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万見
- PDB-8z5p: human phosphorylase kinase - inactive state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8z5p
タイトルhuman phosphorylase kinase - inactive state
要素
  • Calmodulin-3
  • Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
  • Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
  • Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN / Kinase / glycogenolysis / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / positive regulation of glycogen catabolic process / transporter inhibitor activity / tau-protein kinase / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / glycogen catabolic process / tau-protein kinase activity ...phosphorylase kinase / phosphorylase kinase activity / phosphorylase kinase complex / positive regulation of glycogen catabolic process / transporter inhibitor activity / tau-protein kinase / : / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / glycogen catabolic process / tau-protein kinase activity / glycogen metabolic process / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / response to corticosterone / regulation of synaptic vesicle exocytosis / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / regulation of cardiac muscle cell action potential / presynaptic endocytosis / calcineurin-mediated signaling / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / adenylate cyclase binding / protein phosphatase activator activity / regulation of synaptic vesicle endocytosis / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / postsynaptic cytosol / catalytic complex / phosphatidylinositol 3-kinase binding / presynaptic cytosol / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / titin binding / regulation of calcium-mediated signaling / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / voltage-gated potassium channel complex / calcium channel complex / substantia nigra development / regulation of heart rate / calyx of Held / nitric-oxide synthase regulator activity / adenylate cyclase activator activity / response to amphetamine / regulation of cytokinesis / protein serine/threonine kinase activator activity / spindle microtubule / sarcomere / generation of precursor metabolites and energy / calcium channel regulator activity / response to calcium ion / G2/M transition of mitotic cell cycle / Schaffer collateral - CA1 synapse / mitochondrial membrane / spindle pole / calcium-dependent protein binding / long-term synaptic potentiation / myelin sheath / synaptic vesicle membrane / growth cone / sperm midpiece / carbohydrate metabolic process / vesicle / transmembrane transporter binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / G protein-coupled receptor signaling pathway / protein domain specific binding / protein serine kinase activity / calcium ion binding / centrosome / protein kinase binding / enzyme binding / signal transduction / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / : / EF-hand domain pair ...Phosphorylase kinase alpha/beta subunit / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha/beta, C-terminal domain / Phosphorylase b kinase C-terminal domain / Phosphorylase kinase, gamma catalytic subunit / GH15-like domain / Glycosyl hydrolases family 15 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-3 / Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform / Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform / Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.41 Å
データ登録者Ma, R. / Yan, K.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32271251 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2025
タイトル: Molecular basis for the regulation of human phosphorylase kinase by phosphorylation and Ca.
著者: Ruifang Ma / Bowen Du / Chen Shi / Lei Wang / Fuxing Zeng / Jie Han / Huiyi Guan / Yong Wang / Kaige Yan /
要旨: Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage ...Phosphorylase kinase (PhK) regulates the degradation of glycogen by integrating diverse signals, providing energy to the organism. Dysfunctional mutations may directly lead to Glycogen Storage Disease type IX (GSD IX), whereas the abnormal expression of PhK is also associated with tumors. Here, we use cryo-electron microscopy (cryo-EM) to resolve its near-atomic structures in the inactive and active states. These structures reveal the interactions and relative locations of the four subunits (αβγδ) within the PhK complex. Phosphorylated α and β subunits induce PhK to present a more compact state, while Ca causes sliding of the δ subunit along the helix of the γ subunit. Both actions synergistically activate PhK by enabling the de-inhibition of the γ subunit. We also identified different binding modes between PhK and its substrate, glycogen phosphorylase (GP), in two distinct states, using cross-linking mass spectrometry (XL-MS). This study provides valuable insights into the regulatory mechanisms of PhK, thereby enhancing our understanding of GSD IX and its implications in tumorigenesis.
履歴
登録2024年4月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02025年4月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年4月23日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年9月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
B: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
C: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
D: Calmodulin-3
E: Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform
F: Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta
G: Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform
H: Calmodulin-3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)653,0178
ポリマ－653,0178
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Phosphorylase b kinase regulatory subunit alpha, skeletal muscle isoform / Phosphorylase kinase alpha M subunit


分子量: 137469.422 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHKA1, PHKA / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P46020
#2: タンパク質 Phosphorylase b kinase regulatory subunit beta / Phosphorylase kinase subunit beta


分子量: 125032.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHKB / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q93100
#3: タンパク質 Phosphorylase b kinase gamma catalytic chain, skeletal muscle/heart isoform / PHK-gamma-M / Phosphorylase kinase subunit gamma-1 / Serine/threonine-protein kinase PHKG1


分子量: 45084.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHKG1, PHKG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q16816, phosphorylase kinase, non-specific serine/threonine protein kinase, tau-protein kinase
#4: タンパク質 Calmodulin-3


分子量: 18921.584 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CALM3, CALML2, CAM3, CAMC, CAMIII / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P0DP25
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: human phosphorylase kinase - inactive state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 1.3 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 6.8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: OTHER
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / カテゴリ: モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.41 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 130725 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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