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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 8ypd | ||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of the LH1 complex from Allochromatium tepidum | ||||||
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![]() | PHOTOSYNTHESIS / LH1 COMPLEX | ||||||
機能・相同性 | ![]() plasma membrane light-harvesting complex / bacteriochlorophyll binding / photosynthesis, light reaction / : / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.78 Å | ||||||
![]() | Wang, G.-L. / Sun, S. / Yu, L.-J. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Probing the Dual Role of Ca in the LH1-RC Complex by Constructing and Analyzing Ca-Bound and Ca-Free LH1 Complexes. 著者: Mei-Juan Zou / Shuai Sun / Guang-Lei Wang / Yi-Hao Yan / Wei Ji / Zheng-Yu Wang-Otomo / Michael T Madigan / Long-Jiang Yu / ![]() ![]() ![]() 要旨: The genome of the mildly thermophilic hot spring purple sulfur bacterium, (.) , contains a multigene family that encodes a series of α- and β-polypeptides, collectively forming a heterogeneous ...The genome of the mildly thermophilic hot spring purple sulfur bacterium, (.) , contains a multigene family that encodes a series of α- and β-polypeptides, collectively forming a heterogeneous light-harvesting 1 (LH1) complex. The LH1, therefore, offers a unique model for studying an intermediate phenotype between phototrophic thermophilic and mesophilic bacteria, particularly regarding their LH1 transition and moderately enhanced thermal stability. Of the 16 α-polypeptides in the LH1, six α1 bind Ca to connect with β1- or β3-polypeptides in specific Ca-binding sites. Here, we use the purple bacterium strain H2 as a host to express Ca-bound and Ca-free LH1-only complexes composed of α- and β-polypeptides that either contain or lack the calcium-binding motif WxxDxI; purified preparations of each complex were then used to test how Ca affects their thermostability and spectral features. The cryo-EM structures of both complexes were closed circular rings consisting of 14 αβ-polypeptides. The absorption maximum of Ca-bound LH1 (α1/β1 and α1/β3) was at 894 nm, while that of Ca-free (α2/β1) was at 888 nm, indicating that Ca imparts a transition of 6 nm. Crucially for the ecological success of , Ca-bound LH1 complexes were more thermostable than Ca-free complexes, indicating that calcium plays at least two major roles in photosynthesis by -improving photocomplex stability and modifying its spectrum. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 263.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 233 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 39477MC ![]() 8ypbC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5269.103 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: pufB 発現宿主: ![]() 参照: UniProt: O82943 #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 5108.121 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 発現宿主: ![]() #3: 化合物 | ChemComp-BCL / #4: 化合物 | ChemComp-CRT / 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | Has protein modification | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
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試料調製
構成要素 | 名称: LH1 COMPLEX / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
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分子量 | 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: TFS KRIOS |
電子銃 | 電子線源: ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2200 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 800 nm |
撮影 | 電子線照射量: 60 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
EMソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / カテゴリ: モデル精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 2.78 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 199061 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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