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万見
- PDB-8yl7: EDS1-SAG101-NRG1C heterotrimer -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 8yl7
タイトルEDS1-SAG101-NRG1C heterotrimer
要素
  • Probable disease resistance protein At5g66890
  • Protein EDS1
  • Senescence-associated carboxylesterase 101
キーワードIMMUNE SYSTEM/HYDROLASE / Effector-triggered immunity (ETI) / Enhanced Disease Susceptibility1 / Senescence-Associated Gene101 / N Required Gene 1.3 / IMMUNE SYSTEM / IMMUNE SYSTEM-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of defense response to oomycetes / positive regulation of leaf senescence / aerenchyma formation / EDS1 disease-resistance complex / leaf abscission / systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / systemic acquired resistance / plant-type hypersensitive response / defense response to other organism / response to singlet oxygen ...positive regulation of defense response to oomycetes / positive regulation of leaf senescence / aerenchyma formation / EDS1 disease-resistance complex / leaf abscission / systemic acquired resistance, salicylic acid mediated signaling pathway / systemic acquired resistance / plant-type hypersensitive response / defense response to other organism / response to singlet oxygen / positive regulation of defense response to bacterium / lipase activity / carboxylesterase / regulation of hydrogen peroxide metabolic process / carboxylesterase activity / carboxylic ester hydrolase activity / lipid catabolic process / positive regulation of defense response to virus by host / chloroplast / lipid metabolic process / defense response to Gram-negative bacterium / response to hypoxia / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Senescence-associated carboxylesterase 101-like / EDS1, EP domain / EDS1-like / Enhanced disease susceptibility 1 protein EP domain / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeat domain superfamily ...Senescence-associated carboxylesterase 101-like / EDS1, EP domain / EDS1-like / Enhanced disease susceptibility 1 protein EP domain / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / : / Leucine-rich repeat region / Leucine-rich repeat domain superfamily / Alpha/Beta hydrolase fold / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Senescence-associated carboxylesterase 101 / Probable disease resistance protein At5g66890 / Protein EDS1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Wu, X.X. / Xiao, Y.Y. / Wang, Z.Z. / Zhang, Y. / Wan, L.
資金援助 中国, 2件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32270304 中国
Chinese Academy of SciencesXDB27040214 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Activation and inhibition mechanisms of a plant helper NLR.
著者: Yinyan Xiao / Xiaoxian Wu / Zaiqing Wang / Kexin Ji / Yang Zhao / Yu Zhang / Li Wan /
要旨: Plant nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) receptors sense pathogen effectors and form resistosomes to confer immunity. Some sensor NLR resistosomes produce small molecules to induce ...Plant nucleotide-binding leucine-rich repeat (NLR) receptors sense pathogen effectors and form resistosomes to confer immunity. Some sensor NLR resistosomes produce small molecules to induce formation of a heterotrimer complex with two lipase-like proteins, EDS1 and SAG101, and a helper NLR called NRG1 (refs. ). Activation of sensor NLR resistosomes also triggers NRG1 oligomerization and resistosome formation at the plasma membrane. We demonstrate that the Arabidopsis AtEDS1-AtSAG101-AtNRG1A heterotrimer formation is stabilized by the AtNRG1A loss-of-oligomerization mutant L134E. We report structures of AtEDS1-AtSAG101-AtNRG1A L134E and AtEDS1-AtSAG101-AtNRG1C heterotrimers with similar assembly mechanisms. AtNRG1A signalling is activated by the interaction with the AtEDS1-AtSAG101 heterodimer in complex with their small-molecule ligand. The truncated AtNRG1C maintains core interacting domains of AtNRG1A but develops further interactions with AtEDS1-AtSAG101 to outcompete AtNRG1A. Moreover, AtNRG1C lacks an N-terminal signalling domain and shows nucleocytoplasmic localization, facilitating its sequestration of AtEDS1-AtSAG101, which is also nucleocytoplasmic. Our study shows the activation and inhibition mechanisms of a plant helper NLR.
履歴
登録2024年3月5日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02025年1月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Additional map / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
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改定 1.02025年1月29日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02025年1月29日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12025年2月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.12025年2月26日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _em_admin.last_update
改定 1.22025年3月26日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / em_admin
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein EDS1
B: Senescence-associated carboxylesterase 101
C: Probable disease resistance protein At5g66890
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)182,5894
ポリマ－181,5403
非ポリマー1,0481
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質 Protein EDS1 / Enhanced disease susceptibility 1


分子量: 71784.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: EDS1, EDS1-90, EDS1A, At3g48090, T17F15.40 / 発現宿主: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / 参照: UniProt: Q9SU72
#2: タンパク質 Senescence-associated carboxylesterase 101


分子量: 62153.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: SAG101, At5g14930, F2G14.50 / 発現宿主: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / 参照: UniProt: Q4F883, carboxylesterase
#3: タンパク質 Probable disease resistance protein At5g66890


分子量: 47602.734 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At5g66890, MUD21.15 / 発現宿主: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ) / 参照: UniProt: Q9FKZ2
#4: 化合物 ChemComp-A1L15 / [[(2~{R},3~{R},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-4-[(2~{S},3~{R},4~{S},5~{R})-5-[[[[(2~{R},3~{S},4~{R},5~{R})-5-(6-aminopurin-9-yl)-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl]oxy-oxidanyl-phosphoryl]oxymethyl]-3,4-bis(oxidanyl)oxolan-2-yl]oxy-3-oxidanyl-oxolan-2-yl]methoxy-oxidanyl-phosphoryl] phosphono hydrogen phosphate / ADPr-ATP


分子量: 1048.481 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H37N10O26P5 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: EDS1-SAG101-NRG1C heterotrimer / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#3 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1800 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 55.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)

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解析

CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 161763 / 対称性のタイプ: POINT
精密化交差検証法: NONE
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
原子変位パラメータBiso mean: 168.11 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.008411093
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.350915051
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.12511719
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00191923
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d10.5056660

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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