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- PDB-9c86: Structure of endogenous asymmetric DPYSL2 from rat model of Alzhe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9c86
タイトルStructure of endogenous asymmetric DPYSL2 from rat model of Alzheimer's disease
要素Dihydropyrimidinase-related protein 2
キーワードNEUROPEPTIDE / Dihydropyrimidinase-related protein 2
機能・相同性
機能・相同性情報


CRMPs in Sema3A signaling / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / Recycling pathway of L1 / olfactory bulb development / positive regulation of glutamate secretion / regulation of neuron differentiation / regulation of axon extension / synaptic vesicle transport / spinal cord development / regulation of neuron projection development ...CRMPs in Sema3A signaling / hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in cyclic amides / Recycling pathway of L1 / olfactory bulb development / positive regulation of glutamate secretion / regulation of neuron differentiation / regulation of axon extension / synaptic vesicle transport / spinal cord development / regulation of neuron projection development / regulation of postsynapse assembly / cytoskeleton organization / response to amphetamine / response to cocaine / terminal bouton / Schaffer collateral - CA1 synapse / endocytosis / myelin sheath / presynapse / growth cone / microtubule / cell differentiation / postsynaptic density / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Hydantoinase/dihydropyrimidinase / : / Amidohydrolase family / Metal-dependent hydrolase, composite domain superfamily / Amidohydrolase-related / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GLYCINE / Dihydropyrimidinase-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Khalili Samani, E. / Keszei, A.F.A. / Mazhab-Jafari, M.T.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)419240 カナダ
引用ジャーナル: Structure / : 2025
タイトル: Unveiling the structural proteome of an Alzheimer's disease rat brain model.
著者: Elnaz Khalili Samani / S M Naimul Hasan / Matthew Waas / Alexander F A Keszei / Xiaoxiao Xu / Mahtab Heydari / Mary Elizabeth Hill / JoAnne McLaurin / Thomas Kislinger / Mohammad T Mazhab-Jafari /
要旨: Studying native protein structures at near-atomic resolution in a crowded environment presents challenges. Consequently, understanding the structural intricacies of proteins within pathologically ...Studying native protein structures at near-atomic resolution in a crowded environment presents challenges. Consequently, understanding the structural intricacies of proteins within pathologically affected tissues often relies on mass spectrometry and proteomic analysis. Here, we utilized cryoelectron microscopy (cryo-EM) and the Build and Retrieve (BaR) method to investigate protein complexes' structural characteristics such as post-translational modification, active site occupancy, and arrested conformational state in Alzheimer's disease (AD) using brain lysate from a rat model (TgF344-AD). Our findings reveal novel insights into the architecture of these complexes, corroborated through mass spectrometry analysis. Interestingly, it has been shown that the dysfunction of these protein complexes extends beyond AD, implicating them in cancer, as well as other neurodegenerative disorders such as Parkinson's disease, Huntington's disease, and schizophrenia. By elucidating these structural details, our work not only enhances our understanding of disease pathology but also suggests new avenues for future approaches in therapeutic intervention.
履歴
登録2024年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年12月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年1月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Dihydropyrimidinase-related protein 2
D: Dihydropyrimidinase-related protein 2
A: Dihydropyrimidinase-related protein 2
B: Dihydropyrimidinase-related protein 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)249,4725
ポリマ-249,3974
非ポリマー751
00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質
Dihydropyrimidinase-related protein 2 / DRP-2 / Collapsin response mediator protein 2 / CRMP-2 / Turned on after division 64 kDa protein / TOAD-64


分子量: 62349.352 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P47942
#2: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / : C2H5NO2 / 由来: (天然) Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Dihydropyrimidinase-related protein 2 / タイプ: TISSUE / Entity ID: #1 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ) / : TgF344 / 器官: Brain
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: Cytosolic fraction of rat brain
試料支持グリッドのタイプ: Homemade
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 90 % / 凍結前の試料温度: 278 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 5000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 500 nm
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4CTF補正
7Coot9モデルフィッティング
9PHENIXモデル精密化
13cryoSPARC3次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 389444 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築Source name: SwissModel / タイプ: in silico model
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00314811
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.47120170
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.9252085
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0422332
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042618

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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