[日本語] English
万見
- PDB-8ywt: The isolated Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8ywt
タイトルThe isolated Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus.
要素
  • (V-type ATP synthase subunit ...) x 3
  • (V-type ATP synthase, subunit ...) x 2
キーワードMOTOR PROTEIN / ROTARY ATPASE / V/A-ATPASE / MOLECULAR MOTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting two-sector ATPase complex, catalytic domain / proton-transporting V-type ATPase, V0 domain / vacuolar proton-transporting V-type ATPase complex / vacuolar acidification / proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATPase binding / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily ...V-type ATP synthase subunit I, N-terminal / Vacuolar ATPase subunit I, N-terminal proximal lobe / Vacuolar ATPase Subunit I N-terminal proximal lobe / V-type ATPase subunit I, N-terminal domain / ATPase, V0 complex, c subunit / : / Vacuolar (H+)-ATPase G subunit / ATPase, V0 complex, c/d subunit / V-type ATPase subunit C/d / V-type ATP synthase subunit c/d subunit superfamily / V-type ATP synthase c/d subunit, domain 3 superfamily / ATP synthase (C/AC39) subunit / V-ATPase proteolipid subunit / V-type ATPase, V0 complex, 116kDa subunit family / V-type ATPase 116kDa subunit family / V-type ATPase subunit E / V-type ATPase subunit E, C-terminal domain superfamily / ATP synthase (E/31 kDa) subunit / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C
類似検索 - ドメイン・相同性
V-type ATP synthase subunit E / V-type ATP synthase subunit C / V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM) / V-type ATP synthase subunit I / V-type ATP synthase, subunit K
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Kishikawa, J. / Nishida, Y. / Nakano, A. / Yokoyama, K.
資金援助 日本, 6件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)23H02453 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06514 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)22H02595 日本
Japan Agency for Medical Research and Development (AMED)JP17am0101001 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology (Japan) 日本
Japan Science and TechnologyJPMJCR1865 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Rotary mechanism of the prokaryotic V motor driven by proton motive force.
著者: Jun-Ichi Kishikawa / Yui Nishida / Atsuki Nakano / Takayuki Kato / Kaoru Mitsuoka / Kei-Ichi Okazaki / Ken Yokoyama /
要旨: ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in ...ATP synthases play a crucial role in energy production by utilizing the proton motive force (pmf) across the membrane to rotate their membrane-embedded rotor c-ring, and thus driving ATP synthesis in the hydrophilic catalytic hexamer. However, the mechanism of how pmf converts into c-ring rotation remains unclear. This study presents a 2.8 Å cryo-EM structure of the V domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus, revealing precise orientations of glutamate (Glu) residues in the c-ring. Three Glu residues face a water channel, with one forming a salt bridge with the Arginine in the stator (a/Arg). Molecular dynamics (MD) simulations show that protonation of specific Glu residues triggers unidirectional Brownian motion of the c-ring towards ATP synthesis. When the key Glu remains unprotonated, the salt bridge persists, blocking rotation. These findings suggest that asymmetry in the protonation of c/Glu residues biases c-ring movement, facilitating rotation and ATP synthesis.
履歴
登録2024年4月1日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02024年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
N: V-type ATP synthase subunit I
O: V-type ATP synthase, subunit K
P: V-type ATP synthase, subunit K
Q: V-type ATP synthase, subunit K
R: V-type ATP synthase, subunit K
S: V-type ATP synthase, subunit K
T: V-type ATP synthase, subunit K
U: V-type ATP synthase, subunit K
V: V-type ATP synthase, subunit K
W: V-type ATP synthase, subunit K
X: V-type ATP synthase, subunit K
Y: V-type ATP synthase, subunit K
Z: V-type ATP synthase, subunit K
M: V-type ATP synthase subunit C
K: V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)
L: V-type ATP synthase subunit E


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)265,05916
ポリマ－265,05916
非ポリマー00
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

-
要素

-
V-type ATP synthase subunit ... , 3種, 3分子 NML

#1: タンパク質 V-type ATP synthase subunit I


分子量: 72204.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1278 / 発現宿主: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5SIT6
#3: タンパク質 V-type ATP synthase subunit C / V-ATPase subunit C


分子量: 35968.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: atpC, TTHA1275 / 発現宿主: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 参照: UniProt: P74902
#5: タンパク質 V-type ATP synthase subunit E / V-ATPase subunit E


分子量: 20645.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: atpE, vatE, TTHA1276 / 発現宿主: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 参照: UniProt: P74901

-
V-type ATP synthase, subunit ... , 2種, 13分子 OPQRSTUVWXYZK

#2: タンパク質
V-type ATP synthase, subunit K


分子量: 10256.154 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: 3 His residues on the c-terminal are purification tag.
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1277 / 発現宿主: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5SIT7
#4: タンパク質 V-type ATP synthase, subunit (VAPC-THERM)


分子量: 13166.218 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
株: HB8 / 遺伝子: TTHA1279 / 発現宿主: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) / 参照: UniProt: Q5SIT5

-
非ポリマー , 1種, 70分子

#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: The isolated Vo domain of V/A-ATPase from Thermus thermophilus
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#5 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.3 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
由来(組換発現)生物種: Thermus thermophilus HB8 (バクテリア)
緩衝液pH: 8
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
120 mMTris-HCl1
2150 mMsodium chlorideNaCl1
試料濃度: 3 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm / Cs: 0.043 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 0.05 sec. / 電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
実像数: 9341
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV

-
解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
2SerialEM画像取得
4cryoSPARCCTF補正
7Cootモデルフィッティング
9Servalcatモデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 4391283
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 370215 / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
原子モデル構築PDB-ID: 6LY9

6ly9


Accession code: 6LY9 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 2.8 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る