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- PDB-8zw6: Structure of hemagglutinin from HN/4-10 H3N8 influenza virus S228... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zw6
タイトルStructure of hemagglutinin from HN/4-10 H3N8 influenza virus S228 mutant complexed with avian receptor analog LSTa
要素Hemagglutinin
キーワードVIRAL PROTEIN / influenza virus / H3N8 / hemagglutinin / avain receptor
生物種Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Hao, T.J. / Xie, Y.F. / Chai, Y. / Song, H. / Gao, G.F.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2025
タイトル: Structural basis of receptor-binding adaptation of human-infecting H3N8 influenza A virus.
著者: Tianjiao Hao / Yufeng Xie / Yan Chai / Wei Zhang / Di Zhang / Jianxun Qi / Yi Shi / Hao Song / George F Gao /
要旨: Recent avian-origin H3N8 influenza A virus (IAV) that have infected humans pose a potential public health concern. Alterations in the viral surface glycoprotein, hemagglutinin (HA), are typically ...Recent avian-origin H3N8 influenza A virus (IAV) that have infected humans pose a potential public health concern. Alterations in the viral surface glycoprotein, hemagglutinin (HA), are typically required for IAVs to cross the species barrier for adaptation to a new host, but whether H3N8 has adapted to infect humans remains elusive. The observation of a degenerative codon in position 228 of HA in human H3N8 A/Henan/4-10/2022 protein sequence, which could be residue G or S, suggests a dynamic viral adaptation for human infection. Previously, we found this human-isolated virus has shown the ability to transmit between ferrets via respiratory droplets, with the HA-G228S substitution mutation emerging as a critical determinant for the airborne transmission of the virus in ferrets. Here, we investigated the receptor-binding properties of these two H3N8 HAs. Our results showed H3N8 HAs have dual receptor-binding properties with a preference for avian receptor binding, and G228S slightly increased binding to human receptors. Cryo-electron microscopy structures of the two H3N8 HAs with avian and human receptor analogs revealed the basis for dual receptor binding. Mutagenesis studies reveal that the Q226L mutation shifts H3N8 HA's receptor preference from avian to human, while the G228S substitution enhances binding to both receptor types. H3N8 exhibits distinct antigenic sites compared to H3N2, prompting concerns regarding vaccine efficacy. These findings suggest that the current H3N8 human isolates are yet to adapt for efficient human-to-human transmission and further continuous surveillance should be implemented.IMPORTANCEInfluenza virus transmission remains a public health concern currently. H3N8 subtype influenza A viruses infect humans and their HAs acquire the ability to bind to both human and avian receptors, posing a threat to human health. We have solved and analyzed the structural basis of dual receptor binding of recently human-infecting H3N8 HA, and we demonstrate that the G228S enhances human receptor binding and adaptation. We also found that HN/4-10 H3N8 HA has distinct antigenic sites, which challenges vaccine efficacy. Taken together, our work is critical to the prevention and control of human H3 influenza virus infection.
履歴
登録2024年6月12日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月19日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年2月19日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月19日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月19日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年2月19日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年6月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 1.22025年7月23日Group: Data collection / カテゴリ: em_admin / em_software / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name
改定 1.12025年7月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Data processing / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / カテゴリ: em_admin / em_software / Data content type: EM metadata / EM metadata / Item: _em_admin.last_update / _em_software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hemagglutinin
B: Hemagglutinin
C: Hemagglutinin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)175,05515
ポリマ－168,9713
非ポリマー6,08412
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Hemagglutinin


分子量: 56323.758 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: HN/4-10 H3N8 S228 HA complexed with LSTa
由来: (組換発現) Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-[alpha-D-mannopyranose-(1-6)]beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 910.823 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3[DManpa1-6]DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1_c6-e1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}[(6+1)][a-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#4: 多糖 N-acetyl-alpha-neuraminic acid-(2-3)-beta-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 471.411 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DNeup5Aca2-3DGalpb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a2112h-1b_1-5][Aad21122h-2a_2-6_5*NCC/3=O]/1-2/a3-b2WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-Galp]{[(3+2)][a-D-Neup5Ac]{}}LINUCSPDB-CARE
#5: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HN/4-10 H3N8 S228 HA complexed with LSTa / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Influenza A virus (A型インフルエンザウイルス)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 250384 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00212074
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.4316373
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.9191778
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0411874
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0042104

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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