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万見
- PDB-8zc9: The Cryo-EM structure of DSR2-Tail tube-NAD+ complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8zc9
タイトルThe Cryo-EM structure of DSR2-Tail tube-NAD+ complex
要素
  • SIR2-like domain-containing protein
  • tail tube protein
キーワードIMMUNE SYSTEM / NADase / anti-phage defense / tail-tube protein / NAD
機能・相同性SIR2-like domain / SIR2-like domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Uncharacterized protein / SIR2-like domain-containing protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.14 Å
データ登録者Wang, R. / Xu, Q. / Wu, Z. / Li, J. / Yang, R. / Shi, Z. / Li, F.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32370742 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271264 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32200129 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: The structural basis of the activation and inhibition of DSR2 NADase by phage proteins.
著者: Ruiwen Wang / Qi Xu / Zhuoxi Wu / Jialu Li / Hao Guo / Tianzhui Liao / Yuan Shi / Ling Yuan / Haishan Gao / Rong Yang / Zhubing Shi / Faxiang Li /
要旨: DSR2, a Sir2 domain-containing protein, protects bacteria from phage infection by hydrolyzing NAD. The enzymatic activity of DSR2 is triggered by the SPR phage tail tube protein (TTP), while ...DSR2, a Sir2 domain-containing protein, protects bacteria from phage infection by hydrolyzing NAD. The enzymatic activity of DSR2 is triggered by the SPR phage tail tube protein (TTP), while suppressed by the SPbeta phage-encoded DSAD1 protein, enabling phages to evade the host defense. However, the molecular mechanisms of activation and inhibition of DSR2 remain elusive. Here, we report the cryo-EM structures of apo DSR2, DSR2-TTP-NAD and DSR2-DSAD1 complexes. DSR2 assembles into a head-to-head tetramer mediated by its Sir2 domain. The C-terminal helical regions of DSR2 constitute four partner-binding cavities with opened and closed conformation. Two TTP molecules bind to two of the four C-terminal cavities, inducing conformational change of Sir2 domain to activate DSR2. Furthermore, DSAD1 competes with the activator for binding to the C-terminal cavity of DSR2, effectively suppressing its enzymatic activity. Our results provide the mechanistic insights into the DSR2-mediated anti-phage defense system and DSAD1-dependent phage immune evasion.
履歴
登録2024年4月29日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02024年9月11日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: SIR2-like domain-containing protein
A: SIR2-like domain-containing protein
C: tail tube protein
E: SIR2-like domain-containing protein
D: SIR2-like domain-containing protein
F: tail tube protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)535,53810
ポリマ－532,8846
非ポリマー2,6544
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
SIR2-like domain-containing protein / DSR2


分子量: 118568.727 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The sequence of organism Bacillus subtilis is not available, replaced by D4G637 temporarily.
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: BSNT_07056 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: D4G637
#2: タンパク質 tail tube protein


分子量: 29304.701 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: J5227_09585 / 発現宿主: Escherichia coli B (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A162TY69
#3: 化合物
ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: NAD*YM
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: DSR2-tail tube protein-NAD+ complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli B (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 20 mM HEPES pH 7.5, 100 mM NaCl, 0.5 mM TCEP
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHEPES1
2100 mMsodium chlorideNaCl1
30.5 mMtris(2-carboxyethyl)phosphineTCEP1
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: 10mg/ml
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 105000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 50 µm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
粒子像の選択選択した粒子像数: 3383
3次元再構成解像度: 3.14 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 57864 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 116
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 126.31 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.002636054
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.559248594
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0395168
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00386186
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d5.87874718

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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