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万見
- EMDB-43868: Cryo-EM of Geovibrio thiophilus flagellum -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-43868
タイトルCryo-EM of Geovibrio thiophilus flagellum
マップデータCryo-EM of Geovibrio thiophilus Flagellum
試料
  • 複合体: Flagellar filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin
キーワードFlagellum / Flagellar filament / filament / helical symmetry / PROTEIN FIBRIL
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Flagellin, C-terminal domain, subdomain 2 / Flagellin, C-terminal domain / Bacterial flagellin C-terminal helical region / Flagellin / Flagellin, N-terminal domain / Bacterial flagellin N-terminal helical region
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Geovibrio thiophilus (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Petersen HA / Fields JL / Wang F
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM138756 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural diversity and clustering of bacterial flagellar outer domains.
著者: Jessie Lynda Fields / Hua Zhang / Nathan F Bellis / Holly A Petersen / Sajal K Halder / Shane T Rich-New / Mart Krupovic / Hui Wu / Fengbin Wang /
要旨: Supercoiled flagellar filaments function as mechanical propellers within the bacterial flagellum complex, playing a crucial role in motility. Flagellin, the building block of the filament, features a ...Supercoiled flagellar filaments function as mechanical propellers within the bacterial flagellum complex, playing a crucial role in motility. Flagellin, the building block of the filament, features a conserved inner D0/D1 core domain across different bacterial species. In contrast, approximately half of the flagellins possess additional, highly divergent outer domain(s), suggesting varied functional potential. In this study, we report atomic structures of flagellar filaments from three distinct bacterial species: Cupriavidus gilardii, Stenotrophomonas maltophilia, and Geovibrio thiophilus. Our findings reveal that the flagella from the facultative anaerobic G. thiophilus possesses a significantly more negatively charged surface, potentially enabling adhesion to positively charged minerals. Furthermore, we analyze all AlphaFold predicted structures for annotated bacterial flagellins, categorizing the flagellin outer domains into 682 structural clusters. This classification provides insights into the prevalence and experimental verification of these outer domains. Remarkably, two of the flagellar structures reported herein belong to a distinct cluster, indicating additional opportunities on the study of the functional diversity of flagellar outer domains. Our findings underscore the complexity of bacterial flagellins and open up possibilities for future studies into their varied roles beyond motility.
履歴
登録2024年2月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2025年5月28日-
現状2025年5月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_43868.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_43868.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1000 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM of Geovibrio thiophilus Flagellum
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.11 Å/pix.
x 640 pix.
= 710.4 Å		1.11 Å/pix.
x 640 pix.
= 710.4 Å		1.11 Å/pix.
x 640 pix.
= 710.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 3.45
最小 - 最大-0.23871866 - 11.888287
平均 (標準偏差)0.077688135 (±0.6350565)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-320-320-320
サイズ640640640
Spacing640640640
セルA=B=C: 710.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_43868_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_43868_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Flagellar filament

全体名称: Flagellar filament
要素
  • 複合体: Flagellar filament
    • タンパク質・ペプチド: Flagellin

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超分子 #1: Flagellar filament

超分子名称: Flagellar filament / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Geovibrio thiophilus (バクテリア)

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分子 #1: Flagellin

分子名称: Flagellin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 22 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Geovibrio thiophilus (バクテリア)
分子量理論値: 83.045672 KDa
配列文字列: MAMYINTNVP SLTAQRYLGE TNNAVSKSLE RLSSGLRINS ASDDASGLAI SEKLRGQISG LKRASLNAQD GISLLQTAEG GLQNIQDML QRMRELAVQA GNGVYTTNDR AEIQKEVDQL KEEINRIASS TEFNTKKLLN GDSTALWSSD SSDLDVVIKS A VAEGNYNL ...文字列:
MAMYINTNVP SLTAQRYLGE TNNAVSKSLE RLSSGLRINS ASDDASGLAI SEKLRGQISG LKRASLNAQD GISLLQTAEG GLQNIQDML QRMRELAVQA GNGVYTTNDR AEIQKEVDQL KEEINRIASS TEFNTKKLLN GDSTALWSSD SSDLDVVIKS A VAEGNYNL NVTVDPGKNF VYKSDVMTLN EDAIGAEIVT AGGDVNETNV GFVTDPNTLA STGTAYYTVD VTAGADTLSS VA TMSVYRQ AGSNFGSVAT WTTGGTVADS GYLLIEAQEN FTVSAGTTAN YTFKATFVDA KTGEKSTYEI EGGDDGAGNL VFD LADMTG AGFSGEVSIA IGTDANMQSG DKILLSTTEA VDTSATSGGG TIAISGGPAG TTGAIISYGN NELTKVDNGD TTID YNSVT VYHAALNVET GNLDVGNLTF NFREDTGTDT AYGSTTGGSF DLLVAGGGEA ATSTTKLKDI SRFTTDDGVN IFAAG PQEL TIFGNGSSAT IYLEGDDTVS EFETKLSSAI LELGMGATAG TSDEAATVNS NLVNYVSTGD VTDSSNEALA GTFVIQ TAR LGDDSKLSFI GDQNLINALS LATIQEGENS ETTIKVTDAH TGKFIGSDSV NDSTLRGVIQ GVDVKIDSDV GVSISWN ST KKTMEFSATG ESEDIKLHLV DNAMEMQIGA NEGQTILANI PQVDTTSLGI DDILMVDQEL AQESITKLDK ALETVSGV R ATIGAQINRL EYTMTGLDTT RENLTAAESR IRDLDIADEM AKFTKNQILA QSNISMLAQA NSLPQMALSL LG

UniProtKB: Flagellin

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 111.12 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -0.30 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 21618
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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