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- PDB-9atb: cryo-EM of Cupriavidus gilardii flagellum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9atb
タイトルcryo-EM of Cupriavidus gilardii flagellum
要素Flagellin
キーワードPROTEIN FIBRIL / Flagellum / Flagellar filament / filament / helical symmetry
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Cupriavidus gilardii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Fields, J.L. / Zhang, H. / Halder, S.K. / Wu, H. / Wang, F.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138756 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural diversity and clustering of bacterial flagellar outer domains.
著者: Jessie Lynda Fields / Hua Zhang / Nathan F Bellis / Holly A Petersen / Sajal K Halder / Shane T Rich-New / Mart Krupovic / Hui Wu / Fengbin Wang /
要旨: Supercoiled flagellar filaments function as mechanical propellers within the bacterial flagellum complex, playing a crucial role in motility. Flagellin, the building block of the filament, features a ...Supercoiled flagellar filaments function as mechanical propellers within the bacterial flagellum complex, playing a crucial role in motility. Flagellin, the building block of the filament, features a conserved inner D0/D1 core domain across different bacterial species. In contrast, approximately half of the flagellins possess additional, highly divergent outer domain(s), suggesting varied functional potential. In this study, we report atomic structures of flagellar filaments from three distinct bacterial species: Cupriavidus gilardii, Stenotrophomonas maltophilia, and Geovibrio thiophilus. Our findings reveal that the flagella from the facultative anaerobic G. thiophilus possesses a significantly more negatively charged surface, potentially enabling adhesion to positively charged minerals. Furthermore, we analyze all AlphaFold predicted structures for annotated bacterial flagellins, categorizing the flagellin outer domains into 682 structural clusters. This classification provides insights into the prevalence and experimental verification of these outer domains. Remarkably, two of the flagellar structures reported herein belong to a distinct cluster, indicating additional opportunities on the study of the functional diversity of flagellar outer domains. Our findings underscore the complexity of bacterial flagellins and open up possibilities for future studies into their varied roles beyond motility.
履歴
登録2024年2月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02024年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02024年11月13日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年5月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / em_admin / em_software
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Flagellin
a: Flagellin
B: Flagellin
b: Flagellin
C: Flagellin
c: Flagellin
D: Flagellin
d: Flagellin
E: Flagellin
e: Flagellin
F: Flagellin
f: Flagellin
G: Flagellin
g: Flagellin
H: Flagellin
h: Flagellin
I: Flagellin
i: Flagellin
J: Flagellin
j: Flagellin
K: Flagellin
k: Flagellin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)909,40222
ポリマ－909,40222
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

#1: タンパク質 ...
Flagellin


分子量: 41336.453 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Cupriavidus gilardii (バクテリア) / 参照: UniProt: A0A849B394
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: Flagellar filament / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Cupriavidus gilardii (バクテリア)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -0.61 ° / 軸方向距離/サブユニット: 110.25 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 223582
詳細: The helical symmetry was relaxed in the final reconstruction
対称性のタイプ: HELICAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00863690
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.77986636
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d18.46922726
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.04610912
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00311506

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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