[日本語] English
万見
- EMDB-46577: Structure of Citrobacter multi-ubiquitin protein, local refinemen... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-46577
タイトルStructure of Citrobacter multi-ubiquitin protein, local refinement of one full-length protomer
マップデータ
試料
  • 複合体: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein with Ca ion
    • タンパク質・ペプチド: Multi-ubiquitin domain-containing protein
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードfilament / beta-grasp / PROTEIN BINDING
生物種Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.73 Å
データ登録者Gong M / Gu Y / Corbett KD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM144121 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Structural diversity and oligomerization of bacterial ubiquitin-like proteins.
著者: Minheng Gong / Qiaozhen Ye / Yajie Gu / Lydia R Chambers / Andrey A Bobkov / Neal K Arakawa / Mariusz Matyszewski / Kevin D Corbett /
要旨: Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have ...Bacteria possess a variety of operons with homology to eukaryotic ubiquitination pathways that encode predicted E1, E2, E3, deubiquitinase, and ubiquitin-like proteins. Some of these pathways have recently been shown to function in anti-bacteriophage immunity, but the biological functions of others remain unknown. Here, we show that ubiquitin-like proteins in two bacterial operon families show surprising architectural diversity, possessing one to three β-grasp domains preceded by diverse N-terminal domains. We find that a large group of bacterial ubiquitin-like proteins possess three β-grasp domains and form homodimers and helical filaments mediated by conserved Ca ion binding sites. Our findings highlight a distinctive mode of self-assembly for ubiquitin-like proteins and suggest that Ca-mediated ubiquitin-like protein filament assembly and/or disassembly enables cells to sense and respond to stress conditions that alter intracellular metal ion concentration.
履歴
登録2024年8月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年4月2日-
マップ公開2025年4月2日-
更新2025年6月18日-
現状2025年6月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_46577.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_46577.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 320 pix.
= 299.2 Å		0.94 Å/pix.
x 320 pix.
= 299.2 Å		0.94 Å/pix.
x 320 pix.
= 299.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.935 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.32322264 - 0.81242543
平均 (標準偏差)0.0018178171 (±0.020256525)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 299.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_46577_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_46577_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein...

全体名称: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein with Ca ion
要素
  • 複合体: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein with Ca ion
    • タンパク質・ペプチド: Multi-ubiquitin domain-containing protein
  • リガンド: CALCIUM ION

-
超分子 #1: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein...

超分子名称: Filament assembly of Citrobacter sp. ubiquitin-like (Ubl) protein with Ca ion
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
分子量理論値: 20 kDa/nm

-
分子 #1: Multi-ubiquitin domain-containing protein

分子名称: Multi-ubiquitin domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Citrobacter sp. RHBSTW-00271 (バクテリア)
分子量理論値: 28.376852 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MKSSHHHHHH ENLYFQSNAQ DIQSQHHHRR FIEVADETLS FRQVVMEDST PNGSQISAAS GFKPDQMPVV LMLLPNGSLE DIRPDEVVD LSSEVRRFIV VESDRTYFFT IDGARLEWPC RFITGYSIRQ LGDIGDNKKL LLEREDEADL EVQNDQIIDL D GDGIERFI ...文字列:
MKSSHHHHHH ENLYFQSNAQ DIQSQHHHRR FIEVADETLS FRQVVMEDST PNGSQISAAS GFKPDQMPVV LMLLPNGSLE DIRPDEVVD LSSEVRRFIV VESDRTYFFT IDGARLEWPC RFITGYSIRQ LGDIGDNKKL LLEREDEADL EVQNDQIIDL D GDGIERFI SRKATWKLNI QGKEFTFDTP TVVIRDAVIR AGLNPNQAWH IFLKVEGQPK VEKNIDDVID LRTPGIEKLR LT PKDVNNG

-
分子 #2: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 5 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 8.5
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3Tris
300.0 mMNaClsodium chloride
5.0 mMMgCl2Calcium
1.0 mMC4H10O2S2DTT
5.0 percentC3H8O3glycerol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 10 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 45.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成使用したクラス数: 1 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.73 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 148697
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る