[日本語] English
万見
- PDB-9ca7: Cryo-EM structure of human SRCAP-nucleosome complex in the fully-... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9ca7
タイトルCryo-EM structure of human SRCAP-nucleosome complex in the fully-engaged state (composite structure)
要素
  • (DNA (285-MER)) x 2
  • Actin-related protein 6
  • Helicase SRCAP
  • Histone H2A type 1
  • Histone H2B 1.1
  • Histone H3.2
  • Histone H4
  • RuvB-like 1
  • RuvB-like 2
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
  • Zinc finger HIT domain-containing protein 1
キーワードGENE REGULATION / Chromatin Remodeler / Snf2 family ATPase / H2A.Z
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / intestinal stem cell homeostasis / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / heart process ...positive regulation of lymphoid progenitor cell differentiation / intestinal stem cell homeostasis / promoter-enhancer loop anchoring activity / telomerase RNA localization to Cajal body / regulation of DNA strand elongation / positive regulation of telomere maintenance in response to DNA damage / histone chaperone activity / establishment of protein localization to chromatin / R2TP complex / heart process / dynein axonemal particle / Swr1 complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / Ino80 complex / muscle cell differentiation / regulation of double-strand break repair / box C/D snoRNP assembly / nucleolus organization / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / protein folding chaperone complex / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of chromosome organization / NuA4 histone acetyltransferase complex / histone acetyltransferase activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of DNA replication / TFIID-class transcription factor complex binding / regulation of embryonic development / MLL1 complex / somatic stem cell population maintenance / Telomere Extension By Telomerase / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / regulation of DNA repair / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / DNA helicase activity / calcium ion homeostasis / nucleosome binding / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / TBP-class protein binding / telomere maintenance / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / positive regulation of DNA repair / helicase activity / cellular response to estradiol stimulus / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / euchromatin / DNA Damage Recognition in GG-NER / beta-catenin binding / ADP binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / nuclear matrix / transcription corepressor activity / structural constituent of chromatin / cellular response to UV / UCH proteinases / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nucleosome / unfolded protein binding / heterochromatin formation / protein folding / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / ATPase binding / regulation of apoptotic process / DNA recombination / spermatogenesis / DNA helicase / histone binding / forked DNA-dependent helicase activity / single-stranded 3'-5' DNA helicase activity / four-way junction helicase activity / double-stranded DNA helicase activity / cytoskeleton / transcription coactivator activity / regulation of cell cycle / protein stabilization / Ub-specific processing proteases / nuclear speck / nuclear body / ciliary basal body / cadherin binding / chromatin remodeling / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / cell division / DNA repair / centrosome / regulation of DNA-templated transcription / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
HIT zinc finger / Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain ...HIT zinc finger / Vps71/ZNHIT1 / Zinc finger HIT-type profile. / Zinc finger, HIT-type / Vps72/YL1, N-terminal / YL1 nuclear protein / : / Vps72/YL1, C-terminal / YL1 nuclear protein C-terminal domain / YL1 nuclear protein C-terminal domain / domain in helicases and associated with SANT domains / DNA binding domain with preference for A/T rich regions / RuvB-like / RuvB-like, AAA-lid domain / RuvBL1/2, DNA/RNA binding domain / TIP49 P-loop domain / TIP49 AAA-lid domain / TIP49, P-loop domain / AT hook, DNA-binding motif / HSA domain / Helicase/SANT-associated domain / HSA domain profile. / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Actin / Actin family / Actin / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / ATPase, nucleotide binding domain / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Zinc finger HIT domain-containing protein 1 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 ...ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA / DNA (> 10) / DNA (> 100) / Zinc finger HIT domain-containing protein 1 / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H4 / Histone H3.2 / Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / Helicase SRCAP / Actin-related protein 6 / RuvB-like 2 / RuvB-like 1
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.35 Å
データ登録者Louder, R.K. / Park, G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural divergence of H2A.Z-associated human chromatin remodelers SRCAP and TIP60
著者: Park, G. / Patel, A.B. / Wu, C. / Louder, R.K.
履歴
登録2024年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02025年6月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年6月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Helicase SRCAP
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog
C: Actin-related protein 6
D: Zinc finger HIT domain-containing protein 1
E: RuvB-like 1
F: RuvB-like 2
G: RuvB-like 1
H: RuvB-like 2
I: RuvB-like 1
J: RuvB-like 2
Q: Histone H2A type 1
R: Histone H2B 1.1
S: Histone H2A type 1
T: Histone H2B 1.1
U: Histone H3.2
V: Histone H4
W: Histone H3.2
X: Histone H4
Y: DNA (285-MER)
Z: DNA (285-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,041,10635
ポリマ－1,037,24420
非ポリマー3,86215
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

-
要素

-
タンパク質 , 10種, 18分子 ABCDEGIFHJQSRTUWVX

#1: タンパク質 Helicase SRCAP / Domino homolog 2 / Snf2-related CBP activator


分子量: 343915.250 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 器官: BLOOD / 組織: BONE MARROW
参照: UniProt: Q6ZRS2, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 72 homolog / Protein YL-1 / Transcription factor-like 1


分子量: 40658.363 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 参照: UniProt: Q15906
#3: タンパク質 Actin-related protein 6 / hArp6 / hARPX


分子量: 45857.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 参照: UniProt: Q9GZN1
#4: タンパク質 Zinc finger HIT domain-containing protein 1 / Cyclin-G1-binding protein 1 / Zinc finger protein subfamily 4A member 1 / p18 Hamlet


分子量: 17567.023 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 参照: UniProt: O43257
#5: タンパク質 RuvB-like 1 / 49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa ...49 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 49 kDa TBP-interacting protein / 54 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-54 / INO80 complex subunit H / Nuclear matrix protein 238 / NMP 238 / Pontin 52 / TIP49a / TIP60-associated protein 54-alpha / TAP54-alpha


分子量: 50296.914 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 参照: UniProt: Q9Y265, DNA helicase
#6: タンパク質 RuvB-like 2 / 48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa ...48 kDa TATA box-binding protein-interacting protein / 48 kDa TBP-interacting protein / 51 kDa erythrocyte cytosolic protein / ECP-51 / INO80 complex subunit J / Repressing pontin 52 / Reptin 52 / TIP49b / TIP60-associated protein 54-beta / TAP54-beta


分子量: 51222.465 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: K-562 / 参照: UniProt: Q9Y230, DNA helicase
#7: タンパク質 Histone H2A type 1


分子量: 13907.163 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P06897
#8: タンパク質 Histone H2B 1.1 / H2B1.1


分子量: 13848.097 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02281
#9: タンパク質 Histone H3.2 / Histone H3


分子量: 15303.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P84233
#10: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62799

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 YZ

#11: DNA鎖 DNA (285-MER)


分子量: 87851.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#12: DNA鎖 DNA (285-MER)


分子量: 88190.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 4種, 15分子

#13: 化合物 ChemComp-AGS / PHOSPHOTHIOPHOSPHORIC ACID-ADENYLATE ESTER / ATP-GAMMA-S / ADENOSINE 5'-(3-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE 5'-(GAMMA-THIOTRIPHOSPHATE) / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE MONOTHIOPHOSPHATE / ATP-γ-S


分子量: 523.247 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O12P3S
コメント: ATP-gamma-S, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#14: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#15: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#16: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1SRCAP-nucleosome complexCOMPLEXEndogenous purified SRCAP in bound to 106N32 nucleosome#1-#120NATURAL
2Endogenous human SRCAP complexCOMPLEX#1-#61NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID実験値
11NO
22
由来(天然)

細胞内の位置: NUCLEOPLASM / Ncbi tax-ID: 9606 / 器官: BLOOD / Organelle: NUCLEUS / 生物種: Homo sapiens (ヒト) / 株: K-562 / 組織: BONE MARROW

IDEntity assembly-ID
21
32
緩衝液pH: 7.6
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.21_5207 / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 227030 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 60.02 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.003743572
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.554359873
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04156825
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00596809
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.851217220

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る