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- PDB-9ckf: Crystal structure of SMYD2 secondary binding site mutant -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ckf
タイトルCrystal structure of SMYD2 secondary binding site mutant
要素N-lysine methyltransferase SMYD2
キーワードTRANSFERASE / SMYD2 / mutant / PARP1 / Methyltransferase / SET and MYND-containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / peptidyl-lysine monomethylation / peptidyl-lysine dimethylation / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / histone H3 methyltransferase activity / RNA polymerase II complex binding / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / p53 binding / heart development / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. ...SMYD2, SET domain / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Zhang, Y. / Spellmon, N. / Perry, E. / Brunzelle, J. / Yang, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of the SMYD2-PARP1 Complex Reveals Both Productive and Allosteric Modes of Peptide Binding.
著者: Zhang, Y. / Alshammari, E. / Sobota, J. / Spellmon, N. / Perry, E. / Cao, T. / Mugunamalwaththa, T. / Smith, S. / Brunzelle, J. / Wu, G. / Stemmler, T. / Jin, J. / Li, C. / Yang, Z.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,64313
ポリマ－99,2062
非ポリマー1,43811
水2,252125
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)215.188, 52.909, 151.903
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 134.746, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 49602.891 Da / 分子数: 2 / 変異: L351A, W356A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / プラスミド: pCDF-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG 3350, 100 mM Tris-HCl 7.5, 5% ethanol, 1 mM PARP1 peptide, 0.6 mM AdoHcy

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2018年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→107.9 Å / Num. obs: 27973 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 48.27 Å2 / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Χ2: 0.87 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 2.5→2.581 Å / Rmerge(I) obs: 1.225 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 1400 / CC1/2: 0.229 / Χ2: 0.77

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
Aimless0.5.32データスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.5→53.94 Å / SU ML: 0.3786 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.1152
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2485 1280 4.58 %Random selection
Rwork0.2215 26676 --
obs0.2229 27956 65.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.83 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→53.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6883 0 76 125 7084
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00327108
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.67069579
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.03961019
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00381236
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.65492710
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.60.33850.2971680X-RAY DIFFRACTION37.97
2.6-2.720.3514980.30052023X-RAY DIFFRACTION45.09
2.72-2.860.33691140.30292287X-RAY DIFFRACTION51.17
2.86-3.040.34071330.29932595X-RAY DIFFRACTION57.91
3.04-3.280.3311570.28562846X-RAY DIFFRACTION63.79
3.28-3.610.2871170.26253247X-RAY DIFFRACTION71.6
3.61-4.130.22931810.2083783X-RAY DIFFRACTION83.54
4.13-5.20.20731920.18284031X-RAY DIFFRACTION88.77
5.2-53.940.21432030.18614184X-RAY DIFFRACTION89.2
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -19.0252155019 Å / Origin y: -16.8131172948 Å / Origin z: -14.1484991196 Å
111213212223313233
T0.243871582256 Å2-0.0293172724539 Å2-0.0857599866377 Å2-0.288811915355 Å2-0.0042371296943 Å2--0.241172625501 Å2
L0.327828864737 °2-0.271411882253 °2-0.448742603074 °2-0.976030291824 °20.327506461815 °2--0.830214915717 °2
S0.0246685925658 Å °0.0243784595569 Å °0.0777853179062 Å °-0.204748277635 Å °-0.0158758303218 Å °0.130308415402 Å °-0.057967376249 Å °0.0691472101659 Å °-0.0044882492055 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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