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- PDB-9ckc: Crystal structure of SMYD2 in complex with two PARP1 peptides -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ckc
タイトルCrystal structure of SMYD2 in complex with two PARP1 peptides
要素
  • N-lysine methyltransferase SMYD2
  • Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
キーワードTRANSFERASE / SMYD2 / PARP1 / Methyltransferase / SET and MYND-containing protein
機能・相同性
機能・相同性情報


lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / peptidyl-lysine monomethylation / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity ...lysine N-methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / positive regulation of myofibroblast differentiation / regulation of base-excision repair / peptidyl-lysine monomethylation / NAD+-histone H2BS6 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H3S10 serine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-histone H2BE35 glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of ATP biosynthetic process / NAD+-protein-tyrosine ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-histidine ADP-ribosyltransferase activity / peptidyl-lysine dimethylation / regulation of circadian sleep/wake cycle, non-REM sleep / vRNA Synthesis / positive regulation of single strand break repair / carbohydrate biosynthetic process / NAD+-protein-serine ADP-ribosyltransferase activity / regulation of catalytic activity / negative regulation of adipose tissue development / NAD DNA ADP-ribosyltransferase activity / DNA ADP-ribosylation / mitochondrial DNA metabolic process / histone H3K4 trimethyltransferase activity / histone H3K36 methyltransferase activity / regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / replication fork reversal / ATP generation from poly-ADP-D-ribose / positive regulation of necroptotic process / transcription regulator activator activity / protein-lysine N-methyltransferase activity / HDR through MMEJ (alt-NHEJ) / positive regulation of DNA-templated transcription, elongation / signal transduction involved in regulation of gene expression / NAD+ ADP-ribosyltransferase / cellular response to zinc ion / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / protein auto-ADP-ribosylation / histone H3 methyltransferase activity / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / mitochondrial DNA repair / protein poly-ADP-ribosylation / positive regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / negative regulation of cGAS/STING signaling pathway / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / response to aldosterone / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / R-SMAD binding / nuclear replication fork / RNA polymerase II complex binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / protein autoprocessing / site of DNA damage / macrophage differentiation / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / decidualization / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of SMAD protein signal transduction / POLB-Dependent Long Patch Base Excision Repair / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / nucleosome binding / protein localization to chromatin / nucleotidyltransferase activity / telomere maintenance / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / negative regulation of innate immune response / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / regulation of signal transduction by p53 class mediator / nuclear estrogen receptor binding / response to gamma radiation / mitochondrion organization / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity / cellular response to nerve growth factor stimulus / DNA Damage Recognition in GG-NER / protein-DNA complex / protein modification process / Regulation of TP53 Activity through Methylation / PKMTs methylate histone lysines / positive regulation of protein localization to nucleus / Dual Incision in GG-NER / histone deacetylase binding / Formation of Incision Complex in GG-NER / cellular response to insulin stimulus / cellular response to amyloid-beta / NAD binding / cellular response to UV / p53 binding / nuclear envelope / double-strand break repair / regulation of protein localization / site of double-strand break / heart development / cellular response to oxidative stress / transcription regulator complex / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / damaged DNA binding
類似検索 - 分子機能
SMYD2, SET domain / : / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 ...SMYD2, SET domain / : / Poly [ADP-ribose] polymerase / PADR1 domain / PADR1 domain superfamily / : / PADR1 domain, zinc ribbon fold / PADR1, N-terminal helical domain / PADR1 domain profile. / PADR1 / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type signature. / Zinc finger, PARP-type superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger poly(ADP-ribose) polymerase (PARP)-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase and DNA-Ligase Zn-finger region / Zinc finger, PARP-type / : / MYND finger / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / WGR domain / WGR domain superfamily / WGR domain / WGR domain profile. / Proposed nucleic acid binding domain / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / breast cancer carboxy-terminal domain / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / N-lysine methyltransferase SMYD2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, Y. / Alshammari, E. / Spellmon, N. / Brunzelle, J. / Yang, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI) 米国
引用ジャーナル: Biorxiv / 年: 2024
タイトル: Structure of the SMYD2-PARP1 Complex Reveals Both Productive and Allosteric Modes of Peptide Binding.
著者: Zhang, Y. / Alshammari, E. / Sobota, J. / Spellmon, N. / Perry, E. / Cao, T. / Mugunamalwaththa, T. / Smith, S. / Brunzelle, J. / Wu, G. / Stemmler, T. / Jin, J. / Li, C. / Yang, Z.
履歴
登録2024年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年1月15日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,27614
ポリマ－105,1156
非ポリマー1,1618
水7,566420
1
A: N-lysine methyltransferase SMYD2
C: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
E: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1387
ポリマ－52,5573
非ポリマー5814
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1950 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area20610 Å2
手法PISA
2
B: N-lysine methyltransferase SMYD2
D: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
F: Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1387
ポリマ－52,5573
非ポリマー5814
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)142.792, 52.185, 144.916
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.242, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYPHEPHE(chain 'A' and (resid 5 through 34 or resid 36...AA5 - 345 - 34
12CYSCYSARGARG(chain 'A' and (resid 5 through 34 or resid 36...AA36 - 25036 - 250
13ASPASPARGARG(chain 'A' and (resid 5 through 34 or resid 36...AA252 - 306252 - 306
14ALAALALEULEU(chain 'A' and (resid 5 through 34 or resid 36...AA308 - 323308 - 323
15GLNGLNHISHIS(chain 'A' and (resid 5 through 34 or resid 36...AA325 - 433325 - 433
21GLYGLYPHEPHE(chain 'B' and (resid 5 through 34 or resid 36...BB5 - 345 - 34
22CYSCYSARGARG(chain 'B' and (resid 5 through 34 or resid 36...BB36 - 25036 - 250
23ASPASPARGARG(chain 'B' and (resid 5 through 34 or resid 36...BB252 - 306252 - 306
24ALAALALEULEU(chain 'B' and (resid 5 through 34 or resid 36...BB308 - 323308 - 323
25GLNGLNHISHIS(chain 'B' and (resid 5 through 34 or resid 36...BB325 - 433325 - 433

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要素

#1: タンパク質 N-lysine methyltransferase SMYD2 / HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain- ...HSKM-B / Histone methyltransferase SMYD2 / Lysine N-methyltransferase 3C / SET and MYND domain-containing protein 2


分子量: 49832.164 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD2, KMT3C / プラスミド: pCDF-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9NRG4, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの, histone-lysine N-methyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド
Poly [ADP-ribose] polymerase 1, processed C-terminus / Poly [ADP-ribose] polymerase 1 / 89-kDa form


分子量: 1362.662 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09874
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン


分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S
#4: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 420 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.37 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 20% PEG3350, 100 mM Tris pH 7.5, 5% ethanol, 1 mM PARP1 peptide, 0.6 mM AdoHcy

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2017年7月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→133.16 Å / Num. obs: 57685 / % possible obs: 88.6 % / 冗長度: 7.3 % / Biso Wilson estimate: 32.26 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.114 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.1→2.137 Å / Rmerge(I) obs: 0.862 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Num. unique obs: 51097 / CC1/2: 0.772 / Rpim(I) all: 0.505 / % possible all: 96.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→66.58 Å / SU ML: 0.2174 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.31 / 位相誤差: 22.7534
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2079 2578 5.05 %
Rwork0.1839 48501 -
obs0.1851 51079 88.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 47.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→66.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7067 0 58 420 7545
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00427303
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7189842
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04631052
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00451263
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.14822794
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.140.26961400.26492968X-RAY DIFFRACTION99.97
2.14-2.190.311610.2523041X-RAY DIFFRACTION99.81
2.19-2.230.2629790.25941642X-RAY DIFFRACTION91.98
2.28-2.340.28661400.23152719X-RAY DIFFRACTION92.82
2.34-2.410.23681760.21792987X-RAY DIFFRACTION99.97
2.41-2.480.22441550.21883047X-RAY DIFFRACTION100
2.48-2.560.2531790.2172992X-RAY DIFFRACTION99.97
2.56-2.650.25521640.21963039X-RAY DIFFRACTION100
2.65-2.750.24351020.22622120X-RAY DIFFRACTION69.76
2.75-2.880.24641620.21393046X-RAY DIFFRACTION100
2.88-3.030.26861710.21533030X-RAY DIFFRACTION99.84
3.03-3.220.21971550.21033034X-RAY DIFFRACTION99.97
3.22-3.470.21051410.18172693X-RAY DIFFRACTION87.82
3.47-3.820.17671490.15952863X-RAY DIFFRACTION94.3
3.82-4.370.1551590.14113025X-RAY DIFFRACTION98.18
4.37-5.510.16251750.13563083X-RAY DIFFRACTION99.94
5.51-66.580.17821700.16493172X-RAY DIFFRACTION99.58
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 4.65027952193 Å / Origin y: -11.6364638611 Å / Origin z: 31.917114236 Å
111213212223313233
T0.17311467657 Å2-0.0321676923398 Å2-0.0118999345867 Å2-0.164345520486 Å20.0133895276072 Å2--0.176799568313 Å2
L0.211141084172 °2-0.155274841532 °2-0.207836579634 °2-0.185131052415 °20.22474558159 °2--0.27322751455 °2
S-0.00886560022923 Å °0.0186360025156 Å °-0.0288223473517 Å °-0.00971421518219 Å °-0.017102871163 Å °0.0259958072511 Å °-0.00540884667804 Å °0.0226124797701 Å °-2.26395582269E-5 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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