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万見
- PDB-9b3d: mDia1 in the middle of F-actin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b3d
タイトルmDia1 in the middle of F-actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Protein diaphanous homolog 1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Actin / Filament / Elongation / Ends
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins ...negative regulation of neuron projection regeneration / multicellular organismal locomotion / ERBB2 Regulates Cell Motility / RHOF GTPase cycle / RHOC GTPase cycle / RHOD GTPase cycle / actin nucleation / neuron projection retraction / RHOB GTPase cycle / RHO GTPases Activate Formins / RHOA GTPase cycle / profilin binding / regulation of microtubule-based process / axon midline choice point recognition / cytoskeletal motor activator activity / myosin heavy chain binding / tropomyosin binding / actin filament bundle / troponin I binding / filamentous actin / mesenchyme migration / brush border / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / striated muscle thin filament / skeletal muscle thin filament assembly / actin monomer binding / synaptic vesicle endocytosis / ephrin receptor signaling pathway / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / actin filament polymerization / Neutrophil degranulation / cytoskeleton organization / filopodium / actin filament / sensory perception of sound / brain development / small GTPase binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ruffle membrane / spindle / neuron projection development / calcium-dependent protein binding / intracellular protein localization / presynapse / regulation of cell shape / lamellipodium / actin binding / cell body / actin cytoskeleton organization / gene expression / transmembrane transporter binding / hydrolase activity / neuron projection / protein domain specific binding / calcium ion binding / centrosome / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain ...DRF autoregulatory / DRF Autoregulatory Domain / Formin Homology Region 1 / Diaphanous, GTPase-binding domain superfamily / : / Diaphanous autoregulatory (DAD) domain / Diaphanous autoregulatory domain (DAD) profile. / Formin, FH3 domain / Formin, GTPase-binding domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Diaphanous FH3 Domain / Diaphanous GTPase-binding Domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain / Rho GTPase-binding/formin homology 3 (GBD/FH3) domain profile. / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Armadillo-like helical / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Protein diaphanous homolog 1 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Palmer, N.J. / Barrie, K.R. / Dominguez, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Mechanisms of actin filament severing and elongation by formins.
著者: Nicholas J Palmer / Kyle R Barrie / Roberto Dominguez /
要旨: Humans express 15 formins that play crucial roles in actin-based processes, including cytokinesis, cell motility and mechanotransduction. However, the lack of structures bound to the actin filament ...Humans express 15 formins that play crucial roles in actin-based processes, including cytokinesis, cell motility and mechanotransduction. However, the lack of structures bound to the actin filament (F-actin) has been a major impediment to understanding formin function. Whereas formins are known for their ability to nucleate and elongate F-actin, some formins can additionally depolymerize, sever or bundle F-actin. Two mammalian formins, inverted formin 2 (INF2) and diaphanous 1 (DIA1, encoded by DIAPH1), exemplify this diversity. INF2 shows potent severing activity but elongates weakly whereas DIA1 has potent elongation activity but does not sever. Using cryo-electron microscopy (cryo-EM) we show five structural states of INF2 and two of DIA1 bound to the middle and barbed end of F-actin. INF2 and DIA1 bind differently to these sites, consistent with their distinct activities. The formin-homology 2 and Wiskott-Aldrich syndrome protein-homology 2 (FH2 and WH2, respectively) domains of INF2 are positioned to sever F-actin, whereas DIA1 appears unsuited for severing. These structures also show how profilin-actin is delivered to the fast-growing barbed end, and how this is followed by a transition of the incoming monomer into the F-actin conformation and the release of profilin. Combined, the seven structures presented here provide step-by-step visualization of the mechanisms of F-actin severing and elongation by formins.
履歴
登録2024年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年5月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年6月19日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.32024年8月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Protein diaphanous homolog 1
H: Protein diaphanous homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)343,65820
ポリマ－340,9498
非ポリマー2,70912
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 41387.227 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Protein diaphanous homolog 1 / Diaphanous-related formin-1 / DRF1 / p140mDIA / mDIA1


分子量: 46313.004 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Diaph1, Diap1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O08808
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Structure of mDia1 dimer bound at the barbed end of actin filaments.COMPLEX#1-#20NATURAL
2mDia1 dimerCOMPLEX#21RECOMBINANT
3Actin filamentCOMPLEX#11NATURAL
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
11.370 MDaNO
210.118 MDaNO
310.252 MDaYES
43
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
32Mus musculus (ハツカネズミ)10090
43Oryctolagus cuniculus (ウサギ)9986
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Escherichia coli (大腸菌)562
32Escherichia coli (大腸菌)562
43Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 8
詳細: 20mM HEPES, 50mM NaCL, 1mM EDTA, 1mM DTT, 0.05% Thesit
緩衝液成分
ID濃度名称Buffer-ID
120 mMHEPES1
250 mMNaCl1
31 mMEDTA1
41 mMDTT1
50.05 %Thesit1
試料濃度: 1.48 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Actin filaments were sonicated prior to addition of mDia1
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: SPOT SCAN
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / C2レンズ絞り径: 100 µm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 42 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4粒子像選択
2EPU画像取得
4cryoSPARC4CTF補正
7Cootモデルフィッティング
9PHENIX1.20.1モデル精密化
10cryoSPARC4初期オイラー角割当
11cryoSPARC4最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 59861 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1

IDPDB-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ詳細
18f8p

8f8p

8f8p1PDBexperimental model
2AlphaFoldin silico modelMultimer
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00524110
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.85132637
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d7.7913284
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0543614
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0084192

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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