virus was purified from the LLC-MK2 cell line.
Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量値: 57 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Tulane virus (ウイルス) / 株: 9-6-17
ウイルスについての詳細中空か: NO / エンベロープを持つか: NO / 単離: STRAIN / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Macaca mulatta
ウイルス殻直径: 400 nm
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Purified virus
急速凍結装置: GATAN CRYOPLUNGE 3 / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 293.15 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 23 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 969
画像スキャン動画フレーム数/画像: 35

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2Leginon画像取得
7PHENIXモデルフィッティング
8Cootモデルフィッティング
9UCSF Chimeraモデルフィッティング
10UCSF ChimeraXモデルフィッティング
12PHENIXモデル精密化
13Rosettaモデル精密化
14cryoSPARC初期オイラー角割当
15cryoSPARC最終オイラー角割当
16cryoSPARC分類
17cryoSPARC4.0.0３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 6049 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築PDB-ID: 8VG6

8vg6
PDB 未公開エントリ


Accession code: 8VG6 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00312033
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4816506
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.0591626
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0451851
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042139

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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