[日本語] English
万見
- PDB-9axf: Structure of human calcium-sensing receptor in complex with chime... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9axf
タイトルStructure of human calcium-sensing receptor in complex with chimeric Gq (miniGisq) protein in detergent
要素
  • (Guanine nucleotide-binding protein ...) x 3
  • Extracellular calcium-sensing receptor
  • Nanobody Nb-35
  • Single-chain antibody fragment scFv16
キーワードMEMBRANE PROTEIN / Calcium-sensing receptor / G-protein-coupled receptor / G protein / signal transduction
機能・相同性
機能・相同性情報


bile acid secretion / chemosensory behavior / response to fibroblast growth factor / cellular response to peptide / cellular response to vitamin D / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / calcium ion import / positive regulation of positive chemotaxis / fat pad development ...bile acid secretion / chemosensory behavior / response to fibroblast growth factor / cellular response to peptide / cellular response to vitamin D / phosphatidylinositol phospholipase C activity / Class C/3 (Metabotropic glutamate/pheromone receptors) / calcium ion import / positive regulation of positive chemotaxis / fat pad development / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / amino acid binding / branching morphogenesis of an epithelial tube / positive regulation of calcium ion import / regulation of calcium ion transport / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / detection of calcium ion / anatomical structure morphogenesis / T cell migration / D2 dopamine receptor binding / Adenylate cyclase inhibitory pathway / positive regulation of protein localization to cell cortex / regulation of cAMP-mediated signaling / G protein-coupled serotonin receptor binding / cellular response to forskolin / axon terminus / positive regulation of vasoconstriction / JNK cascade / regulation of mitotic spindle organization / chloride transmembrane transport / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / ossification / response to ischemia / Regulation of insulin secretion / G protein-coupled receptor binding / G protein-coupled receptor activity / cellular response to glucose stimulus / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / positive regulation of insulin secretion / adenylate cyclase-modulating G protein-coupled receptor signaling pathway / Olfactory Signaling Pathway / Activation of the phototransduction cascade / G beta:gamma signalling through PLC beta / Presynaptic function of Kainate receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / G protein-coupled acetylcholine receptor signaling pathway / G-protein activation / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / Glucagon signaling in metabolic regulation / G beta:gamma signalling through CDC42 / response to peptide hormone / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / Synthesis, secretion, and inactivation of Glucagon-like Peptide-1 (GLP-1) / photoreceptor disc membrane / Glucagon-type ligand receptors / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / intracellular calcium ion homeostasis / G alpha (z) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / vasodilation / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / cellular response to catecholamine stimulus / sensory perception of taste / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / GPER1 signaling / GDP binding / cellular response to prostaglandin E stimulus / G-protein beta-subunit binding / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / heterotrimeric G-protein complex / G alpha (12/13) signalling events / extracellular vesicle / integrin binding / signaling receptor complex adaptor activity / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / GTPase binding / retina development in camera-type eye / Ca2+ pathway / cell cortex / phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / cellular response to hypoxia / midbody / G alpha (i) signalling events / fibroblast proliferation / G alpha (s) signalling events / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / basolateral plasma membrane / G alpha (q) signalling events / Ras protein signal transduction / transmembrane transporter binding / cell population proliferation / Extra-nuclear estrogen signaling
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3 / G-protein coupled receptors family 3 profile. ...GPCR, family 3, extracellular calcium-sensing receptor-related / G-protein coupled receptors family 3 signature 1. / G-protein coupled receptors family 3 signature 2. / GPCR, family 3, nine cysteines domain / GPCR, family 3, nine cysteines domain superfamily / Nine Cysteines Domain of family 3 GPCR / GPCR, family 3, conserved site / G-protein coupled receptors family 3 signature 3. / GPCR, family 3 / G-protein coupled receptors family 3 profile. / GPCR family 3, C-terminal / 7 transmembrane sweet-taste receptor of 3 GCPR / G-protein alpha subunit, group S / G-protein alpha subunit, group I / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G protein alpha subunit, helical insertion / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G protein alpha subunit / Periplasmic binding protein-like I / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-9IG / Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / CHOLESTEROL / PHOSPHATE ION / CYCLOMETHYLTRYPTOPHAN / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha / Extracellular calcium-sensing receptor / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Lama glama (ラマ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zuo, H. / Park, J. / Frangaj, A. / Ye, J. / Lu, G. / Manning, J.J. / Asher, W.B. / Lu, Z. / Hu, G. / Wang, L. ...Zuo, H. / Park, J. / Frangaj, A. / Ye, J. / Lu, G. / Manning, J.J. / Asher, W.B. / Lu, Z. / Hu, G. / Wang, L. / Mendez, J. / Eng, E. / Zhang, Z. / Lin, X. / Grasucci, R. / Hendrickson, W.A. / Clarke, O.B. / Javitch, J.A. / Conigrave, A.D. / Fan, Q.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM141871 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Promiscuous G-protein activation by the calcium-sensing receptor.
著者: Hao Zuo / Jinseo Park / Aurel Frangaj / Jianxiang Ye / Guanqi Lu / Jamie J Manning / Wesley B Asher / Zhengyuan Lu / Guo-Bin Hu / Liguo Wang / Joshua Mendez / Edward Eng / Zhening Zhang / Xin ...著者: Hao Zuo / Jinseo Park / Aurel Frangaj / Jianxiang Ye / Guanqi Lu / Jamie J Manning / Wesley B Asher / Zhengyuan Lu / Guo-Bin Hu / Liguo Wang / Joshua Mendez / Edward Eng / Zhening Zhang / Xin Lin / Robert Grassucci / Wayne A Hendrickson / Oliver B Clarke / Jonathan A Javitch / Arthur D Conigrave / Qing R Fan /
要旨: The human calcium-sensing receptor (CaSR) detects fluctuations in the extracellular Ca concentration and maintains Ca homeostasis. It also mediates diverse cellular processes not associated with Ca ...The human calcium-sensing receptor (CaSR) detects fluctuations in the extracellular Ca concentration and maintains Ca homeostasis. It also mediates diverse cellular processes not associated with Ca balance. The functional pleiotropy of CaSR arises in part from its ability to signal through several G-protein subtypes. We determined structures of CaSR in complex with G proteins from three different subfamilies: G, G and G. We found that the homodimeric CaSR of each complex couples to a single G protein through a common mode. This involves the C-terminal helix of each Gα subunit binding to a shallow pocket that is formed in one CaSR subunit by all three intracellular loops (ICL1-ICL3), an extended transmembrane helix 3 and an ordered C-terminal region. G-protein binding expands the transmembrane dimer interface, which is further stabilized by phospholipid. The restraint imposed by the receptor dimer, in combination with ICL2, enables G-protein activation by facilitating conformational transition of Gα. We identified a single Gα residue that determines G and G versus G selectivity. The length and flexibility of ICL2 allows CaSR to bind all three Gα subtypes, thereby conferring capacity for promiscuous G-protein coupling.
履歴
登録2024年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年5月22日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
R: Extracellular calcium-sensing receptor
Q: Extracellular calcium-sensing receptor
A: Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein
B: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
G: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
H: Single-chain antibody fragment scFv16
N: Nanobody Nb-35
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)340,55745
ポリマ－329,5347
非ポリマー11,02338
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 RQ

#1: タンパク質 Extracellular calcium-sensing receptor / CaR / CaSR / hCasR / Parathyroid cell calcium-sensing receptor 1 / PCaR1


分子量: 102864.594 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The CaSR construct consists of residues 1-903 and a Flag tag attached at the C-terminus
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CASR, GPRC2A, PCAR1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTI- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P41180

-
Guanine nucleotide-binding protein ... , 3種, 3分子 ABG

#2: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(i) subunit alpha-1,Adenylate cyclase-stimulating G alpha protein / Adenylate cyclase-inhibiting G alpha protein


分子量: 28306.148 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: MiniG(q) alpha is a chimeric protein engineered based on the miniG(s) alpha skeleton [miniG(s)(q) alpha]. Chimeric miniG(i)(s)(q) alpha construct was designed where the N-terminal 25 amino ...詳細: MiniG(q) alpha is a chimeric protein engineered based on the miniG(s) alpha skeleton [miniG(s)(q) alpha]. Chimeric miniG(i)(s)(q) alpha construct was designed where the N-terminal 25 amino acids of G(s) alpha was replaced with the initial 18 residues of G(i1) alpha
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNAI1, GNAS / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTl- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63096, UniProt: A0A590UJY2
#3: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Transducin beta chain 1


分子量: 38413.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 construct contains a Flag epitope fused to the N-terminus.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNB1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTl- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P62873
#4: タンパク質 Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2 / G gamma-I


分子量: 7861.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNG2 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 GnTl- / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P59768

-
抗体 , 2種, 2分子 HN

#5: 抗体 Single-chain antibody fragment scFv16


分子量: 31870.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#6: 抗体 Nanobody Nb-35


分子量: 17352.498 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CodonPlus (DE3)-RIL

-
糖 , 2種, 12分子

#7: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#8: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 7種, 26分子

#9: 化合物 ChemComp-TCR / CYCLOMETHYLTRYPTOPHAN / 1,2,3,4-テトラヒドロ-β-カルボリン-3α-カルボン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 216.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H12N2O2
#10: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#11: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#12: 化合物 ChemComp-9IG / 3-(2-chlorophenyl)-N-[(1R)-1-(3-methoxyphenyl)ethyl]propan-1-amine / NPS-R-568


分子量: 303.826 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H22ClNO
#13: 化合物 ChemComp-AV0 / Lauryl Maltose Neopentyl Glycol / 2,2-didecylpropane-1,3-bis-b-D-maltopyranoside / 2-decyl-2-{[(4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranosyl)oxy]methyl}dodecyl4-O-alpha-D-glucopyranosyl-beta-D-glucopyranoside / ラウリルマルト-スネオペンチルグリコ-ル


分子量: 1005.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H88O22
#14: 化合物
ChemComp-Y01 / CHOLESTEROL HEMISUCCINATE / コレステリルヘミスクシナ-ト


分子量: 486.726 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C31H50O4
#15: 化合物
ChemComp-CLR / CHOLESTEROL / コレステロ-ル


分子量: 386.654 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H46O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human CaSR in complex with chimeric Gq (miniGisq) protein
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#6 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.319 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 細胞: HEK293 GnTI-
緩衝液pH: 7.5
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMHEPESC8H18N2O4S1
2100 mMSodium chlorideNaCl1
32 mMMagnesium chlorideMgCl21
410 mMCalcium chlorideCaCl21
520 uMTNCAC12H12N2O21
620 uMR568 HClC18H22ClNOHCl1
7glycol-diosgenin (GDN) 0.005%C56H92O251
8cholesterol hemisuccinate Tris salt (CHS) 0.001%C31H50O4.C4H11NO31
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R0.6/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K / 詳細: The sample was blotted for 6s before plunge-frozen.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 100 µm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 70.2 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 16017
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC3.3.2粒子像選択
2Leginon3.6画像取得
4cryoSPARC3.3.2CTF補正
7Coot0.9.8.1モデルフィッティング
9cryoSPARC3.3.2初期オイラー角割当
10cryoSPARC3.3.2最終オイラー角割当
12cryoSPARC3.3.2３次元再構成
13PHENIX1.19.2_4158:モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 1926849
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 140091 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築

3D fitting-ID: 1 / Source name: PDB / タイプ: experimental model

IDPDB-IDPDB chain-IDAccession codeChain-IDInitial refinement model-ID
17SIL

7sil

Q7SILQ1
27SIL

7sil

R7SILR1
37P00

7p00

A7P00A2
47P00

7p00

B7P00B2
57P00

7p00

G7P00G2
67P00

7p00

H7P00H2
77RTB

7rtb

N7RTBN3
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00321865
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.59729710
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.4553054
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0433364
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0053702

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る