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万見
- PDB-9c28: Structure of endogenous Glutamine synthetase from rat model of Al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c28
タイトルStructure of endogenous Glutamine synthetase from rat model of Alzheimer's disease
要素Glutamine synthetase
キーワードLIGASE / Glutamine synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular ammonium homeostasis / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / ammonia assimilation cycle / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration ...Astrocytic Glutamate-Glutamine Uptake And Metabolism / Glutamate and glutamine metabolism / intracellular ammonium homeostasis / protein S-acyltransferase / protein palmitoylation / ammonia assimilation cycle / protein-cysteine S-palmitoyltransferase activity / regulation of protein localization to nucleolus / regulation of sprouting angiogenesis / regulation of endothelial cell migration / dynein light chain binding / glutamate metabolic process / glutamine synthetase / glutamine biosynthetic process / glutamine synthetase activity / glutamate binding / nickel cation binding / glial cell projection / response to glucose / axon terminus / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / positive regulation of erythrocyte differentiation / cellular response to starvation / positive regulation of epithelial cell proliferation / cell projection / positive regulation of insulin secretion / ribosome biogenesis / myelin sheath / manganese ion binding / cell body / angiogenesis / perikaryon / cell population proliferation / magnesium ion binding / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain ...: / Glutamine synthetase, N-terminal conserved site / Glutamine synthetase signature 1. / Glutamine synthetase, beta-Grasp domain / Glutamine synthetase, glycine-rich site / Glutamine synthetase putative ATP-binding region signature. / Glutamine synthetase (GS) beta-grasp domain profile. / Glutamine synthetase, N-terminal domain superfamily / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase, N-terminal domain / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase (GS) catalytic domain profile. / Glutamine synthetase, catalytic domain / Glutamine synthetase/guanido kinase, catalytic domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Glutamine synthetase
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Khalili Samani, E. / Keszei, A.F.A. / Mazhab-Jafari, M.T.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)419240 カナダ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2025
タイトル: Unveiling the structural proteome of an Alzheimer's disease rat brain model.
著者: Elnaz Khalili Samani / S M Naimul Hasan / Matthew Waas / Alexander F A Keszei / Xiaoxiao Xu / Mahtab Heydari / Mary Elizabeth Hill / JoAnne McLaurin / Thomas Kislinger / Mohammad T Mazhab-Jafari /
要旨: Studying native protein structures at near-atomic resolution in a crowded environment presents challenges. Consequently, understanding the structural intricacies of proteins within pathologically ...Studying native protein structures at near-atomic resolution in a crowded environment presents challenges. Consequently, understanding the structural intricacies of proteins within pathologically affected tissues often relies on mass spectrometry and proteomic analysis. Here, we utilized cryoelectron microscopy (cryo-EM) and the Build and Retrieve (BaR) method to investigate protein complexes' structural characteristics such as post-translational modification, active site occupancy, and arrested conformational state in Alzheimer's disease (AD) using brain lysate from a rat model (TgF344-AD). Our findings reveal novel insights into the architecture of these complexes, corroborated through mass spectrometry analysis. Interestingly, it has been shown that the dysfunction of these protein complexes extends beyond AD, implicating them in cancer, as well as other neurodegenerative disorders such as Parkinson's disease, Huntington's disease, and schizophrenia. By elucidating these structural details, our work not only enhances our understanding of disease pathology but also suggests new avenues for future approaches in therapeutic intervention.
履歴
登録2024年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine synthetase
B: Glutamine synthetase
C: Glutamine synthetase
D: Glutamine synthetase
E: Glutamine synthetase
F: Glutamine synthetase
G: Glutamine synthetase
H: Glutamine synthetase
I: Glutamine synthetase
J: Glutamine synthetase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)424,33730
ポリマ－423,23810
非ポリマー1,09920
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Glutamine synthetase / GS / Glutamate--ammonia ligase / Palmitoyltransferase GLUL


分子量: 42323.777 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
参照: UniProt: P09606, glutamine synthetase, protein S-acyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: glutamine synthetase / タイプ: TISSUE / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 株: TgF344 / 器官: Brain
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Cytosolic fraction of rat brain
試料支持グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4CTF補正
7Coot9モデルフィッティング
12cryoSPARC３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 12098 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 7U5N

7u5n


Accession code: 7U5N / Source name: PDB / タイプ: experimental model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00228760
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47439040
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.4824030
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.044050
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0045170

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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