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- PDB-9b0z: Structure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain and M1-linked d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9b0z
タイトルStructure of Optineurin bound to HOIP NZF1 domain and M1-linked diubiquitin, crystal form 2
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
  • Optineurin
  • Ubiquitin
キーワードSIGNALING PROTEIN / optineurin / autophagy / mitophagy / xenophagy / UBAN / NZF / HOIP / LUBAC / linear Ub chain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / type 2 mitophagy / linear polyubiquitin binding / cell death / negative regulation of receptor recycling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / Golgi ribbon formation / positive regulation of xenophagy ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / type 2 mitophagy / linear polyubiquitin binding / cell death / negative regulation of receptor recycling / RBR-type E3 ubiquitin transferase / CD40 signaling pathway / Golgi ribbon formation / positive regulation of xenophagy / protein localization to Golgi apparatus / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / Golgi to plasma membrane protein transport / hypothalamus gonadotrophin-releasing hormone neuron development / TBC/RABGAPs / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / female meiosis I / positive regulation of protein monoubiquitination / TNFR1-induced proapoptotic signaling / fat pad development / mitochondrion transport along microtubule / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / : / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / female gonad development / seminiferous tubule development / Golgi organization / male meiosis I / polyubiquitin modification-dependent protein binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / cellular response to unfolded protein / energy homeostasis / neuron projection morphogenesis / regulation of proteasomal protein catabolic process / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / positive regulation of autophagy / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Regulation of FZD by ubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / autophagosome / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Regulation of pyruvate metabolism / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / regulation of neuron apoptotic process / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Pexophagy / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of PTEN localization / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / VLDLR internalisation and degradation / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / ubiquitin binding / Translesion synthesis by REV1 / Regulation of BACH1 activity / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / positive regulation of protein ubiquitination / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Degradation of CDH1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Josephin domain DUBs / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Degradation of CRY and PER proteins / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / regulation of mitochondrial membrane potential
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : ...E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA domain / NF-kappa-B essential modulator NEMO, N-terminal / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31-like / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, UBA-like domain / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31, PUB domain / RNF31, C-terminal / : / : / : / : / : / : / NF-kappa-B essential modulator NEMO / HOIP UBA domain pair / E3 Ubiquitin Ligase RBR C-terminal domain / C2H2 type zinc-finger / PNGase/UBA- or UBX-containing domain / NEMO, Zinc finger / Zinc finger CCHC NOA-type profile. / NF-kappa-B essential modulator NEMO, CC2-LZ domain / Leucine zipper of domain CC2 of NEMO, NF-kappa-B essential modulator / PUB domain / PUB-like domain superfamily / PUB domain / IBR domain / IBR domain / In Between Ring fingers / TRIAD supradomain / TRIAD supradomain profile. / Zinc finger domain / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger RanBP2 type profile. / Zinc finger, RanBP2-type superfamily / Zinc finger RanBP2-type signature. / Zinc finger, RanBP2-type / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-B / Optineurin / E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.41 Å
データ登録者Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
資金援助 英国, European Union, オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
European Research Council (ERC)724804European Union
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)GNT1178122 オーストラリア
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Linkage and substrate specificity conferred by NZF ubiquitin binding domains
著者: Michel, M.A. / Scutts, S. / Komander, D.
履歴
登録2024年3月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年7月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Optineurin
F: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
C: Ubiquitin
D: Ubiquitin
A: Optineurin
E: E3 ubiquitin-protein ligase RNF31
G: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,2069
ポリマ－80,0767
非ポリマー1312
水81145
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)247.573, 72.313, 56.345
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 95.074, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and ((resid 419 through 428 and (name N...
d_2ens_1(chain "B" and ((resid 419 through 428 and (name N...
d_1ens_2(chain "C" and (resid 1 through 23 or (resid 24...
d_2ens_2(chain "D" and (resid 1 through 5 or (resid 6...
d_1ens_3(chain "E" and ((resid 353 and (name N or name...
d_2ens_3chain "F"

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
d_1ens_1ASPASPALAALAAE419 - 5053 - 89
d_2ens_1ASPASPALAALABA419 - 5053 - 89
d_1ens_2METMETLEULEUCC1 - 1491 - 149
d_2ens_2METMETLEULEUDD1 - 1491 - 149
d_1ens_3ARGARGALAALAEF353 - 3794 - 30
d_2ens_3ARGARGALAALAFB353 - 3794 - 30

NCSアンサンブル:
ID
ens_1
ens_2
ens_3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.802641690309, 0.592354276602, -0.0698765194362), (0.596414472065, -0.795580827347, 0.106493777612), (0.00748962545506, -0.127151713119, -0.991855003194)10.7384961869, -31.3288243493, 22.1855576414
2given(0.834282429315, 0.546279972734, 0.0745051644265), (0.550398725174, -0.833104271084, -0.0547587146366), (0.0321569815628, 0.0866917809925, -0.995716055733)8.75484781401, -35.154732922, 33.2073430883
3given(0.756555247748, 0.652408620612, -0.0445774478467), (0.653839924249, -0.755821681203, 0.035027698766), (-0.0108402289401, -0.0556469044413, -0.998391662356)10.9314822277, -27.5925707731, 24.1724830043

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要素

#1: タンパク質 Optineurin / E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein ...E3-14.7K-interacting protein / FIP-2 / Huntingtin yeast partner L / Huntingtin-interacting protein 7 / HIP-7 / Huntingtin-interacting protein L / NEMO-related protein / Optic neuropathy-inducing protein / Transcription factor IIIA-interacting protein / TFIIIA-IntP


分子量: 11017.486 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OPTN, FIP2, GLC1E, HIP7, HYPL, NRP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CV9
#2: タンパク質・ペプチド E3 ubiquitin-protein ligase RNF31 / HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase ...HOIL-1-interacting protein / HOIP / RING finger protein 31 / RING-type E3 ubiquitin transferase RNF31 / Zinc in-between-RING-finger ubiquitin-associated domain protein


分子量: 3316.815 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RNF31, ZIBRA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96EP0, RBR-type E3 ubiquitin transferase
#3: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 17135.654 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG47
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 45 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.14 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 20% PEG 2K MME, 0.2 M TAO and 0.1 M Tris pH 8.5. Cryoprotected in mother liquor containing 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年3月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→69.44 Å / Num. obs: 27383 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 58.95 Å2 / CC1/2: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.087 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.106 / Χ2: 0.79 / Net I/σ(I): 7.6
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.63 / Num. measured all: 10863 / Num. unique obs: 3582 / CC1/2: 0.733 / Rpim(I) all: 0.435 / Rrim(I) all: 0.769 / Χ2: 0.52 / Net I/σ(I) obs: 1.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.21_5207精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.41→44.18 Å / SU ML: 0.3065 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.191
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2695 1257 5.03 %
Rwork0.2208 23749 -
obs0.2231 25006 64.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 71.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.41→44.18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4578 0 2 45 4625
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00544623
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8136251
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0502759
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0055813
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d24.23961730
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAsym-IDAuth asym-IDRefine-IDタイプRms dev position (Å)
ens_1d_2EAX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS2.56266149894
ens_2d_2CCX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.39959538963
ens_3d_2FEX-RAY DIFFRACTIONTorsion NCS1.00794410065
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.41-2.50.553650.4934148X-RAY DIFFRACTION3.6
2.5-2.620.3503330.3805548X-RAY DIFFRACTION13.6
2.62-2.750.3835510.36091036X-RAY DIFFRACTION25.6
2.75-2.930.346940.31481938X-RAY DIFFRACTION47.29
2.93-3.150.32422290.29943866X-RAY DIFFRACTION95.03
3.15-3.470.32112070.2714033X-RAY DIFFRACTION99.6
3.47-3.970.27812350.20944031X-RAY DIFFRACTION98.86
3.97-50.22292160.17614036X-RAY DIFFRACTION98.49
5-44.180.25031870.20434113X-RAY DIFFRACTION97.26
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.383331896031.083695254710.2332020196321.51859148093-0.07943920824710.5703964807440.0827425456084-0.385752066985-0.2485289135120.185790229733-0.134737081403-0.392951488039-0.02270199159560.0200245926621-0.0154584465233-0.0640244887379-0.2256822942840.00585961585980.2420295823550.01938885789660.211515723116-55.187370643-35.875035867112.9139970825
23.063991259251.908721704421.346051715722.181977598212.820612987484.546770231790.0835925596838-1.14584745046-2.673840608650.8263549337250.15339101019-0.9032066544871.378186568811.640894437230.7006292053410.7286588982070.0629047829377-0.2633970588711.16368399880.3508778177141.97134698061-12.0963096105-33.217986023617.1335561133
33.68832681526-0.0651565713807-1.172573752211.69729280769-0.216747969721.81402464932-0.00286913174763-0.358494280839-0.2123312096360.3724909333460.045461183906-0.2273264823750.4321293911650.5347892022480.0150720713790.271043716070.004241142629570.02566615852150.286301341309-0.003048776998920.103506456443-67.7439089405-54.730643571324.9225096803
44.173553343022.848593377722.488710761612.858290876881.954411389892.09305319271-0.175256210464-0.05632039866740.512404171642-0.134535955575-0.01852394711240.0308542500181-0.7661410485530.1006526506440.1512226999140.491945604788-0.06564646633520.09237339534870.2415994135470.0805610845990.263871885832-75.5988430201-28.04867405061.78083775674
50.0516991279586-0.09456290562070.1003349874670.646545533254-0.05605490372490.533849594659-0.04166373688940.2754570138650.2502602445930.1197684919280.106189736347-0.2183751562630.0989626182270.01584031762240.018663658059-0.0975636081062-0.222920960671-0.05271472138460.134477031363-0.1194779769490.337551807615-56.0753278561-34.306959134413.2505225544
66.80788859536-3.73128270404-0.4408552743523.691931273080.8513173068072.004707193390.2473185998850.219890426889-0.4666960773390.0289693095219-0.310140851039-0.905595791036-0.3246591463890.09294533048160.08613856491990.196559863925-0.20904302548-0.05528386683730.4765173877390.0122291938590.322230913954-20.7198484304-10.28060220077.61931698186
70.1220008758090.1513206420310.06241463281350.8183718994630.5909400365060.448553260801-0.22633659594-0.0840676694519-1.969091986940.889276122562-0.0969375795404-0.2402040880020.6524532566280.4592496712590.05163749549761.579841346510.0662606524603-0.08857345732911.014464709420.2600741338373.02087066114-16.2519313263-52.311792536219.4540988534
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11(chain 'B' and resid 419 through 505)BA419 - 5051 - 87
22(chain 'F' and resid 353 through 379)FB353 - 3791 - 27
33(chain 'C' and resid 1 through 152)CD1 - 1521 - 152
44(chain 'D' and resid 1 through 149)DE1 - 1491 - 149
55(chain 'A' and resid 418 through 506)AF418 - 5061 - 89
66(chain 'E' and resid 353 through 379)EG353 - 3791 - 27
77(chain 'G' and resid 1 through 72)GI1 - 721 - 72

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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