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- PDB-9cd2: Structure of E. coli ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9cd2
タイトルStructure of E. coli ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein
要素(ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein) x 2
キーワードPROTEIN BINDING
機能・相同性Multi-ubiquitin domain / Multiubiquitin / Multi-ubiquitin domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.87 Å
データ登録者Ye, Q. / Gong, M. / Corbett, K.D.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM144121 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural diversity and oligomerization of bacterial ubiquitin-like proteins.
著者: Minheng Gong / Qiaozhen Ye / Yajie Gu / Lydia R Chambers / Andrey A Bobkov / Neal K Arakawa / Mariusz Matyszewski / Kevin D Corbett /
要旨: Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have ...Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have recently been shown to function in anti-bacteriophage immunity, but the biological functions of others remain unknown. Here, we show that ubiquitin-like proteins in two bacterial operon families show surprising architectural diversity, possessing one to three β-grasp domains preceded by diverse N-terminal domains. We find that a large group of bacterial ubiquitin-like proteins possess three β-grasp domains and form homodimers and helical filaments mediated by conserved Ca ion binding sites. Our findings highlight a distinctive mode of self-assembly for ubiquitin-like proteins and suggest that Ca-mediated ubiquitin-like protein filament assembly and/or disassembly enables cells to sense and respond to stress conditions that alter intracellular metal ion concentration.
履歴
登録2024年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年4月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年10月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein
B: ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5056
ポリマ－51,0372
非ポリマー4694
水9,674537
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2990 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24400 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.538, 117.538, 104.444
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z

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要素

#1: タンパク質 ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein


分子量: 25504.865 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GQE86_25035 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AAE5BEA3
#2: タンパク質 ZDHYS365 multi-ubiquitin domain protein


分子量: 25531.908 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: GQE86_25035 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0AAE5BEA3
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 537 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.86 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5 / 詳細: 1 M LiCl, 0.1 M sodium acetate, and 30% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 0.97741 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2022年8月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97741 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.87→46.46 Å / Num. obs: 69110 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 9.5 % / Biso Wilson estimate: 31.27 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Rpim(I) all: 0.032 / Net I/σ(I): 16.1
反射 シェル解像度: 1.87→1.91 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 2.232 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique obs: 4378 / CC1/2: 0.359 / Rpim(I) all: 0.978 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21.1_5286精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.87→46.46 Å / SU ML: 0.2379 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.05 / 位相誤差: 22.9025
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2127 3500 5.07 %
Rwork0.1816 65564 -
obs0.1832 69064 99.98 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 42.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.87→46.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3526 0 28 537 4091
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01693614
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39784872
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0729554
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0127603
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.36251358
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.87-1.90.38131390.34592614X-RAY DIFFRACTION99.93
1.9-1.920.34911450.32532562X-RAY DIFFRACTION100
1.92-1.950.33351490.30652568X-RAY DIFFRACTION99.96
1.95-1.980.30131600.2822575X-RAY DIFFRACTION99.93
1.98-2.010.29591420.26412602X-RAY DIFFRACTION100
2.01-2.050.27041490.24392588X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.090.22231320.22622596X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.130.25521530.20922606X-RAY DIFFRACTION99.96
2.13-2.170.24261520.20292575X-RAY DIFFRACTION100
2.17-2.220.24211550.20542628X-RAY DIFFRACTION99.93
2.22-2.270.25391230.20562579X-RAY DIFFRACTION100
2.27-2.330.24161310.19482613X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.390.2371420.18862618X-RAY DIFFRACTION100
2.39-2.460.24671440.18382599X-RAY DIFFRACTION100
2.46-2.540.25581320.18042632X-RAY DIFFRACTION100
2.54-2.630.22791340.17752619X-RAY DIFFRACTION99.96
2.63-2.730.21011360.17562619X-RAY DIFFRACTION100
2.73-2.860.23541270.18322650X-RAY DIFFRACTION100
2.86-3.010.20541420.18922622X-RAY DIFFRACTION100
3.01-3.20.22941170.18752643X-RAY DIFFRACTION100
3.2-3.440.18631460.162631X-RAY DIFFRACTION100
3.44-3.790.18861200.15772675X-RAY DIFFRACTION100
3.79-4.340.16471440.14212665X-RAY DIFFRACTION100
4.34-5.460.1721470.14272680X-RAY DIFFRACTION100
5.47-46.460.19341390.18862805X-RAY DIFFRACTION99.97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.753298550987-0.8591672009990.2746422311863.28533472748-1.028794164241.00032173772-0.136939836486-0.1758986798930.04127122091460.2595777289430.08937870524790.0480786651282-0.239905573529-0.0479772145886-0.003039299859070.3392254025793.99389866278E-5-0.02795583920170.261999986726-0.03730520622340.27574828019963.3407019047-9.5395446093710.8552468071
2-0.159413314520.273695026773-0.4519595496452.41229579763-2.015832470882.342658021130.03619013477570.0893951176474-0.0358240826879-0.01691455805240.1001058458960.1595599858930.156918469286-0.06530820016150.006281556808540.3107767462960.0214312873799-0.03296954027890.3184211996070.006880559494910.35767407061458.692420446113.5468382663-28.3011683227
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Label seq-ID: 1

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-ID
11chain AAA - B3 - 301
22chain BBC - D2 - 301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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