[日本語] English
万見
- PDB-9b12: Structure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain and M1-linked d... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b12
タイトルStructure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain and M1-linked diubiquitin, crystal form 1
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Optineurin
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / optineurin / autophagy / mitophagy / xenophagy / UBAN / NZF / HOIP / LUBAC / linear Ub chain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / Golgi ribbon formation / negative regulation of receptor recycling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / cell death / protein localization to Golgi apparatus ...protein linear polyubiquitination / parkin-mediated stimulation of mitophagy in response to mitochondrial depolarization / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / Golgi ribbon formation / negative regulation of receptor recycling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / cell death / protein localization to Golgi apparatus / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / Golgi to plasma membrane protein transport / negative regulation of necroptotic process / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / TBC/RABGAPs / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / mitochondrion transport along microtubule / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / fat pad development / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / male meiosis I / Golgi organization / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Regulation of pyruvate metabolism / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / autophagosome / polyubiquitin modification-dependent protein binding / cellular response to unfolded protein / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / regulation of neuron apoptotic process / regulation of proteasomal protein catabolic process / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / neuron projection morphogenesis / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin
類似検索 - 分子機能
: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair ...: / : / : / : / : / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / C2H2 type zinc-finger / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / NF-kappa-B essential modulator NEMO / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / PUB-like domain superfamily / PUB domain / PUB domain / IBR domain, a half RING-finger domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger, RanBP2-type / : / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / Polyubiquitin-B / Optineurin / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.81 Å
データ登録者Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
資金援助 英国, European Union, オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council (ERC)724804European Union
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Linkage and substrate specificity conferred by NZF ubiquitin binding domains
著者: Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
履歴
登録2024年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
C: Optineurin
D: Optineurin
E: Optineurin
F: Optineurin
A: Ubiquitin
B: Ubiquitin
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,46824
ポリマ－91,60910
非ポリマー1,86014
水3,369187
1
C: Optineurin
D: Optineurin
B: Ubiquitin
G: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
H: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,55311
ポリマ－45,8045
非ポリマー7496
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
E: Optineurin
F: Optineurin
A: Ubiquitin
I: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
J: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,91513
ポリマ－45,8045
非ポリマー1,1118
水905
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)110.413, 70.191, 193.944
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.25, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 6分子 CDEFAB

#1: タンパク質
Optineurin / E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein ...E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein 7 / HIP-7 / Huntingtin-interacting protein L / NEMO-related protein / Optic neuropathy-inducing protein / Transcription factor IIIA-interacting protein / TFIIIA-IntP


分子量: 11017.486 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: initial GP sequence from cloning tag / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9
#2: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 17135.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 4分子 GHIJ

#3: タンパク質・ペプチド
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 3316.815 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase

-
非ポリマー , 6種, 201分子

#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 化合物
ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#8: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#9: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 187 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 3:1 with reservoir solution containing 50% PEG 200 and 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.81→94.66 Å / Num. obs: 84203 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.1 % / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.05 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 0.76 / Net I/σ(I): 6.6
反射 シェル解像度: 2.1→2.14 Å / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.697 / Num. measured all: 13825 / Num. unique obs: 4419 / CC1/2: 0.682 / Rpim(I) all: 0.464 / Rrim(I) all: 0.84 / Χ2: 0.51 / Net I/σ(I) obs: 1.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
STARANISOデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.81→46.15 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / 詳細: data was scaled anisotropically.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2685 2942 5 %5%
Rwork0.2313 ---
obs0.2331 58347 44.17 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.81→46.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5755 0 101 187 6043

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る